Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl
Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 2

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

Search:
in the keywords:  mięsień szkieletowy
help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
EN
Contractile activity affects protein metabolism in skeletal muscles. That effect depends mostly on a type of exercise (resistance or endurance) and on a diet composition during the post exercise recovery. Resistance exercise promotes mainly myofibrillar protein synthesis. The largest elevation in the protein synthesis is observed during the first 3-4h of the recovery (so called “anabolic window”) and decreases with time. Protein supplementation markedly increases the protein synthesis. The most potent activator of the process is leucine, a branched-chain aminoacid. Leucine is an independent stimulator of the synthesis. The protein synthesis stimulation may reach the maximal rate at a certain level of leucine in the myocytes. This level is called “leucine threshold”. The post resistance exercise muscle protein synthesis is also regulated by hormones (testosterone, growth hormone, insulin-like growth factor-1) and by local factors. There is a growing number of data indicating that mechano-growth factor is the most important local factor. It is generated during contractile activity of the muscle and promotes myofibrillar protein synthesis. The resistance training leads to hypertrophy of the muscles. The endurance exercise increases synthesis mostly mitochondrial proteins. Endurance training increases biogenesis of mitochondria and activity of the enzymes of the respiratory complex. The resistance exercise also activates muscle and tendon collagen synthesis. This process is controlled by growth hormone and by peptides produced locally by fibroblasts.
PL
Aktywność skurczowa wpływa na metabolizm białek w mięśniach szkieletowych. Wpływ ten zależy przede wszystkim od typu wysiłku (siłowy czy wytrzymałościowy) oraz od składu diety w okresie odnowy. Wysiłek siłowy indukuje głównie syntezę białek miofibrilarnych. Największy przyrost syntezy tych białek ma miejsce w okresie pierwszych czterech godzin powysiłkowej odnowy (tzw. okno anaboliczne) i zmniejsza się w miarę upływu czasu. Suplementacja białkiem znacznie zwiększa syntezę białek mięśniowych w tym okresie. Najsilniejszy wpływ pobudzający syntezę białka mięśniowego wywierają aminokwasy o rozgałęzionym łańcuchu a zwłaszcza leucyna. Leucyna jest niezależnym aktywatorem syntezy białka. Przy pewnym poziomie leucyny w miocytach ma miejsce maksymalna stymulacja syntezy białka. Poziom ten nazwano „progiem leucynowym”. Synteza białka w okresie odnowy po wysiłku siłowym regulowana jest również przez hormony (testosteron, hormon wzrostu, insulinopodobny czynnik wzrostu-1) a także przez czynniki wewnątrzmięśniowe. Rosnąca liczba danych wskazuje, że najważniejszym czynnikiem mięśniowym jest tzw. mechaniczny czynnik wzrostu. Czynnik ten wytwarzany jest w czasie skurczu mięśnia i zwiększa syntezę białek miofibrilarnych. Trening siłowy powoduje hipertrofię mięśni. Wysiłek wytrzymałościowy pobudza głównie syntezę białek mitochondrialnych. Trening wytrzymałościowy zwiększa biogenezę mitochondriów i aktywność enzymów kompleksu oddechowego. Skurcze mięśniowe aktywują również syntezę kolagenu w mięśniach oraz w więzadłach. Proces ten kontrolowany jest przez hormon wzrostu jak również przez peptydy uwalniane miejscowo przez fibroblasty.
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
57-74
PL
Miozyny to oddziałujące z aktyną białka motoryczne, zaangażowane w skurcz mięśni, migrację komórek i transport wewnątrzkomórkowy. Występują one we wszystkich organizmach eukariotycznych, w tym w pierwotniakach i roślinach. Miozyny zbudowane są z jednego lub dwóch łańcuchów ciężkich oraz kilku łańcuchów lekkich (1-7 na łańcuch ciężki). Zidentyfikowano kilka tysięcy sekwencji łańcuchów ciężkich miozyn występujących w kilkuset gatunkach. W łańcuchach ciężkich miozyn wyróżniono główkę obejmującą domenę motoryczną (miejsce oddziaływania z aktyną i wiązania ATP) i szyjkę z motywami IQ (miejsce niekowalencyjnego wiązania się z łańcuchami lekkimi) oraz ogonek (zawierający domeny warunkujące specyficzne funkcje poszczególnych izoform miozyny). Na podstawie różnic w sekwencji aminokwasowej domeny motorycznej wyróżniono ponad trzydzieści rodzin w nadrodzinie miozyn, z czego 12, reprezentowanych przez 40 izoform, występuje u człowieka. Miozyny mięśniowe (tworzące rodzinę II) zwane są konwencjonalnymi, a pozostałe - niekonwencjonalnymi. Niniejszy artykuł opisuje nadrodzinę miozyn, a w szczególności budowę i funkcje tych miozyn niekonwencjonalnych, które są obecne w komórkach miogennych i mięśniach poprzecznie-prążkowanych.
EN
Myosins, actin-dependent molecular motors, are engaged in muscle contraction, cell migration and intracellular transport. They are present in all eukaryotic organisms including protists and plants. They are composed of one or two heavy chains, and a number of light chains (1-7 per a heavy chain). Several thousands of myosin heavy chains have been sequenced in hundreds of species. The heavy chain is composed of a motor domain (with actin and ATP binding sites), a neck with IQ motifs (where light chains bind to) and a tail (with domains determining specific functions of a given myosin). A myosin superfamily is divided into over 30 families based on differences in the motor domain primary sequence. Twelve families represented by 40 isoforms are expressed in humans. Well known muscle myosins forming a family II are termed as conventional while all others are termed as unconventional. The article describes the myosin superfamily with emphasis on structure and function of unconventional myosins present in myogenic cells and striated muscles.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.