Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl

PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
1994 | 10 |

Article title

Binding of copper to porcine apoceruloplasmin. partial reconstitution of the enzyme

Content

Title variants

EN
Wiązanie miedzi przez apoceruloplazminę świni: częściowa rekonstrukcja enzymu

Languages of publication

Abstracts

PL
Z preparatów ceruloplazminy (Cp) świni otrzymano apoceruloplazminę wg metody Morella
i Scheinberga, w której jako czynnika redukującego miedź w ceruloplazminie używano kwasu
askorbinowego (apoCp A) lub cysteiny (apoCp B). Pozbawione miedzi preparaty ceruloplazminy
(apoCp) inkubowano z jonami miedzi w obecności reduktorów: kwasu askorbinowego lub
cysteiny.Preparaty apoCp A charakteryzowały się bardzo dobrymi parametrami biochemicznymi,
podobnie jak apoCp B, ale w przeciwieństwie do tych ostatnich, gorzej przyłączały miedź
i w bardzo małym stopniu były zdolne do przywracania aktywności i zabarwienia po inkubacji
z jonami miedziowymi (~ 1% powrotu aktywności i ~ 4% - barwy, w obecności kwasu
askorbinowego oraz ~ 8% powrotu aktywności i ~ 23% - barwy, w obecności cysteiny).
Znacznie lepsze parametry dla odtworzonej Cp uzyskiwano po inkubacji apoCp B z jonami
miedziowymi w obecności cysteiny (64.2% powrotu aktywności i 50.3% barwy), ale nie
w obecności kwasu askorbinowego (5.3% powrotu aktywności i 11.6% barwy). Jak widać
niezależnie od rodzaju apoCp, zawsze korzystniejsze rezultaty otrzymywano w obecności cysteiny.
Cysteina stosowana jako reduktor, zarówno podczas otrzymywania preparatów apoCp, jak
i podczas inkubacji apoCp z jonami miedziowymi w celu odtworzenia ceruloplazminy, okazała się
znacznie lepszym odczynnikiem w porównaniu z kwasem askorbinowym.

Keywords

Year

Volume

10

Physical description

Dates

published
1994

References

Document Type

Publication order reference

Identifiers

URI
http://hdl.handle.net/11089/14175

YADDA identifier

bwmeta1.element.hdl_11089_14175
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.