Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl

Refine search results

Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 2

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
|
2002
|
vol. 49
|
issue 4
805-812
EN
Regulation of muscle contraction is a very cooperative process. The presence of tropomyosin on the thin filament is both necessary and sufficient for cooperativity to occur. Data recently obtained with various tropomyosin isoforms and mutants help us to understand better the structural requirements in the thin filament for cooperative protein interactions. Forming an end-to-end overlap between neighboring tropomyosin molecules is not necessary for the cooperativity of the thin filament activation. When direct contacts between tropomyosin molecules are disrupted, the conformational changes in the filament are most probably transmitted cooperatively through actin subunits, although the exact nature of these changes is not known. The function of tropomyosin ends, alternatively expressed in various isoforms, is to confer specific actin affinity. Tropomyosin's affinity or actin is directly related to the size of the apparent cooperative unit defined as the number of actin subunits turned into the active state by binding of one myosin head. Inner sequences of tropomyosin, particularly actin-binding periods 3 to 5, play crucial role in myosin-induced activation of the thin filament. A plausible mechanism of tropomyosin function in this process is that inner tropomyosin regions are either specifically recognized by myosin or they define the right actin conformation required for tropomyosin movement from its blocking position.
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
31-41
PL
Aktyna jest uniwersalnym białkiem o strukturze dobrze zachowanej w toku ewolucji. W komórkach aktyna istnieje w równowadze pomiędzy formą monomeryczną i filamentową. Pomimo zachowanej w toku ewolucji struktury, aktyna pełni zdumiewająco wiele różnorodnych funkcji. Jest to możliwe dzięki zdolności aktyny do oddziaływania z wieloma białkami, wśród których znajdują się motory miozynowe oraz białka regulujące dynamiczną polimeryzację i depolimeryzację aktyny. Nadrzędnymi regulatorami filamentów aktynowych są tropomiozyny, rodzina superhelikalnych białek, które polimeryzują wzdłuż filamentowej aktyny, dzięki czemu stabilizują filamenty zapobiegając ich depolimeryzacji oraz kontrolują dostęp i aktywność białek wiążących aktynę. Tropomiozyny działają jako "stróże" filamentu, którzy kontrolują oddziaływania aktyny, co prowadzi do segregacji białek wiążących aktynę do swoistych przedziałów komórkowych gdzie białka te realizują określone funkcje komórkowe. W artykule zostały omówione zależne od tropomiozyny mechanizmy regulacji oddziaływań aktyny z niektórymi miozynami oraz z Arp2/3 i kofiliną - białkami, które inicjują rozgałęzianie, polimeryzację i depolimeryzację filamentów aktynowych.
EN
Actin is a universal protein highly conserved in evolution. In cells, actin exists in equilibrium between a monomeric and filamentous form. In spite of a conservative structure, actin plays amazingly versatile functions. This is possible due to its interactions with numerous actin-binding proteins, among them with myosin motors and proteins regulating dynamic polymerization and depolymeriation of actin. Tropomyosins, superhelical proteins, which polymerize along the filament and stabilize actin by preventing its depolymerization, are superior actin filament regulators. Tropomyosins control the access and activity of various actin-binding proteins. Tropomyosins act thus as actin “gate-keepers” which control actin interactions leading to the segregation of actin-binding proteins into specific cell compartments where they perform specific cellular functions. This article discusses tropomyosin-dependent mechanisms of regulation of actin interactions with some myosins as well as Arp2/3 and cofilin - the proteins, which initiate branching, polymerization and depolymerization of actin filaments.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.