Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl
Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 6

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
PL
Metodą Maddipati i Marnett (1987) wyizolowano i częściowo scharakteryzowano peroksydazę glutationową z płytek krwi świni. Proces oczyszczania przebiegał kolejno poprzez wysalanie siarczanem amonu, hydrofobową chromatografię na złożu Phenyl-Sepharose CL-4B oraz chromatografię jonowymienną. Elektroforeza w żelu poliakryloamidowym z SDS (w obecności /3-merkaptoetanolu) enzymu otrzymanego w ostatnim etapie oczyszczania ujawniła obecność podjednostki o masie cząsteczkowej 23 kDa. Wykazano, że w płytkach dominującą formą GSH-Px jest selenozależna peroksydaza glutationowa, ktora wykazuje ok. 86% całkowitej aktywności tego enzymu. Selenin sodowy powodował wzrost aktywności otrzymanego enzymu, podczas gdy jony miedzi, NEM i cisplatyna była inhibitorami peroksydazy glutationowej.
PL
Chromatynę izolowaną z grasicy i leukocytów krwi obwodowej świni rozfrakcjonowano metodą chromatografii wirówkowej na HAP. W wyniku frakcjonowania otrzymano 11 frakcji różniących się termiczną stabilnością, zawartością białka, DNA oraz składem zasad azotowych. Wykazano różnicę międzytkankową profili chromatograficznych preparatów chromatyny izolowanych z badanych tkanek. Przedstawiona przez nas w niniejszej pracy metoda chromatografii wirówkowej na hydroksyapatycie zachowuje wszelkie zalety termicznej chromatografii kolumnowej, a jest znacznie prostsza i skraca czas rozdziału. Pozwala na uzyskanie frakcji o dużym stężeniu w niewielkiej ilości płynu elucyjnego.
PL
Otrzymane produkty trypsynowego rozpadu ceruloplazminy człowieka i świni frakcjonowano za pomocą filtracji żelowej na kolumnie z żelem Sephadex G-50. Mieszanina peptydów rozdzielała się na 4 frakcje, które były analizowane pod względem masy cząsteczkowej, zawartości miedzi, grup -SH i mostków disiarczkowych. Wykazano dość znaczne różnice w profilu elucyjnym mieszaniny peptydów otrzymanych z ceruloplazminy człowieka i świni, świadczące o znacznie większej podatności tej ostatniej na działanie trypsyny. Względnie niskie masy cząsteczkowe dla peptydów otrzymanych po długo trwającej hydrolizie trypsynowej zarówno ceruloplazminy człowieka, jak i świni wskazują, że cząsteczki te są bardzo wrażliwe na proteolizę, co powinno być brane pod uwagę podczas procedury izolowania. Analiza zawartości miedzi w poszczególnych frakcjach wykazała, że niektóre z nich zawierały bardzo dużo miedzi, a inne ilości małe bądź śladowe. Świadczy to, że w natywnej cząsteczce kilka atomów miedzi (prawdopodobnie cztery) biorące udział w procesie katalitycznym znajdują się bardzo blisko siebie.
5
Publication available in full text mode
Content available

Vertebrate plasminogen

100%
PL
Metodą chromatografii powinowactwa na złożu Lys Sepharose 4B wyizolowano natywny plasminogen z osocza różnych grup kręgowców (ssaki, ptaki, płazy i ryby), a następnie scharakteryzowano elektroforetycznie. Wykazano, ie istnieją znaczne podobieństwa między plazminogenem człowieka a plazminogenami analizowanych zwierząt pod względem zawartości w osoczu, masy cząsteczkowej i łańcuchowej struktury białka, chociaż znaleziono i pewne różnice w biologicznych właściwościach. W przeciwieństwie do plazminogenu człowieka żaden z badanych plazminogenów zwierzęcych nie ulegał aktywacji pod działaniem streptokinazy.
PL
Badano wpływ promieniowania ultrafioletowego (UV-A, 360 nm) na zachowanie się w płytkach krwi wolnych grup sulfhydrylowych szybko reagujących z DTNB. Wykazano, że poziom grup -SH gwałtownie wzrasta w napromienionych płytkach (15, 30, 60 min, UV-A, 0,5 W/cm 9). Wzrost ten jest tylko w nieznacznym stopniu zależny od grup -SH związanych z materiałem uwalnianym z płytek.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.