Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl
Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Results found: 7

Number of results on page
first rewind previous Page / 1 next fast forward last

Search results

help Sort By:

help Limit search:
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
1
100%
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
43-55
PL
Aktyna, komponent cytoszkieletu komórek eukariotycznych, to jedno z białek najistotniejszych dla funkcjonowania organizmów i najlepiej zachowanych w toku ewolucji. Ta globularna cząsteczka o masie cząsteczkowej około 42,3 kDa występuje zarówno w formie monomerycznej, jak i spolimeryzowanej (filamenty), a zdolność do dynamicznej reorganizacji aktyny jest niezbędna dla życia komórki. Przejście pomiędzy obiema formami jest możliwe dzięki precyzyjnej w czasie i przestrzeni, dynamicznej regulacji organizacji aktyny przez szereg białek wiążących się zarówno z monomerami, jak i filamentami aktyny. Istotnym czynnikiem wpływającym na stopień spolimeryzowania aktyny są także liczne modyfikacje potranslacyjne tego białka. Niniejszy artykuł przeglądowy jest poświęcony omówieniu tego obszernego i wciąż mało poznanego zagadnienia, a w szczególności opisowi jakim modyfikacjom ulega aktyna i w jaki sposób modyfikacje te wpływają na strukturę i funkcje tego wyjątkowego białka.
EN
Actin, a constituent of the cytoskeleton of eukaryotic cells, is one of the most important as well as best evolutionary conserved proteins. This globular protein with molecular mass of ~42.3 kDa exists in the cell both in the monomeric and filamentous form, and ability to undergo dynamic reorganization of these two forms is absolutely crucial for cell survival. The monomer-filament transition, precisely controlled in time and space, is possible due to interaction of actin with a panoply of proteins binding to either monomeric or filamentous actin. Yet another factor is affecting actin organization, namely numerous posttranslational modifications. This review article is devoted to presentation of this broad and still unrecognized topic with emphasis on description of the type of actin modifications and how they affect actin structure and function.
2
63%
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
75-93
PL
Aktyna i miozyna to białka kojarzone przede wszystkim z ich kluczową rolą w generacji skurczu mięśni. Natomiast poza izoformami charakterystycznymi dla mięśni są również izoformy aktyny i miozyny, które występują we wszystkich typach komórek i tkanek (patrz artykuł Suszek i współaut. w tym zeszycie KOSMOSU). Badania prowadzone w ostatnich dwóch dekadach wykazały niezbicie, że zarówno aktyna (i szereg białek wiążących aktynę) oraz liczne miozyny (przedstawiciele rodzin I, II, V, VI, XVI i XVIII) lokalizują się w jądrze komórkowym gdzie są zaangażowane w procesy transkrypcji i naprawy DNA, transport w nukleoplazmie oraz import i eksport jądrowy, a także w utrzymywanie architektury jądra. Niniejszy artykuł opisuje dotychczasowy stan wiedzy o roli układu akto-miozynowego w jądrze komórkowym.
EN
Actin and myosins are the proteins mainly known from their key roles in muscle contraction. However, besides typical muscle isoforms there are actins and myosins that are present in all cell and tissue types. Studies performed within the last two decades have irrefutably shown that both the cytoplasmic actin isoforms (along with numerous actin-binding proteins) as well as many myosins (representing class I, II, V, VI, XVI and XVIII) are present within the nucleus. They play important roles in nuclear processes as they are involved in transcription and DNA repair, intranuclear transport as well as nuclear import and export, and in maintenance of nuclear architecture. This article describes the current knowledge on the acto-myosin system in this biggest cellular compartment.
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
17-25
PL
W 2018 roku Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego w Warszawie obchodzi 100. rocznicę istnienia, a artykuł ten jest częścią specjalnego numeru poświęconego wiekowi badań przeprowadzonych w Instytucie w zakresie cytoszkieletu, ruchliwości komórek i skurczu mięśni. Artykuł opisuje historię badań oraz grupy zajmujące się tymi zagadnieniami przez dziesięciolecia. Ponadto, prezentuje wieloletni wkład naukowców z Instytutu Nenckiego w środowisko naukowe w Polsce i za granicą.
EN
In 2018 the Nencki Institute of Experimental Biology in Warsaw, Poland, celebrates the 100th Aniversary of its setting-up and this article is a part of the special issue devoted to the century of a research conducted in the Institute related to the cytoskeleton, cell motility and muscle contraction. The article describes the history of the research, and groups working on the motile and contractile processes through the decades. Also, it presents a long-standing contribution of the Nencki Institute researchers to the scientific community in Poland and abroad.
4
Publication available in full text mode
Content available

Cytoszkielet i ruch komórki

51%
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
13-14
5
Publication available in full text mode
Content available

Cytoskeleton and cell motility

51%
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
15-16
|
2010
|
vol. 57
|
issue 1
109-114
EN
Myosin VI (MVI) is the only known myosin walking towards minus end of actin filaments. Here, MVI, but not myosins IB or IIB, was detected in chromaffin granules isolated from bovine medulla and found to be tightly associated with the granule apical surface. MVI also localized to secretory granules within rat pheochromocytoma PC12 cells as well as to the Golgi apparatus, endoplasmic reticulum and clathrin-coated pits. Notably, it was also found in the nucleus. RT-PCR revealed that MVI splice variants with a large insert (LI), characteristic of polarized cells, were barely detectable in PC12 cells, whereas variants with a small insert (SI) were the major isoforms. The presented data indicate that MVI in adrenal medulla cells is engaged in secretory vesicle trafficking within the cytoplasm and possibly also involved in transport within the nucleus.
Kosmos
|
2018
|
vol. 67
|
issue 1
57-74
PL
Miozyny to oddziałujące z aktyną białka motoryczne, zaangażowane w skurcz mięśni, migrację komórek i transport wewnątrzkomórkowy. Występują one we wszystkich organizmach eukariotycznych, w tym w pierwotniakach i roślinach. Miozyny zbudowane są z jednego lub dwóch łańcuchów ciężkich oraz kilku łańcuchów lekkich (1-7 na łańcuch ciężki). Zidentyfikowano kilka tysięcy sekwencji łańcuchów ciężkich miozyn występujących w kilkuset gatunkach. W łańcuchach ciężkich miozyn wyróżniono główkę obejmującą domenę motoryczną (miejsce oddziaływania z aktyną i wiązania ATP) i szyjkę z motywami IQ (miejsce niekowalencyjnego wiązania się z łańcuchami lekkimi) oraz ogonek (zawierający domeny warunkujące specyficzne funkcje poszczególnych izoform miozyny). Na podstawie różnic w sekwencji aminokwasowej domeny motorycznej wyróżniono ponad trzydzieści rodzin w nadrodzinie miozyn, z czego 12, reprezentowanych przez 40 izoform, występuje u człowieka. Miozyny mięśniowe (tworzące rodzinę II) zwane są konwencjonalnymi, a pozostałe - niekonwencjonalnymi. Niniejszy artykuł opisuje nadrodzinę miozyn, a w szczególności budowę i funkcje tych miozyn niekonwencjonalnych, które są obecne w komórkach miogennych i mięśniach poprzecznie-prążkowanych.
EN
Myosins, actin-dependent molecular motors, are engaged in muscle contraction, cell migration and intracellular transport. They are present in all eukaryotic organisms including protists and plants. They are composed of one or two heavy chains, and a number of light chains (1-7 per a heavy chain). Several thousands of myosin heavy chains have been sequenced in hundreds of species. The heavy chain is composed of a motor domain (with actin and ATP binding sites), a neck with IQ motifs (where light chains bind to) and a tail (with domains determining specific functions of a given myosin). A myosin superfamily is divided into over 30 families based on differences in the motor domain primary sequence. Twelve families represented by 40 isoforms are expressed in humans. Well known muscle myosins forming a family II are termed as conventional while all others are termed as unconventional. The article describes the myosin superfamily with emphasis on structure and function of unconventional myosins present in myogenic cells and striated muscles.
first rewind previous Page / 1 next fast forward last
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.