Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl

Refine search results

Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 1

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

Search:
in the keywords:  bovine β-lactoglobulin
help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
EN
BACKGROUND: The aim of the present paper was investigation of the temperature dependence of the activation energy of viscous fl ow for some proteins in aqueous solutions. MATERIAL AND METHODS: The viscosity of hen egg-white lysozyme, bovine 􀈕-lactoglobulin, and human, bovine and porcine IgG immunoglobulin aqueous solutions was measured at temperatures ranging from 5oC to 55oC and in a wide range of concentrations. The measurements were performed with an Ubbelohdetype capillary microviscometer. RESULT S : The average value of the activation energy of viscous fl ow ΔE can be experimentally obtained from the slope of the line that represents the dependence of the liquid viscosity η (in logarithmic scale) versus a reciprocal of the absolute temperature (T-1). The functional dependence of ΔE on temperature can be obtained from strict defi nition ΔE = R[dlnη/d(T-1)], where R is the gas constant and from a three parameters modifi ed Arrhenius formula which gives an analytical function describing the viscosity-temperature dependence for proteins solutions in a wide range of temperatures. As appears, ΔE obtained in such a way decreases with increasing temperature according to a square function. The parameters of this function have been obtained for all studied proteins. CONCLUSIONS: The obtained results show that square function describes the temperature dependence of ΔE both for water, solutions and proteins themselves. One of the main factor which infl uence the activation energy is a molecular mass of protein. However, the results obtained for the studied immunoglobulins IgG show that this factor is not the only one.
PL
WSTĘP: Celem niniejszej pracy było zbadanie temperaturowej zależności energii aktywacji przepływu lepkiego dla kilku białek w roztworach wodnych. MATERIAŁ I METODY: Lepkość wodnych roztworów lizozymu jaja kurzego, β-laktoglobuliny bydlęcej oraz ludzkiej, bydlęcej i świńskiej immunoglobuliny IgG zmierzono w zakresie temperatur od 5oC do 55oC i w szerokim zakresie stężeń. Pomiary wykonano przy pomocy kapilarnego mikrowiskozymetru typu Ubbelohde’a. WYNIKI: Średnią wartość energii aktywacji przepływu lepkiego ΔE można doświadczalnie otrzymać z nachylenia prostej przedstawiającej zależność lepkości cieczy η (w skali logarytmicznej) od odwrotności temperatury bezwzględnej (T-1). Funkcyjną zależność ΔE od temperatury można otrzymać z dokładnej definicji ΔE = R[dlnη/d(T-1)], gdzie R jest stałą gazową oraz z trójparametrycznego zmodyfi kowanego równania Arrheniusa, które daje analityczną funkcję opisującą temperaturową zależność lepkości dla roztworów białek w szerokim zakresie temperatur. Jak się okazuje, ΔE otrzymana w ten sposób maleje ze wzrostem temperatury zgodnie z funkcją kwadratową. Parametry tej funkcji zostały wyznaczone dla wszystkich badanych białek. WNIOSKI: Otrzymane wyniki pokazują, że funkcja kwadratowa opisuje temperaturową zależność ΔE zarówno dla wody, roztworów jak i samych białek. Jednym z głównych czynników wpływających na energię aktywacji jest masa molowa białka. Jednakże, wyniki otrzymane dla badanych immunoglobulin IgG pokazują, że nie jest to czynnik jedyny.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.