Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl
Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 3

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
1
100%
PL
Ze świeżej plazmy cytrynianowej gęsi wyizolowano protrombinę, którą poddawano aktywacji w układzie homologicznym zawierającym trombinę i jony wapniowe. Za pomocą elektroforazy w 7,5% żelu poliakryloamidowym wykazano obecność w hydrolizia fragmentu 1 i formy pośredniej 1, odpowiednio o masach cząsteczkowych 21 000 i 57 000. Analiza końcowych reszt aminokwasów wykazała obecność seryny jako N-terminalnego aminokwasu dla formy pośredniej 1.
PL
Ptotrombinę otrzymywano z plazmy szczawianowej gęsi, kaczek i kur metodą Cox’a i Hanahan (1970), oczyszczano metodą Benarous, Labie i Josso (1973), stosując filtracje na żelu Sephadex G-25, chromatografie na hydroxyapatvcie oraz chromatografię na żelu DEAE~Sephadex A-50. W jednorodnych pod względem elektroforę tycznym białkach, wykazujących aktywność 610-650 NIH/mg protrombiny oznaczono N-końcowe aminokwasy. Stwierdzono, że N-końcowym aminokwasem w preparatach protrombiny gęsi, kaczek i kur jest alanina, podobnie jak u ssaków (człowiek, koń, wół", owca, pies, szczur). Analiza składu aminokwasowego wspomnianych białek ujawniła wysoką zawartość kwasu asparaginowego i glutaminowego we wszystkich rodzajach protrombin.
3
87%
|
|
vol. 32
|
issue 4
281-284
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.