Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl
Preferences help
Polish version English version Language
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 5

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

Search:
in the keywords:  proteoglycans
help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
1
Content available remote

Pre-eclampsia-associated alterations in Wharton's jelly proteoglycans.

100%
Gogiel T., Galewska Z., Jaworski S.
Acta Biochimica Polonica
|
2005
|
vol. 52
|
issue 2
501-507
EN
Proteoglycans of Wharton's jelly contain mainly chondroitin/dermatan sulphate chains. The predominant proteoglycan is decorin (core proteins of 45 and 47 kDa), although the core proteins of biglycan (45 kDa), versican (260 kDa) and of other proteoglycans (90, 110, 220 kDa) were also detected (Gogiel et al., 2003). The aim of the present study was to compare the proteoglycan composition of Wharton's jelly of newborns delivered by healthy mothers and those with pre-eclampsia. Proteoglycans from pre-eclamptic Wharton's jelly had a higher sulphated glycosaminoglycan/protein ratio than those of normal tissue. Pre-eclampsia is associated with a lower level of all proteoglycan core proteins, especially those of higher molecular mass (such as versican), although the same set of core proteins were found in normal and pre-eclamptic Wharton's jelly. The alterations in the proteoglycan composition of Wharton's jelly may affect the mechanical properties of the umbilical cord and, in the case of pre-eclampsia, disturb foetal blood circulation.
2
Content available remote

Proteoglycans of human umbilical cord arteries.

100%
Gogiel1 T., Jaworski S.
Acta Biochimica Polonica
|
2000
|
vol. 47
|
issue 4
1081-1091
EN
Proteoglycans (PGs) were dissociatively extracted from human umbilical cord arteries (UCAs) with 4 M guanidine hydrochloride containing Triton X-100 and protease inhibitors, purified by Q-Sepharose anion exchange chromatography and lyophilized. They were analysed by gel filtration, SDS/PAGE and agarose gel electrophoresis before and after treatment with chondroitinase ABC. It was found that the PG preparation was especially enriched in chondroitin/dermatan sulphate PGs. The predominant PG fraction included small PGs that emerged from Sepharose CL-2B with Kav = 0.74. Their molecular mass, estimated by SDS/PAGE, was 160-200 kDa and 90-150 kDa, i.e. it was typical for biglycan and decorin, respectively. Treatment with chondroitinase ABC yielded the core proteins of 45 and 47 kDa, characteristic for both small PGs. Remarkable amounts of the 45 kDa protein were detected in non-treated PG samples, suggesting the presence of free core proteins of biglycan and decorin. Large PGs were present in lower amounts. In intact form they were eluted from Sepharose CL-2B with Kav = 0.17 and 0.43. Digestion with chondroitinase ABC yielded the core proteins with a molecular mass within the range of 180-360 kDa but predominant were the bands of 200, 250 and 360 kDa. The large PGs probably represent various forms of versican or perlecan bearing chondroitin sulphate chains.
3
Content available remote

The heparan sulfate and its diverse biological activities

100%
Kaznowska-Bystryk I.
Current Issues in Pharmacy and Medical Sciences
|
2014
|
vol. 27
|
issue 4
209-212
EN
Heparan sulfate (HS) is one of the most common glycosaminoglycan (GAG) in mammals. It is composed of relatively simple disaccharide subunits, which, by further modification, such as sulfation and epimerization, potentially offer huge diversity in biological function. GAG chains of different length, different patterns of sulfation, and other modifications, depending on location, generate unique forms. Due to polyanion charges, these compounds can interact with other molecules, such as proteins, cytokines, chemokines and growth factors, both on the cell surface and inside the extracellular matrix. These interactions serve protective and storage functions for the compounds, safeguarding them from proteolysis. In this way, HS is involved in numerous signaling pathways, and in growth and differentiation processes. Disrupted interactions between the HS and growth factors, cytokines or other proteins have been observed in various disorders, among these Alzheimer’s disease, epilepsy, atherosclerosis, diabetes, and cancer processes. Detailed knowledge of these relationships at the molecular level will allow researchers to understand the mechanisms underlying these disorders and enable the development of effective therapeutic strategies.
4
Publication available in full text mode
Content available

Glycosaminoglycans – types, structure, functions, and the role in wound healing processes

72%
Orlińska K., Komosińska-Vassev K., Olczyk K., Kowalczyk A., Olczyk P.
Annales Academiae Medicae Silesiensis
|
2023
|
issue 77
PL
Glikozoaminoglikany (glycosaminoglycans – GAGs) są grupą heteropolisacharydów, w której skład wchodzą: siarczany chondroityny, siarczany dermatanu, siarczany heparanu, heparyny, siarczany keratanu oraz kwas hialuronowy. GAGs zbudowane są z ujemnie naładowanych łańcuchów polisacharydowych, złożonych z powtarzających się jednostek disacharydowych, do których należą reszty N-acetylowanej heksozoaminy – D-glukozoaminy lub D-galaktozoaminy – albo N-siarczanowanej D-glukozoaminy oraz reszty kwasu heksuronowego – D-glukuronowego lub L-iduronowego – albo galaktozy. Wszystkie GAGs, z wyjątkiem kwasu hialuronowego, posiadają grupę siarczanową oraz tworzą, po przyłączeniu do białek rdzeniowych, proteoglikany (proteoglycans – PGs). GAGs pełnią wiele ważnych biologicznych funkcji, determinujących funkcje PGs. Te ostatnie są obecne we wszystkich rodzajach tkanek, uczestniczą w procesach migracji, proliferacji i różnicowania komórek. Występują głównie w macierzy pozakomórkowej (extracellular matrix – ECM), biorąc udział w organizacji ECM, kształtując jej strukturę i właściwości mechaniczne. Pełnią istotną rolę w utrzymaniu homeostazy, a także wywierają wpływ na szereg procesów metabolicznych, takich jak mineralizacja kości i krzepnięcie krwi. PGs (ze względu na silnie ujemny ładunek łańcuchów glikanowych) biorą udział w selektywnej przepuszczalności błon komórkowych. Składniki ECM, w tym GAGs, odgrywają rolę strukturalno-czynnościową podczas gojenia się uszkodzeń tkankowych. Regulują proces gojenia poprzez stanowienie rezerwuaru i modulatora dla cytokin i czynników wzrostu oraz pełnią funkcje strukturalne poprzez wypełnianie ubytków tkankowych podczas procesu naprawczego.
EN
Glycosaminoglycans (GAGs) are a group of heteropolysaccharides, which include: chondroitin sulfates, dermatan sulfates, heparan sulfates, heparin, keratan sulfates, and hyaluronic acid. GAGs are composed of negatively charged polysaccharide chains composed of repeating disaccharide units, which include N-acetylated hexosamine residues – D-glucosamine or D-galactosamine – or N-sulfated D-glucosamine and hexuronic acid residues – D-glucuronic or L-iduronic acid – or galactose. All GAGs, except for hyaluronic acid, have a sulfate group and form proteoglycans (PGs) when attached to the core proteins. GAGs have many important biological functions influencing PGs functions. PGs are present in all types of tissues and participate in cell migration, proliferation, and differentiation. They occur mainly in the extracellular matrix (ECM), where they participate in ECM organization, structure formation and mechanical properties. They play an important role in maintaining homeostasis and also influence metabolic processes, such as bone mineralization and blood coagulation. PGs (due to the strongly negative charge of the glycan chains) are involved in the selective permeability of cell membranes. Components of the ECM, including GAGs, play a structural and functional role during the healing of tissue damage. They regulate the healing process by acting as a reservoir and modulator for cytokines and growth factors and perform structural functions by filling tissue defects during the repair process.
5
Publication available in full text mode
Content available

Glycosaminoglycans – types, structure, functions, and the role in wound healing processes

72%
Orlińska K., Komosińska-Vassev K., Olczyk K., Kowalczyk A., Olczyk P.
Annales Academiae Medicae Silesiensis
|
2023
|
issue 77
204-216
EN
Glycosaminoglycans (GAGs) are a group of heteropolysaccharides, which include: chondroitin sulfates, dermatan sulfates, heparan sulfates, heparin, keratan sulfates, and hyaluronic acid. GAGs are composed of negatively charged polysaccharide chains composed of repeating disaccharide units, which include N-acetylated hexosamine residues – D-glucosamine or D-galactosamine – or N-sulfated D-glucosamine and hexuronic acid residues – D-glucuronic or L-iduronic acid – or galactose. All GAGs, except for hyaluronic acid, have a sulfate group and form proteoglycans (PGs) when attached to the core proteins. GAGs have many important biological functions influencing PGs functions. PGs are present in all types of tissues and participate in cell migration, proliferation, and differentiation. They occur mainly in the extracellular matrix (ECM), where they participate in ECM organization, structure formation and mechanical properties. They play an important role in maintaining homeostasis and also influence metabolic processes, such as bone mineralization and blood coagulation. PGs (due to the strongly negative charge of the glycan chains) are involved in the selective permeability of cell membranes. Components of the ECM, including GAGs, play a structural and functional role during the healing of tissue damage. They regulate the healing process by acting as a reservoir and modulator for cytokines and growth factors and perform structural functions by filling tissue defects during the repair process.
PL
Glikozoaminoglikany (glycosaminoglycans – GAGs) są grupą heteropolisacharydów, w której skład wchodzą: siarczany chondroityny, siarczany dermatanu, siarczany heparanu, heparyny, siarczany keratanu oraz kwas hialuronowy. GAGs zbudowane są z ujemnie naładowanych łańcuchów polisacharydowych, złożonych z powtarzających się jednostek disacharydowych, do których należą reszty N-acetylowanej heksozoaminy – D-glukozoaminy lub D-galaktozoaminy – albo N-siarczanowanej D-glukozoaminy oraz reszty kwasu heksuronowego – D-glukuronowego lub L-iduronowego – albo galaktozy. Wszystkie GAGs, z wyjątkiem kwasu hialuronowego, posiadają grupę siarczanową oraz tworzą, po przyłączeniu do białek rdzeniowych, proteoglikany (proteoglycans – PGs). GAGs pełnią wiele ważnych biologicznych funkcji, determinujących funkcje PGs. Te ostatnie są obecne we wszystkich rodzajach tkanek, uczestniczą w procesach migracji, proliferacji i różnicowania komórek. Występują głównie w macierzy pozakomórkowej (extracellular matrix – ECM), biorąc udział w organizacji ECM, kształtując jej strukturę i właściwości mechaniczne. Pełnią istotną rolę w utrzymaniu homeostazy, a także wywierają wpływ na szereg procesów metabolicznych, takich jak mineralizacja kości i krzepnięcie krwi. PGs (ze względu na silnie ujemny ładunek łańcuchów glikanowych) biorą udział w selektywnej przepuszczalności błon komórkowych. Składniki ECM, w tym GAGs, odgrywają rolę strukturalno-czynnościową podczas gojenia się uszkodzeń tkankowych. Regulują proces gojenia po-przez stanowienie rezerwuaru i modulatora dla cytokin i czynników wzrostu oraz pełnią funkcje strukturalne poprzez wypełnianie ubytków tkankowych podczas procesu naprawczego.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.