Search results

1

Stabilność ceruloplazminy osocza krwi człowieka i świni w roztworach mocznika

100%

Zgirski A., Uniwersytet Łódzki I. B. i. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1986

|

vol. 4

2

Binding of copper to porcine apoceruloplasmin. partial reconstitution of the enzyme

63%

Zgirski A., Krajewski T., University of Łódź D. o. G. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1994

|

vol. 10

PL

Z preparatów ceruloplazminy (Cp) świni otrzymano apoceruloplazminę wg metody Morella i Scheinberga, w której jako czynnika redukującego miedź w ceruloplazminie używano kwasu askorbinowego (apoCp A) lub cysteiny (apoCp B). Pozbawione miedzi preparaty ceruloplazminy (apoCp) inkubowano z jonami miedzi w obecności reduktorów: kwasu askorbinowego lub cysteiny.Preparaty apoCp A charakteryzowały się bardzo dobrymi parametrami biochemicznymi, podobnie jak apoCp B, ale w przeciwieństwie do tych ostatnich, gorzej przyłączały miedź i w bardzo małym stopniu były zdolne do przywracania aktywności i zabarwienia po inkubacji z jonami miedziowymi (~ 1% powrotu aktywności i ~ 4% - barwy, w obecności kwasu askorbinowego oraz ~ 8% powrotu aktywności i ~ 23% - barwy, w obecności cysteiny). Znacznie lepsze parametry dla odtworzonej Cp uzyskiwano po inkubacji apoCp B z jonami miedziowymi w obecności cysteiny (64.2% powrotu aktywności i 50.3% barwy), ale nie w obecności kwasu askorbinowego (5.3% powrotu aktywności i 11.6% barwy). Jak widać niezależnie od rodzaju apoCp, zawsze korzystniejsze rezultaty otrzymywano w obecności cysteiny. Cysteina stosowana jako reduktor, zarówno podczas otrzymywania preparatów apoCp, jak i podczas inkubacji apoCp z jonami miedziowymi w celu odtworzenia ceruloplazminy, okazała się znacznie lepszym odczynnikiem w porównaniu z kwasem askorbinowym.

3

Products of tryptic proteolysis of human and porcine ceruloplasmins

51%

Zgirski A., Hilewicz-Grabska M., Krajewski T., Snaglewska D., University of Łódź I. o. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1991

|

vol. 8

PL

Otrzymane produkty trypsynowego rozpadu ceruloplazminy człowieka i świni frakcjonowano za pomocą filtracji żelowej na kolumnie z żelem Sephadex G-50. Mieszanina peptydów rozdzielała się na 4 frakcje, które były analizowane pod względem masy cząsteczkowej, zawartości miedzi, grup -SH i mostków disiarczkowych. Wykazano dość znaczne różnice w profilu elucyjnym mieszaniny peptydów otrzymanych z ceruloplazminy człowieka i świni, świadczące o znacznie większej podatności tej ostatniej na działanie trypsyny. Względnie niskie masy cząsteczkowe dla peptydów otrzymanych po długo trwającej hydrolizie trypsynowej zarówno ceruloplazminy człowieka, jak i świni wskazują, że cząsteczki te są bardzo wrażliwe na proteolizę, co powinno być brane pod uwagę podczas procedury izolowania. Analiza zawartości miedzi w poszczególnych frakcjach wykazała, że niektóre z nich zawierały bardzo dużo miedzi, a inne ilości małe bądź śladowe. Świadczy to, że w natywnej cząsteczce kilka atomów miedzi (prawdopodobnie cztery) biorące udział w procesie katalitycznym znajdują się bardzo blisko siebie.

4

Bezpośrednie oznaczanie fosforu w związkach lipidowych hemolimfy i surowicy raków

51%

Gondko R., Adamska M., Helszer Z., Zgirski A., Uniwesytet Łódzki L. N. B.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1986

|

vol. 5

5

A simple and rapid procedure for isolation of ceruloplasmin from porcine and bovine blood serum

51%

Zgirski A., Jerzy Witwicki M. H.-G., Witas H.

Acta Biochimica Polonica

|

1978

|

vol. 25

|

issue 4

361-368

6

Aktywność wybranych enzymow krwi w obecności Rożnych stężeń jonow kadmu, miedzi, cynku i seleninu

51%

Zgirski A., Hilewicz-Grabska M., Krajewski T., Uniwersytet Łódzki K. B. O.

Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

|

1999

|

vol. 14

7

Lability of human and porcine coeruloplasmins in alkaline medium

39%

Zgirski A., Witwicki J., Hilewicz-Grabska M.

Acta Biochimica Polonica

|

1983

|

vol. 30

|

issue 1

33-38

8

Binding of copper to porcine apoceruloplasmin

32%

Zgirski A., Krajewski T.

|

vol. 40

|

issue 1

133-135

Refine search results

5 Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica

3 Acta Biochimica Polonica

1 1999

1 1994

1 1993

1 1991

2 1986

1 1983

1 1978

8 Zgirski A.

4 Krajewski T.

3 Hilewicz-Grabska M.

1 Adamska M.

1 Gondko R.

1 Helszer Z.

1 Jerzy Witwicki M. H.-G.

1 Snaglewska D.

1 University of Łódź D. o. G. B.

1 University of Łódź I. o. B.

1 Uniwersytet Łódzki I. B. i. B.

1 Uniwersytet Łódzki K. B. O.

1 Uniwesytet Łódzki L. N. B.

1 Witas H.

1 Witwicki J.

Stabilność ceruloplazminy osocza krwi człowieka i świni w roztworach mocznika

Binding of copper to porcine apoceruloplasmin. partial reconstitution of the enzyme

Products of tryptic proteolysis of human and porcine ceruloplasmins

Bezpośrednie oznaczanie fosforu w związkach lipidowych hemolimfy i surowicy raków

A simple and rapid procedure for isolation of ceruloplasmin from porcine and bovine blood serum

Aktywność wybranych enzymow krwi w obecności Rożnych stężeń jonow kadmu, miedzi, cynku i seleninu

Lability of human and porcine coeruloplasmins in alkaline medium

Binding of copper to porcine apoceruloplasmin