Search results

1

The effect of UV-light on free sulfhydryl groups in washed pig platelets

100%

Krajewski T., Wachowicz B., University of Łódź I. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1991

|

vol. 8

PL

Badano wpływ promieniowania ultrafioletowego (UV-A, 360 nm) na zachowanie się w płytkach krwi wolnych grup sulfhydrylowych szybko reagujących z DTNB. Wykazano, że poziom grup -SH gwałtownie wzrasta w napromienionych płytkach (15, 30, 60 min, UV-A, 0,5 W/cm 9). Wzrost ten jest tylko w nieznacznym stopniu zależny od grup -SH związanych z materiałem uwalnianym z płytek.

2

Vertebrate plasminogen

100%

Żbikowska H., Krajewski T., University of Łódź I. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1991

|

vol. 8

PL

Metodą chromatografii powinowactwa na złożu Lys Sepharose 4B wyizolowano natywny plasminogen z osocza różnych grup kręgowców (ssaki, ptaki, płazy i ryby), a następnie scharakteryzowano elektroforetycznie. Wykazano, ie istnieją znaczne podobieństwa między plazminogenem człowieka a plazminogenami analizowanych zwierząt pod względem zawartości w osoczu, masy cząsteczkowej i łańcuchowej struktury białka, chociaż znaleziono i pewne różnice w biologicznych właściwościach. W przeciwieństwie do plazminogenu człowieka żaden z badanych plazminogenów zwierzęcych nie ulegał aktywacji pod działaniem streptokinazy.

3

Activation of blood platelets and prostaglandin biosynthesis

100%

Wachowicz B., Krajewski T., University of Łódź I. o. B. a. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1986

|

vol. 5

4

Binding of copper to porcine apoceruloplasmin. partial reconstitution of the enzyme

100%

Zgirski A., Krajewski T., University of Łódź D. o. G. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1994

|

vol. 10

PL

Z preparatów ceruloplazminy (Cp) świni otrzymano apoceruloplazminę wg metody Morella i Scheinberga, w której jako czynnika redukującego miedź w ceruloplazminie używano kwasu askorbinowego (apoCp A) lub cysteiny (apoCp B). Pozbawione miedzi preparaty ceruloplazminy (apoCp) inkubowano z jonami miedzi w obecności reduktorów: kwasu askorbinowego lub cysteiny.Preparaty apoCp A charakteryzowały się bardzo dobrymi parametrami biochemicznymi, podobnie jak apoCp B, ale w przeciwieństwie do tych ostatnich, gorzej przyłączały miedź i w bardzo małym stopniu były zdolne do przywracania aktywności i zabarwienia po inkubacji z jonami miedziowymi (~ 1% powrotu aktywności i ~ 4% - barwy, w obecności kwasu askorbinowego oraz ~ 8% powrotu aktywności i ~ 23% - barwy, w obecności cysteiny). Znacznie lepsze parametry dla odtworzonej Cp uzyskiwano po inkubacji apoCp B z jonami miedziowymi w obecności cysteiny (64.2% powrotu aktywności i 50.3% barwy), ale nie w obecności kwasu askorbinowego (5.3% powrotu aktywności i 11.6% barwy). Jak widać niezależnie od rodzaju apoCp, zawsze korzystniejsze rezultaty otrzymywano w obecności cysteiny. Cysteina stosowana jako reduktor, zarówno podczas otrzymywania preparatów apoCp, jak i podczas inkubacji apoCp z jonami miedziowymi w celu odtworzenia ceruloplazminy, okazała się znacznie lepszym odczynnikiem w porównaniu z kwasem askorbinowym.

5

The proteins secreted by washed pig platelets

100%

Wachowicz B., Krajewski T., University of Łódź I. o. B. a. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1983

|

vol. 2

6

Effect of gamma irradiation on blood plasma fibrinogen

100%

Krajewski T., Cierniewski C. S., University of Łódź I. o. B. a. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1983

|

vol. 2

7

Activation of goose prothrombin by thrombin

81%

Banaś-Gruszka Z., Bretsznajder B., Krajewski T., University of Łódź D. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1988

|

vol. 6

PL

Ze świeżej plazmy cytrynianowej gęsi wyizolowano protrombinę, którą poddawano aktywacji w układzie homologicznym zawierającym trombinę i jony wapniowe. Za pomocą elektroforazy w 7,5% żelu poliakryloamidowym wykazano obecność w hydrolizia fragmentu 1 i formy pośredniej 1, odpowiednio o masach cząsteczkowych 21 000 i 57 000. Analiza końcowych reszt aminokwasów wykazała obecność seryny jako N-terminalnego aminokwasu dla formy pośredniej 1.

8

Products of tryptic proteolysis of human and porcine ceruloplasmins

81%

Zgirski A., Hilewicz-Grabska M., Krajewski T., Snaglewska D., University of Łódź I. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1991

|

vol. 8

PL

Otrzymane produkty trypsynowego rozpadu ceruloplazminy człowieka i świni frakcjonowano za pomocą filtracji żelowej na kolumnie z żelem Sephadex G-50. Mieszanina peptydów rozdzielała się na 4 frakcje, które były analizowane pod względem masy cząsteczkowej, zawartości miedzi, grup -SH i mostków disiarczkowych. Wykazano dość znaczne różnice w profilu elucyjnym mieszaniny peptydów otrzymanych z ceruloplazminy człowieka i świni, świadczące o znacznie większej podatności tej ostatniej na działanie trypsyny. Względnie niskie masy cząsteczkowe dla peptydów otrzymanych po długo trwającej hydrolizie trypsynowej zarówno ceruloplazminy człowieka, jak i świni wskazują, że cząsteczki te są bardzo wrażliwe na proteolizę, co powinno być brane pod uwagę podczas procedury izolowania. Analiza zawartości miedzi w poszczególnych frakcjach wykazała, że niektóre z nich zawierały bardzo dużo miedzi, a inne ilości małe bądź śladowe. Świadczy to, że w natywnej cząsteczce kilka atomów miedzi (prawdopodobnie cztery) biorące udział w procesie katalitycznym znajdują się bardzo blisko siebie.

9

Amino acid composition ana N-terminal residues of goose, duck and hen prothrombin

81%

Banaś-Gruszka Z., Krajewski T., Nowak P., University of Łódź D. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1990

|

vol. 7

PL

Ptotrombinę otrzymywano z plazmy szczawianowej gęsi, kaczek i kur metodą Cox’a i Hanahan (1970), oczyszczano metodą Benarous, Labie i Josso (1973), stosując filtracje na żelu Sephadex G-25, chromatografie na hydroxyapatvcie oraz chromatografię na żelu DEAE~Sephadex A-50. W jednorodnych pod względem elektroforę tycznym białkach, wykazujących aktywność 610-650 NIH/mg protrombiny oznaczono N-końcowe aminokwasy. Stwierdzono, że N-końcowym aminokwasem w preparatach protrombiny gęsi, kaczek i kur jest alanina, podobnie jak u ssaków (człowiek, koń, wół", owca, pies, szczur). Analiza składu aminokwasowego wspomnianych białek ujawniła wysoką zawartość kwasu asparaginowego i glutaminowego we wszystkich rodzajach protrombin.

10

Isolation and charactarization of bird factor X

81%

Bretsznajder B., Krajewski T., Banaś-Gruszka Z., University of Łódź I. o. B. a. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1986

|

vol. 5

11

Składnik cukrowy płytek krwi świni

81%

Wachowicz B., Krajewski T., Bończak M., Uniwersytet Łódzki I. B. i. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1986

|

vol. 4

12

Activation of duck prothrombin by factor Xa and thrombin

81%

Banaś-Gruszka Z., Krajewski T., Bretsznajder B., University of Łódź I. o. B. a. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1986

|

vol. 5

13

Carp fibrinogen and its terminal plasmin degradation products

81%

Krajewski T., Nowak P., Golański J., University of Łódź D. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1996

|

vol. 11

PL

W pracy opisano sposób izolowania fibrynogenu karpia (Cyprinus carpio) oraz produktów jego plazminowej degradacji, a także dokonano charakterystyki tych białek. Stwierdzono, że podobnie jak u innych gatunków kręgowców, fibrynogen karpia składa się z trzech par nieidentycznych łańcuchów polipeptydowych, Aa, B/l i y. W przeciwieństwie jednak do fibrynogenu ssaków, łańcuch B/i fibrynogenu karpia posiada wyższą masę cząsteczkową niż łańcuch Aa. Stosunkowo duży rozmiar łańcucha B/i fibrynogenu karpia wynika z wysokiej masy cząsteczkowej NH2-końcowego fibrynopeplydu B, odłączanego z fibrynogenu przez trombinę. Tak jak u ssaków, trawienie fibrynogenu karpia plazminą prowadzi do otrzymania dwóch głównych końcowych produktów degradacji: fragmentów D i E. Wykazano, że fragment D (D,) hamuje polimeryzację monomerów fibryny nie tylko w układzie homo-, ale także w heterologicznym.

14

Aktywność wybranych enzymow krwi w obecności Rożnych stężeń jonow kadmu, miedzi, cynku i seleninu

81%

Zgirski A., Hilewicz-Grabska M., Krajewski T., Uniwersytet Łódzki K. B. O.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1999

|

vol. 14

15

Wpływ seleninu sodowego na białka płytek krwi świni

81%

Żbikowska H., Krajewski T., Wachowicz B., Uniwersytet Łódzki K. B. O.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1996

|

vol. 11

16

Zmiany poziomu glutationu i aktywności transferazy glutationowej w płytkach krwi indukowane związkami selenu

81%

Żbikowska H., Krajewski T., Wachowicz B., Uniwersytet Łódzki K. B. O.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1997

|

vol. 12

EN

The effects of inorganic selenocompounds (sodium selenite and selenate) on the level of reduced glutathione, free sulfhydryl groups of proteins and the activity of S-glutathione transferase (GST) in pig blood platelets were studied. It was shown that selenite, contrary to selenate reduced the amounts of both GSH and -SH of platelet proteins. The concentration of GSH after one-hour treatment of platelets with a high dose of selenite (10-4 M) was reduced by 50%. A decrease in protein thiols was also significant. We observed that the activity of platelet GST was inhibited after incubation of these cells with a toxic dose of selenite but not selenate.

17

Terminal plasmin degradation products D and E of duck fibriogen and their effect on polymerization of fibrin

81%

Krajewski T., Nowak P., Cierniewski C.

|

vol. 32

|

issue 2

145-154

18

Interaction of heterologus fibrinogens with human platelet receptors

71%

Nowak P., Krajewski T., Pietrucha T., Cierniewski C.

Acta Biochimica Polonica

|

1991

|

vol. 38

|

issue 1

91-94

19

Activation of duck prothrombin by factor Xa and thrombin

70%

Banaś-Gruszka Z., Krajewski T., Bretsznajder B.

|

vol. 32

|

issue 4

281-284

20

Protective effect of ceruloplasmin against lipid peroxidation in blood platelets

70%

Wachowicz B., Krajewski T., Żbikowska H.

Acta Biochimica Polonica

|

1990

|

vol. 37

|

issue 2

261-266

Refine search results

The effect of UV-light on free sulfhydryl groups in washed pig platelets

Vertebrate plasminogen

Activation of blood platelets and prostaglandin biosynthesis

Binding of copper to porcine apoceruloplasmin. partial reconstitution of the enzyme

The proteins secreted by washed pig platelets

Effect of gamma irradiation on blood plasma fibrinogen

Activation of goose prothrombin by thrombin

Products of tryptic proteolysis of human and porcine ceruloplasmins

Amino acid composition ana N-terminal residues of goose, duck and hen prothrombin

Isolation and charactarization of bird factor X

Składnik cukrowy płytek krwi świni

Activation of duck prothrombin by factor Xa and thrombin

Carp fibrinogen and its terminal plasmin degradation products

Aktywność wybranych enzymow krwi w obecności Rożnych stężeń jonow kadmu, miedzi, cynku i seleninu

Wpływ seleninu sodowego na białka płytek krwi świni

Zmiany poziomu glutationu i aktywności transferazy glutationowej w płytkach krwi indukowane związkami selenu

Terminal plasmin degradation products D and E of duck fibriogen and their effect on polymerization of fibrin

Interaction of heterologus fibrinogens with human platelet receptors

Activation of duck prothrombin by factor Xa and thrombin

Protective effect of ceruloplasmin against lipid peroxidation in blood platelets