PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2011 | 65 | 3 | 7–15
Article title

Wpływ karboplatyny na aktywność peroksydazy glutationu (GSH-Px), reduktazy glutationu (GR) oraz stężenie dialdehydu malonowego (MDA) w mediach hodowlanych ludzkich komórek czerniaka złośliwego linii Me45 in vitro

Content
Title variants
EN
In vitro study of the infl uence of carboplatin on glutathione peroxidase (GSH-Px), glutathione reductase (GR) activities and malondialdehyde (MDA) concentration in human malignant melanoma Me45 media cells
Languages of publication
PL
Abstracts
EN
INTRODUCTION Reactive oxygen species (ROS) production in cancer cells usually occurs following anticancer drug exposure such as: etoposide, carboplatin compounds, doxorubicin and holoxan treatment. Normal and malignant cells contain a variety of free radical scavenging systems such as antioxidant enzymes that protect them from the eff ects of drugs that generate oxidative stress inside the cells. MATERIALS AND METHODS The culture of human malignant melanoma Me45 cell line was performed in standard conditions. The colonies were treated with two concentrations of carboplatin: (C1) 10 μg/ml and (C2) 100 μg/ml of the culture medium. The control group were colonies without a cytostatic drug in the culture medium. The medium was collected at 24 hours from addition of the carboplatin preparation and used for determination of activity of the following antioxidative enzymes: glutathione peroxidase (GSH-Px), glutathione reductase (GR), as well as the concentration of the malondialdehyde (MDA). RESULTS After 24 hours in the carboplatin treated group (C1-C2) glutathione peroxidase (GSH-Px) media activity was signifi cantly increased in concentration dependent manner in comparison to the control group (K); (125.2 ± 12.1 IU/l, 99.1 ± 13.3 IU/l vs 91.6 ± 12.1 IU/l, respectively, p < 0.001; p < 0.05). Gluthatione reductase (GR) activity was decreased in carboplatin treated groups (C1) with respect to control group (K); (8.49 ± 0.31 IU/l vs 9.49 ± 0.49 IU/l; p < 0.05). MDA media cells level was almost a 2-fold lower in carboplatin (C1) treated group compared with untreated control group (K); (0.71 ± 0.7 μmol/ml, 1.79 ± 0.15 μmol/ml vs 1.49 ± 0.11 μmol/ml, p < 0.05). CONCLUSION Carboplatin at the concentration of 10 μg/ml leads to an increase antioxidative enzyme activity (GSH-Px) and prevent to lipid peroxidation in malignant melanoma Me45 media cells.
PL
WSTĘP Wytwarzanie reaktywnych form tlenu (RFT) w komórkach nowotworowych zwykle następuje podczas ekspozycji na leki cytostatyczne, takie jak: karboplatyna, etopozyd, doksorubicyna oraz holoksan. Prawidłowe i nowotworowe komórki mają różne systemy zmiataczy wolnych rodników, w tym: enzymy antyoksydacyjne, które chronią je przed generowanym przez cytostatyki stresem oksydacyjnym we wnętrzu komórek. MATERIAŁ I METODY Hodowla ludzkich komórek czerniaka złośliwego linii Me45 była prowadzona w standardowych warunkach. Kolonie komórek były traktowane karboplatyną w dwóch różnych stężeniach (C1) 10 μg/ml medium oraz (C2) 100 μg/ml medium. Grupę kontrolną stanowiły komórki niezawierające w medium hodowlanym leku cytostatycznego. Medium zbierano po 24 godzinach od podania preparatu, wirowano i w supernatantach oznaczano aktywności badanych enzymów antyoksydacyjnych: peroksydazy glutationu (GSH-Px) i reduktazy glutationu (GR), oraz stężenie dialdehydu malonowego (MDA). WYNIKI Po 24 godzinach w grupie komórek traktowanych karboplatyną (C1 oraz C2) aktywność peroksydazy glutationu (GSH-Px) w medium hodowlanym znacząco wzrosła zależnie od stężenia w porównaniu z grupą kontrolną (K); (12512 ± 12,1 IU/l, 99,1 ± 13,3 IU/l vs 91,6 ± 12,1 IU/l, odpowiednio, p < 0,001; p < 0,05). Aktywność reduktazy glutationu (GR) była obniżona w grupie komórek traktowanych karboplatyną (C1) w odniesieniu do grupy kontrolnej (K); (8,49 ± 0,31 IU/l vs 9,49 ± 0,49 IU/l; p < 0,001). Poziom MDA w medium komórkowym był niemal 2-krotnie niższy w grupie komórek traktowanych karboplatyną w stężeniu 10 μg/ml niż w komórkach grupy kontrolnej (K); 0,71 ± 0,7 μmol/ml vs 1,49 ± 0, 11 μmol/ml, p < 0,05). WNIOSKI Karboplatyna w stężeniu 10 μg/ml zwiększa aktywność enzymu GSH-Px i zapobiega procesowi peroksydacji lipidów w mediach komórek czerniaka złośliwego linii Me45 in vitro.
Discipline
Publisher

Year
Volume
65
Issue
3
Pages
7–15
Physical description
Contributors
  • Katedra i Zakład Fizjologii Wydziału Lekarskiego z Oddziałem Lekarsko-Dentystycznym w Zabrzu Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach ul. H. Jordana 19 41-808 Zabrze-Rokitnica tel. 32 272 23 62, fax 32 272 23 62, rbuldak@sum.edu.pl
  • Katedra i Zakład Biochemii Ogólnej Wydziału Lekarskiego z Oddziałem Lekarsko-Dentystycznym w Zabrzu Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach
author
  • Katedra i Zakład Fizjologii
author
  • Zakład Patologii Wydziału Farmaceutycznego z Oddziałem Medycyny Laboratoryjnej Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach
  • Katedra Automatyki Politechniki Śląskiej w Gliwicach
  • Pracownia Bakteriologii SPSK nr 1 w Zabrzu Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach
  • Katedra i Zakład Fizjologii
  • Katedra i Zakład Fizjologii
  • Katedra i Zakład Fizjologii
  • Katedra i Zakład Fizjologii
References
  • 1. Alexandre J., Nicco C., Chéreau C. i wsp. Improvement of the therapeutic index of anticancer drugs by the superoxide dismutase mimic mangafodipir. J. Natl. Cancer. Inst. 2006; 98(4): 236–244.
  • 2. Pfl ugfelder A., Eigentler T.K., Keim U. i wsp. Eff ectiveness of Carboplatin and Paclitaxel as fi rst- and second-line treatment in 61 patients with metastatic melanoma. PLoS One 2011; 6(2): e16882.
  • 3. Trachootham D., Alexandre J., Huang P. Targeting cancer cells by ROS-mediated mechanisms: a radical therapeutic approach? Nat. Rev. Drug. Discov. 2009; 8(7): 579–591.
  • 4. Jawniak D., Jawniak R., Małek M. i wsp. Wpływ stresu oksydacyjnego na przebieg kliniczny ostrych białaczek mieloblastycznych. Rep. Pract. Oncol. Radiother. 2004; 9: 157–160.
  • 5. Yilmaz M.I., Saglam K., Sonmez A. i wsp. Antioxidant system activation in prostate cancer. Biol. Trace Elem. Res. 2004; 98(1): 13–19.
  • 6. Nelson K.K., Ranganathan A.C., Mansouri J. i wsp. Elevated sod2 activity augments matrix metalloproteinase expression: evidence for the involvement of endogenous hydrogen peroxide in regulating metastasis. Clin. Cancer Res. 2003; 9(1): 424–432.
  • 7. Dusre L., Rajagopalan S., Eliot H.M., Covey J.M., Sinha B.K. DNA interstrand cross-link and free radical formation in a human multidrug-resistant cell line from mitomycin C and its analogues. Cancer Res. 1990; 50(3): 648–652.
  • 8. Samuels B.L., Murray J.L., Cohen M.B. i wsp. Increased glutathione peroxidase activity in a human sarcoma cell line with inherent doxorubicin resistance. Cancer. Res. 1991; 51(2): 521–527.
  • 9. Lenehan P.F., Gutiérrez P.L., Wagner J.L., Milak N., Fisher G.R., Ross D.D. Resistance to oxidants associated with elevated catalase activity in HL-60 leukemia cells that overexpress multidrug-resistance protein does not contribute to the resistance to daunorubicin manifested by these cells. Cancer Chemother. Pharmacol. 1995; 35(5): 377–386.
  • 10. Gałecka E., Jacewicz R., Mrowicka M., Florkowski A., Gałecki P. Enzymy antyoksydacyjne, struktura, właściwości, funkcje. Pol. Merkuriusz Lek. 2008; 25(147): 266–268.
  • 11. Michelson A.M. Selenium glutathione peroxidase: some aspects in man. J. Environ. Pathol. Toxicol. Oncol. 1998; 17(3–4): 233–239.
  • 12. Gaweł S., Wardas M., Niedworok E., Wardas P. Dialdehyd malonowy (MDA) jako wskaźnik procesów peroksydacji lipidów w organizmie. Wiad. Lek. 2004; 57(9–10): 453–455.
  • 13. Hur G.C., Cho S.J., Kim C.H. i wsp. Manganese superoxide dismutase expression correlates with chemosensitivity in human gastric cancer cell lines. Clin. Cancer Res. 2003; 9(15): 5768–5775.
  • 14. Yokoe H., Homura H., Yamano Y. i wsp. Characterization of intracellular superoxide dismutase alterations in premalignant and malignant lesions of the oral cavity: correlation with lymph node metastasis. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 2009; 135(11): 1625–1633.
  • 15. Connor K.M., Hempel N., Nelson K.K. i wsp. Manganese superoxide dismutase enhances the invasive and migratory activity of tumor cells. Cancer. Res. 2007; 67(21): 10260–10267.
  • 16. Paglia D.E., Valentine W.N. Studies on the quantitative and qualitative characterization of erythrocyte glutathione peroxidase. J. Lab. Clin. Med. 1967; 70(1): 158–169.
  • 17. Ellman G.L. Tissue sulfhydryl groups. Arch. Biochem. Biophys. 1959; 82(1): 70–77.
  • 18. Ohkawa H., Ohishi N., Yagi K. Assay for lipid peroxides in animal tissues by thiobarbituric acid reaction. Anal. Biochem. 1979; 95(2): 351–358.
  • 19. Weydert C., Roling B., Liu J. i wsp. Suppression of the malignant phenotype in human pancreatic cancer cells by the overexpression of manganese superoxide dismutase. Mol. Cancer. Ther. 2003; 2(4): 361–369.
  • 20. Żwirska-Korczala K., Adamczyk-Sowa M., Polaniak R. i wsp. Infl uence of extremely- low-frequency magnetic fi eld on antioxidative melatonin properties in AT478 murine squamous cell carcinoma culture. Biol. Trace. Elem. Res. 2004; 102(1–3): 227–243.
  • 21. Polaniak R., Wideł M., Beck B., Chwalińska E., Gruca-Mamczar E., Birkner E. Wpływ holoksanu na aktywność izoenzymów dysmutazy ponadtlenkowej i stężenie dialdehydu malonowego w hodowli megakolonii komórek raka płaskonabłonkowego in vitro. Bromat. Chem. Toksykol. 2008; 1: 89–94.
  • 22. Polaniak R., Bułdak R.J., Karoń M. i wsp. Infl uence of an extremely low frequency magnetic fi eld (ELF-EMF) on antioxidative vitamin E properties in AT478 murine squamous cell carcinoma culture in vitro. Int. J. Toxicol. 2010; 29(2): 221–230.
  • 23. Bułdak R.J., Polaniak R., Kukla M. i wsp. Wpływ etopozydu na aktywność enzymów stresu oksydacyjnego oraz stężenie dialdehydu malonowego (MDA) w hodowli ludzkich komórek czerniaka złośliwego linii Me45 in vitro. Farm. Przegl. Nauk. 2010, 11, 11–19.
  • 24. Linden A., Gülden M., Martin H.J., Maser E., Seibert H. Peroxide-induced cell death and lipid peroxidation in C6 glioma cells. Toxicol. In Vitro 2008; 22(5): 1371– –1376.
  • 25. Kim D.W., Ahan S.H., Kim T.Y. Enhancement of Arsenic Trioxide (As(2)O(3))- Mediated Apoptosis Using Berberine in Human Neuroblastoma SH-SY5Y Cells. J. Korean. Neurosurg. Soc. 2007; 42(5): 392–399.
  • 26. Eff erth T., Giaisi M., Merling A., Krammer P.H., Li-Weber M. Artesunate induces ROS-mediated apoptosis in doxorubicinresistant T leukemia cells. PLoS One. 2007; 2(1): e693.
Document Type
article
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-c284e95f-06bb-4d3a-8e07-ee7620ab0e49
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.