Ze świeżej plazmy cytrynianowej gęsi wyizolowano protrombinę, którą poddawano aktywacji w układzie homologicznym zawierającym trombinę i jony wapniowe. Za pomocą elektroforazy w 7,5% żelu poliakryloamidowym wykazano obecność w hydrolizia fragmentu 1 i formy pośredniej 1, odpowiednio o masach cząsteczkowych 21 000 i 57 000. Analiza końcowych reszt aminokwasów wykazała obecność seryny jako N-terminalnego aminokwasu dla formy pośredniej 1.