Ze świeżej plazmy cytrynianowej gęsi wyizolowano protrombinę, którą poddawano aktywacji w układzie homologicznym zawierającym trombinę i jony wapniowe. Za pomocą elektroforazy w 7,5% żelu poliakryloamidowym wykazano obecność w hydrolizia fragmentu 1 i formy pośredniej 1, odpowiednio o masach cząsteczkowych 21 000 i 57 000. Analiza końcowych reszt aminokwasów wykazała obecność seryny jako N-terminalnego aminokwasu dla formy pośredniej 1.
Ptotrombinę otrzymywano z plazmy szczawianowej gęsi, kaczek i kur metodą Cox’a i Hanahan (1970), oczyszczano metodą Benarous, Labie i Josso (1973), stosując filtracje na żelu Sephadex G-25, chromatografie na hydroxyapatvcie oraz chromatografię na żelu DEAE~Sephadex A-50. W jednorodnych pod względem elektroforę tycznym białkach, wykazujących aktywność 610-650 NIH/mg protrombiny oznaczono N-końcowe aminokwasy. Stwierdzono, że N-końcowym aminokwasem w preparatach protrombiny gęsi, kaczek i kur jest alanina, podobnie jak u ssaków (człowiek, koń, wół", owca, pies, szczur). Analiza składu aminokwasowego wspomnianych białek ujawniła wysoką zawartość kwasu asparaginowego i glutaminowego we wszystkich rodzajach protrombin.