Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl
Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 7

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

Search:
in the keywords:  protein
help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
EN
Molecular imprinting of small organic compounds is now a standard procedure for preparation of tailor-designed affinity materials. Molecularly imprinted polymers (MIPs) have outstanding stability and can be prepared in a large quantity, therefore are useful replacements for biological receptors for a number of applications including product purification, analytical separation, chemical sensing and controlled delivery and biomineralization. Although preparation of MIPs, in particular using the non-covalent imprinting strategy, has become a routine practice in many research laboratories, new synthetic methods continued to be invented, which contribute to new MIPs with unprecedented functional performances. As the size of the template increases from small organic compounds to biomacromolecules to large virus particles and cells, the traditional methods of imprinting often fail to give useful MIP products. Another important aspect is the shift from organic solvents to water for MIPs designed for treatment or analysis of biological samples. The demand on water-compatibility and recognition of larger entities for MIPs call for new and efficient synthetic methods. This mini review will summarize the recent progress of molecular imprinting using particle-stabilized emulsion as a general synthetic platform to furnish the new MIPs with the desired functions.
EN
A telomere is a fragment localized at the end of chromosome which protects the chromosome from damage during replication. Telomeres are also factors that control number of cell divisions and are thought to be a suppressors of carcinogenesis since limited, strictly determined number of cell divisions protects from accumulation of mutations in cell. It is assumed that presence of 4-6 mutation in genetic material is a carcinogenic factor and after about 60-70 divisions, the cell enter the resting phase. Telomerase is an enzyme which adds DNA sequence to the 3’ end of DNA and extends the telomere region. This protein is a DNA polymerase dependent on RNA, which syntheses telomere by reverse transcription. The unique characteristics of telomerase is that RNA matrix for DNA synthesis is an integral component of this enzyme. Telomerase is present in intensively dividing cells and its activity is decreasing with age. In normal cells usually activity of telomerase is undetectable but in cancer cells activity of this enzyme is high. The aim of this work is to present the structure of telomeres and the role of proteins involved in maintaining the structure. In details, the structure and function of the telomerase gene/protein is described, including the regulation of gene expression at the transcriptional level. The involvement of telomerase in the neoplastic transformation has been also characterized.
PL
Telomer jest to fragment chromosomu zlokalizowany na jego końcu, który zabezpiecza go przed uszkodzeniem podczas kopiowania. Telomery są także czynnikami kontrolującymi liczbę podziałów komórkowych i dlatego uważane są za supresory transformacji nowotworowej, ponieważ ograniczona, ściśle kontrolowana liczba podziałów zapobiega ewentualnemu kumulowaniu się mutacji w komórce. Przyjęto, że obecność 4-6 mutacji w materiale genetycznym jest czynnikiem karcynogennym, a po granicznej liczbie podziałów (około 60-70) komórka wchodzi w fazę spoczynku M1. Enzymem, którego zadaniem jest dobudowanie 3'-końcowego odcinka nici DNA i tym samym wydłużanie sekwencji telomerowych jest enzym telomeraza. Białko to jest polimerazą DNA zależną od RNA, która syntetyzuje telomery na zasadzie odwrotnej transkrypcji. Unikalną cechą telomerazy jest to, że jej integralnym składnikiem jest matryca RNA służąca do syntezy DNA. Telomeraza występuje w intensywnie dzielących się komórkach, a jej aktywność zmniejsza się wraz z wiekiem. W komórkach prawidłowych zwykle nie stwierdza się aktywności telomerazy, natomiast w nowotworowych aktywność tego enzymu zwykle jest podwyższona. W pracy omówiono strukturę sekwencji telomerowych oraz udział białek zaangażowanych w jej utrzymanie. Szczegółowo przedstawiono także strukturę i funkcję genu/białka telomerazy, z uwzględnieniem regulacji ekspresji genu na poziomie transkrypcji. Scharakteryzowano ponadto udział telomerazy w procesach transformacji nowotworowej.
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 2
347-359
PL
Przewaga procesów prooksydacyjnych w organizmie skutkuje wystąpieniem stresu oksydacyjnego objawiającego się m.in. utlenianiem białek. Bezpośrednia analiza ilości reaktywnych form tlenu i azotu jest zadaniem bardzo trudnym, dlatego w ocenie nasilenia stresu oksydacyjnego częściej wykorzystuje się markery uszkodzeń, powstające w wyniku reakcji wolnych rodników z białkami. Są one o wiele trwalsze, a przez to łatwiejsze do analizy. Wśród najważniejszych biomarkerów oksydacyjnych uszkodzeń białek wyróżnia się pochodne karbonylowe, 3-nitrotyrozynę, S-nitrotriazole, kynureninę, 3-chlorotyrozynę, bromotyrozynę, sulfotlenek metioniny, dityrozynę, oksohistydynę oraz tzw. zaawansowane produkty oksydacji białek (AOPP). W ocenie oksydacyjnych uszkodzeń białek u zwierząt laboratoryjnych najlepiej sprawdzają się pochodne karbonylowe, 3-nitrotyrozyna i AOPP. Ich zawartość w ustroju wyraźnie wzrasta w odpowiedzi na stres oksydacyjny wywołany takimi czynnikami, jak: niewłaściwa dieta, niedobór mikroelementów, zatrucie substancjami toksycznymi, infekcje czy starzenie.
EN
The prevalence of prooxidative processes in the body is associated with development of oxidative stress, one of the symptoms of which is oxidation of proteins. Direct analysis of the amount of reactive forms of oxygen and nitrogen is a very difficult task. Therefore, in assessing the severity of oxidative stress, markers generated by free radical reactions with proteins are often used. They are much more durable and thus easier to analyze. The most important biomarkers of oxidative damage of proteins are protein carbonyl compounds, 3-nitrothyrosine, S-nitrotriazoles, kynurenine, 3-chlorothyrozine, bromothyroxine, methionine sulfoxide, dithyrosine, oxohistidine and and so called advanced oxidation protein products (AOPP). Protein carbonyls, 3-nitrotyrosine and AOPP are the best indicators for evaluating of oxidative damage of proteins in laboratory animals. Their content in the body is clearly increasing in response to oxidative stress caused by such factors as improper diet, micronutrient deficiencies, toxic poisoning, infections or aging.
EN
Adverse effect of nickel on hydroponically cultivated plants of two Brasssica napus L. cultivars (Verona and Viking) was investigated. Dry mass of shoots and roots as well as some biochemical characteristics (concentration of photosynthetic pigments, TBARS and proteins) of plant leaves were determined. In addition, the content of nickel in plant organs was estimated. Visible symptoms of Ni toxicity were notable already at the lowest applied concentration (6 μmol · dm-3). Higher applied Ni concentrations (24, 60 and 120 μmol · dm-3) resulted in moderate to strong toxic effects on plants of both studied cultivars. After application of 6 and 12 μmol · dm-3 Ni shoot dry mass of cv. Viking was substantial lower than that of cv. Verona. Decrease of root dry mass after treatment with 6, 12 and 120 μmol · dm-3 Ni was similar for both cultivars. Strong decrease in content of photosynthetic pigments was observed after application of 120 μmol · dm-3. Comparing to the control, the content of these pigments in leaves of plants dropped under 50% (both cultivars). The highest applied Ni concentration 120 μmol · dm-3 caused that protein content in leaves dropped by 39% (cv. Verona) and 37% (cv. Viking) comparing to the control plants. After application of 120 μmol · dm-3 Ni the content of malondialdehyde in leaves was 2.64- (Viking) and 2.31- (Verona) times higher than that of control. Nickel amounts accumulated in roots of plants were higher than those in shoots. Accumulated Ni amounts in roots of cv. Verona plants were 1.3- (120 μmol · dm-3) to 1.9- (6 μmol · dm-3) times lower than those of cv. Viking plants, whereas metal amounts accumulated in shoots of cv. Verona plants were 1.2- (120 μmol · dm-3) to 1.8- (6 μmol · dm-3) times lower than those of cv. Viking plants.
PL
Zbadano niekorzystny wpływ niklu na dwie odmiany hydroponicznej, uprawnej rośliny Brassica napus L. (Werona i Viking). Określono suchą masę pędów i korzeni, a także niektóre właściwości biochemiczne (stężenie barwników fotosyntetycznych, TBARS i białek) liści roślin. Ponadto dokonano oceny stężenia niklu w organach roślin. Objawy zatrucia Ni było zauważalne już przy najniższym zastosowanym stężeniu (6 μmol · dm-3). Wyższe zastosowane stężenia Ni (24, 60 i 120 μmol · dm-3) dały od umiarkowanych do silnych efektów toksyczności dla roślin obu badanych odmian. Po zastosowaniu 6 i 12 μmol · dm-3 Ni sucha masa odmiany Viking była znacznie mniejsza niż odmiany Werona. Spadek suchej masy korzeni po wprowadzeniu 6, 12 i 120 μmol · dm-3 Ni był podobny dla obu odmian. Po zastosowaniu 120 μmol · dm-3 zaobserwowano silny spadek zawartości barwników fotosyntetycznych. W porównaniu do kontroli ilość tych pigmentów w liściach roślin spadła poniżej 50% (obie odmiany). Największe zastosowane stężenie Ni 120 μmol · dm-3 spowodowało, że zawartość białka w liściach spadła o 39% (odmiana Werona) i 37% (odmiana Viking) w porównaniu z roślinami kontrolnymi. Po wprowadzeniu 120 μmol · dm-3 Ni zawartość dialdehydu malonowego w liściach była 2,64 razy większa (odmiana Viking) i 2,31 razy większa (odmiana Verona) niż w przypadku kontroli. Stężenia Ni w korzeniach roślin były wyższe niż w pędach. Stężenie Ni w korzeniach odmiany Werona było od 1,3 (120 μmol · dm-3) do 1,9 (6 μmol · dm-3) razy mniejsze niż w odmianie Viking, natomiast ilość metali zgromadzonych w pędach odmiany Werona była od 1,2 (120 μmol · dm-3) do 1,8 (6 μmol · dm-3) razy mniejsza niż w odmianie Viking.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.