PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2013 | 67 | 6 | 361–366
Article title

Oddziaływanie nikotyny z melaniną

Content
Title variants
EN
Nicotine–melanin interaction
Languages of publication
PL
Abstracts
EN
BACKGROUND The available literature suggests that nicotine may accumulate in human tissues containing melanin, which increases the biosynthesis of this pigment. Studies conducted on the interaction between nicotine and melanin do not explain the impact of this binding on the metabolism and distribution of nicotine, level of dependence, effectiveness of smoking cessation therapies and potential adverse effects of nicotine. The role of these interactions may be important for people with a high degree of skin pigmentation. It is necessary to answer questions concerning the nature of nicotine–melanin interaction as well as the effect of nicotine on human cells, tissues and organs containing melanin pigment. The aim of this study was to examine the ability of nicotine to bind to synthetic melanin and to evaluate the kinetics and the nature of these interactions. MATERIAL AND METHODS Nicotine–melanin complexes were analyzed by use of the Scatchard method. The amounts of nicotine bound to melanin were determined spectrophotometrically. RESULTS It has been demonstrated that nicotine forms complexes with melanin. The amounts of nicotine bound to melanin increase with rising initial concentrations and prolongation of incubation time. For the studied complexes, two classes of independent binding sites with association constants K1 = 2.44 × 104 M-1 and K2 = 7.72 × 102 M-1 have been found. CONCLUSIONS The obtained results indicate the possible role of melanin in side effects of nicotine and in smoking cessation therapies effectiveness among people with high levels of pigmentation.
PL
WSTĘP Dostępna literatura sugeruje, że nikotyna może kumulować się w ludzkich tkankach zawierających melaninę, co powoduje zwiększenie biosyntezy tego barwnika. Dotychczasowe badania nad oddziaływaniem nikotyny z melaniną nie wyjaśniają wpływu wiązania na metabolizm i dystrybucję nikotyny, poziom uzależnienia, zdolność do zaprzestania palenia czy zwiększenie ewentualnych działań niepożądanych nikotyny. Rola tych oddziaływań może mieć duże znaczenie w przypadku osób o wysokim stopniu pigmentacji skóry. Odpowiedzi wymagają pytania dotyczące charakteru wiązań między nikotyną a melaniną oraz zmian, jakie nikotyna może wywierać w komórkach, tkankach i narządach ludzkiego ciała, w których występuje melanina. Celem badań była ocena zdolności nikotyny do wiązania się z melaniną syntetyczną, a także ocena kinetyki wiązania i trwałości powstałych kompleksów. MATERIAŁ I METODY Kompleksy nikotyna–melanina oceniano metodą Scatcharda. Ilość nikotyny związanej z melaniną wyznaczono techniką spektrofotometrii UV-VIS. WYNIKI Wykazano, że nikotyna tworzy kompleksy z melaniną. Ilość nikotyny związanej z melaniną wzrasta wraz ze wzrostem stężenia początkowego oraz z wydłużaniem czasu inkubacji. Dla badanych kompleksów stwierdzono występowanie dwóch klas niezależnych miejsc wiążących o wartościach stałych trwałości K1 = 2,44 × 104 M-1 oraz K2 = 7,72 × 102 M-1. WNIOSKI Uzyskane wyniki wskazują na możliwą rolę melaniny w działaniach niepożądanych nikotyny oraz w problematyce zaprzestania palenia u osób o wysokim stopniu pigmentacji.
Discipline
Publisher

Year
Volume
67
Issue
6
Pages
361–366
Physical description
Contributors
  • Katedra i Zakład Chemii i Analizy Leków Wydziału Farmaceutycznego z Oddziałem Medycyny Laboratoryjnej Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach
author
  • Katedra i Zakład Chemii i Analizy Leków Wydziału Farmaceutycznego z Oddziałem Medycyny Laboratoryjnej Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach ul. Jagiellońska 4 41-200 Sosnowiec tel. +48 32 364 16 11, ebuszman@sum.edu.pl
  • Katedra i Zakład Chemii i Analizy Leków Wydziału Farmaceutycznego z Oddziałem Medycyny Laboratoryjnej Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach
References
  • 1. Kohlmünzer S. Farmakognozja. Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2007: 420–421.
  • 2. World Health Organization. WHO report on the global tobacco epidemic 2011, World Health Organization; Genewa 2011; www.who.int/tobacco/ /mpower
  • 3. Benowitz N.L. Nicotine addiction. N. Engl. J. Med. 2010; 362: 2295–2303.
  • 4. Yerger V.B., Malone R.E. Melanin and nicotine: A review of the literature. Nicotine Tob. Res. 2006; 4: 487–498.
  • 5. Larsson B.S. Interaction between chemicals and melanin. Pigment Cell Res. 1993; 6: 127–133.
  • 6. Pogocki D., Ruman T., Danilczuk M., Danilczuk M., Celuch M., Wałajtys-Rode E. Application of nicotine enantiomers, derivatives and analogues in therapy of neurodegenerative disorders. Eur. J. Pharmacol. 2007; 563: 18–39.
  • 7. Flores C.M. The promise and pitfalls of a nicotinic cholinergic approach to pain management. Pain 2000; 88: 1–6.
  • 8. Hooten W.M., Townsend C.O., Bruce B.K., Warner D.O. The effect of smoking status on opioid tapering among patients with chronic pain. Anesth. Analg. 2009; 108: 308–315.
  • 9. Kroon L.A. Drug interactions with smoking. Am. J. Health. Syst. Pharm. 2007; 64: 1917–1921.
  • 10. King G., Yerger V.B., Whembolua G.L., Bendel R.B., Kittles R., Moolchan E.T. Link between facultative melanin and tobacco use among African Americans. Pharmacol. Biochem. Behav. 2009; 92: 589–596.
  • 11. Robles G., Singh-Franco D., Lee Ghin H. A review of the efficacy of smoking-cessation pharmacotherapies in nonwhite populations. Clin. Ther. 2008; 30: 800–812.
  • 12. Hébert R. What’s new in nicotine & tobacco research? Nicotine Tob. Res. 2006; 8: 481–486.
  • 13. Claffey D.J, Stout P.R, Ruth J.A. 3H-nicotine, 3H-flunitrazepam, and 3H-cocaine incorporation into melanin: a model for the examination of drug-melanin interactions. J. Anal. Toxicol. 2001; 25: 607–611.
  • 14. Buszman E., Wrześniok D., Surażyński A., Pałka J., Molęda K. Effect of melanin on netilmicin-induced inhibition of collagen biosynthesis in human skin fibroblasts. Bioorg. Med. Chem. 2006; 14: 8155–8161.
  • 15. Buszman E., Wrześniok D., Trzcionka J. Interaction of neomycin, tobramycin and amikacin with melanin in vitro in relation to aminoglyco-sides-induced ototoxicity. Pharmazie 2007; 62: 210–215.
  • 16. Kalbitzer H.R., Stehlik D. On the analysis of competitive binding of various ligands to cooperative and independent binding sites of macromolecules. Z. Naturforsch. 1979; 34: 757–769.
  • 17. Trzcionka J., Górna A., Buszman E. Rola melaniny w fotouczulającym działaniu sulfonamidów na skórę. Ann. Acad. Med. Siles. 2007; 61: 462–467.
  • 18. Buszman E., Kwaśniak B., Wilczok T. The effect of metal ions incorporated into DOPA-melanin on chloroquine binding ability. Curr. Top. Biophys. 1992; 16: 81–84.
  • 19. Beberok A., Buszman E., Wrześniok D., Otręba M., Trzcionka J. Interaction between ciprofloxacin and melanin: the effect on proliferation and melanization in melanocytes. Eur. J. Pharmacol. 2011; 669: 32–37.
  • 20. Nosanchuk J. D., Casadevall A. Impact of melanin on microbial virulence and clinical resistance to antimicrobial compounds. Antimicrob. Agents Chemoter. 2006; 50: 3519–3528.
  • 21. d’Ischia M., Napolitano A., Pezzella A., Meredith P. Chemical and structural diversity in eumelanins: unexplored bio-optoelectronic materials. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2009; 48: 3914–3921.
  • 22. Césarini J. P. Melanins and their possible roles throught biological evolution. Adv. Space Res. 1996; 18: 35–40.
  • 23. Wakamatsu K., Ito S. Advanced chemical methods in melanin determination. Pigment Cell Res. 2002; 15: 174–183.
  • 24. Plonka P., M., Passeron T., Brenner M. i wsp. What are melanocytes really doing all day long…? Exp. Dermatol 2009; 18: 799–819.
  • 25. Szpoganicz B., Gidanian S., Kong P., Farmer P. Metal binding by melanins: studies of colloidal dihydroxyindole-melanin, and its complexation by Cu(II) and Zn(II) ions. Inorg. Biochem 2002; 89: 45–53.
  • 26. McGraw K.J. The antioxidant function of many animal pigments: are there consistent health benefits of sexually selected colourants? Anim. Behav. 2005; 69: 757–764.
  • 27. Mårs U., Larsson B.S. Pheomelanin as a binding site for drugs and chemicals. Pigment Cell Res. 1999; 12: 266–274.
  • 28. Wrześniok D., Buszman E., Grzegorczyk M., Grzegorczyk A., Hryniewicz T. Impact of metal ions on netilmicin-melanin interaction. Acta. Pol. Pharm. 2012; 69: 41–45.
  • 29. Surażyński A., Pałka J., Wrześniok D., Buszman E., Kaczmarczyk P. Melanin potentiates daunorubicin-induced inhibition of collagen biosynthesis in human skin fibroblasts. Eur. J. Pharmacol. 2001; 419: 139–145.
  • 30. Wilczok T., Stepień K., Buszman E., Porębska-Budny M. Interaction of methotrexate with melanins and melanosomes from B16 melanoma. Biophys. Chem. 1990; 35: 265–270.
  • 31. Buszman E., Beberok A., Różańska R., Orzechowska A. Interaction of chlorpromazine, fluphenazine and trifluoperazine with ocular and synthetic melanin in vitro. Pharmazie 2008; 63: 372–376.
  • 32. Sridharan S., Ganiger K., Satyanarayana A., Rahul A., Shetty S. Effect of environmental tobacco smoke from smoker parents on gingival pigmentation in children and young adults: a cross-sectional study. J. Periodontol. 2011; 82: 956–962.
  • 33. Hedin A., Larsson Å. The ultrastructure of the gingival epithelium in smokers’ melanosis. J. Periodontal. Res. 1984; 19: 177–190.
  • 34. Hedin A., Larsson Å. In vitro activation of amphibian dermal melanocytes by nicotine. Scand. J. Dent. Res. 1986; 94: 57–65.
Document Type
article
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-ce0c4ba3-e23b-4a0e-8000-02d890f392a4
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.