Search results

1

Oxygen affinity of Chironomus thummi thummi haemoglobins

100%

Osmulski P. A., Universität Łódź C. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1988

|

vol. 6

PL

Z larw czwartego stadium Chironomus thummi thummi wyizolowano białko oddechowe o właściwościach hemoglobiny. Białko to wykazuje wysoki stopień niejednorodności, gdyż metodami elektroforetycznymi i chromatografii jonowymiennej stwierdzono obecność 12 różnych składników w hemolimfie pojedynczej larwy. Zbadano parametry powinowactwa tlenowego mieszaniny składników monomerycznych, dimerycznych, a także mieszaniny wszystkich składników. Podczas wykonywania pomiarów zastosowano układ redukujący podsiarczyn sodu - kwas askorbinowy, ze wzglądu na wysoką stałą szybkości samoutleniania badanych hemoglobin. We wszy stkich zbadanych układach stwierdzono wysokie powinowactwo tlenowe, obecność alkalicznego efektu Bohra i brak kooperatywności wiązania tlenu. Wyniki te zostały przeanalizowane pod kątem fizjologicznego przystosowywania się larw do silnie zeutrofizowanego środowiska wodnego o zmiennych właściwościach tlenowych. Zaproponowano również mechanizm działania układu redukującego w warunkach tlenowych i beztlenowych.

2

Studies on paraquat and gramoxone interactions with hemoglobins

63%

Duda W., Osmulski P. A., University of Łódź C. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1992

|

vol. 9

3

Stabilność hemoglobiny Chironomus thummi thummi w układzie rozpuszczalników woda-glikol etylenowy. Badanie mechanizmu denaturacji Hb CTT

51%

Osmulski P. A., Duda W., Duchnowicz P., Uniwersytet Łódzki K. B. S. Ś.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1996

|

vol. 11

EN

Qualitative analysis of the effect of ethylene glycol (EG) on the stability of the native structure of monomeric and dimeric methemoglobins isolated from larvae of Chironomus thummi thummi (CTT Hb) was performed by measurements of thermodynamic parameters of denaturation employing the equilibrium method. Results of denaturation studies at various pH conditions demonstrate that the stability of dimeric CTT Hb is close to that of human Hb while monomeric components show a highter lability. The dependence of denaturation enthalpy on the EG concentration is slightly different for monomeric and dimeric components. For dimeric Hb a considerable decrease of denaturation energy was found already at very low EG concentration which is probably due to the disturbance of interaction between the dimeric - forming chains and, as a consequence, to their dissociation. The futher course of the curves is similar for both Hb deriveratives: an increase in the denaturation energy is observed, peaking at the EG molar fraction of 0.04-0.05, folowed by its rapid decrease. The obtained results are in agreement with the following hypothesis. The structal and dynamic stability of globular proteins is controlled by interactions with the surrounding water molecules. Addition of an organic solvent, possessing both hydrophilic and hydrophobic properties as EG, to the medium, disturbs the native protein conformation by change of the structure of its hydration shell. At appropriate concentrations, EG makes the protein to acquire the supernative structure which is reflected by changes in absorption spectra in the UV range demonstrating alterations in the surrounding of the hydrophobic residues. Highter EG concentrations are sufficient to form a new hydration shell of the protein molecule enducing its different special organization.

Refine search results

3 Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

1 1996

1 1992

1 1988

3 Osmulski P. A.

2 Duda W.

1 Duchnowicz P.

1 University of Łódź C. o. B.

1 Universität Łódź C. o. B.

1 Uniwersytet Łódzki K. B. S. Ś.

Oxygen affinity of Chironomus thummi thummi haemoglobins

Studies on paraquat and gramoxone interactions with hemoglobins

Stabilność hemoglobiny Chironomus thummi thummi w układzie rozpuszczalników woda-glikol etylenowy. Badanie mechanizmu denaturacji Hb CTT