PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2014 | 4 | 7 | 11-17
Article title

Possibility of using defensins in medicine

Content
Title variants
PL
Możliwość wykorzystania defensyn w medycynie
Languages of publication
EN
Abstracts
EN
Introduction. Antimicrobial proteins (antimicrobial peptides - AMP) probably belong to one of the oldest and most primitive defense mechanisms of the body. It is now known about 800 types of AMP present in plants, insects and animals. Two main types of AMP is likely to occur in mammalian defensins and cathelicidin antimicrobial activity showing. Defensins are small cationic proteins that are part of the innate immunity, humoral immunity. Among of mammalian defensins can be distinguished: defensin α, β defensins and θ defensins. Human defensins are located in various tissues, mainly synthesized in neutrophils and other immune cells. Purpose. Provide an overview of the literature on the construction, function and possible use of defensins in the treatment of infections. Materials and methods. Using the key words: antibiotics, Antimicrobial peptides, defensins, treatment of infections, HIV searched bibliographic databases: Medline, Science Direct, Ebsco, Springer Link, Wiley Online Library. Results. Selected articles were used to describe the structure and function of defensins. Discusses the latest news on the possible use of defensins in the treatment of infections and the state of knowledge about their function in the course of infection with human immunodeficiency virus (HIV) and infections involving multidrug-resistant bacteria. Conclusions. The literature review shows the important function of defensins they play in the course of infection. Defensins through a variety of properties are an attractive alternative to traditional methods of treating infections caused by pathogenic microorganisms. It is necessary to better understand the mechanism of action of these substances in vivo models.
PL
Wstęp. Białka antydrobnoustrojowe (antimicrobial peptides – AMP) prawdopodobnie należą do jednych z najstarszych i najbardziej prymitywnych mechanizmów obronnych organizmu. Obecnie jest znanych około 800 rodzajów AMP występujących u roślin, owadów oraz zwierząt. Dwa główne rodzaje AMP występujące u ssaków to katelicydyny oraz defensyny wykazujące działanie przeciwdrobnoustrojowe. Defensyny to małe białka kationowe, które są elementem odporności nieswoistej, humoralnej. Wśród defensyn występujących u ssaków można wyróżnić: defensyny α, defensyny β oraz defensyny θ. Ludzkie defensyny zlokalizowane są w różnorodnych tkankach, głównie syntetyzowane w neutrofilach i innych komórkach układu odpornościowego. Cel. Przedstawienie przeglądu literatury na temat budowy, funkcji oraz możliwości wykorzystania defensyn w leczeniu zakażeń. Materiały i metody. Posługując się kluczowymi słowami: antybiotyki, peptydy antydrobnoustrojowe, defensyny, leczenie zakażeń, HIV przeszukano bazy bibliograficzne: Medline, ScienceDirect, Ebsco, SpringerLink, Wiley Online Library. Wyniki. Wybrane artykuły wykorzystano do opisu budowy oraz funkcji defensyn. Omówiono najnowsze doniesienia na temat możliwości wykorzystania defensyn w leczeniu zakażeń oraz stan wiedzy na temat ich funkcji w przebiegu zakażenia ludzkim wirusem niedoboru odporności (HIV) oraz zakażeń z udziałem wielolekoopornych bakterii. Wnioski. Przegląd literatury ukazuje ważną funkcję defensyn jaką pełnią w przebiegu zakażeń. Defensyny dzięki różnorodnym właściwościom stanowią atrakcyjną alternatywę dla tradycyjnych metod leczenia zakażeń wywołanych patogennymi mikroorganizmami. Konieczne jest lepsze poznanie mechanizmu działania tych substancji w modelach in vivo.
Discipline
Publisher

Year
Volume
4
Issue
7
Pages
11-17
Physical description
References
  • 1. Guaní-Guerra E., Santos-Mendoza T., Lugo-Reyes S.O., Terán L.M. Antimicrobial peptides: General overview and clinical implications in human health and disease. Clinical Immunology. 2010; 135:1–11
  • 2. Zasloff M. Magainins, a class of antimicrobial peptides from Xenopus skin: isolation, characterization of two active forms, and partial cDNA sequence of a precursor. Proc Natl Acad Sci USA. Aug 1987; 84(15): 5449–5453.
  • 3. Yang D., Chertov O., Oppenheim J.J. Participation of mammalian defensins and cathelicidins in antimicrobial immunity: receptors and activities of human defensins and cathelicidin (LL-37). J. Leukoc. Biol. 2001; 69: 691–697.
  • 4. Wiechuła B.E., Tustanowski J.P., Martirosian G. Peptydy antydrobnoustrojowe. Wiad Lek 2006; 59(7–8): 542– 547.
  • 5. Gordon Y.J., Romanowski E.G. A review of antimicrobial peptides and their therapeutic potential as anti- infective drugs. Curr Eye Res. 2005; 30(7): 505–515.
  • 6. Silva P.M., Gonçalves S., Santos N.C. Defensins: antifungal lessons from eukaryotes. Front.Microbiol. 2014; 5(97). doi:10.3389/fmicb.2014.00097
  • 7. Steinstraesser L., Kraneburg U., Jacobsen F., Al-Benna S. Host defense peptides and their antimicrobial- immunomodulatory duality. Immunobiology 2011; 216: 322–333
  • 8. Schneider J.J., Angela Unholzer A., Schaller M., Schäfer-Korting M., Korting H.C. Human defensins. J Mol Med. 2005 83: 587–595
  • 9. Ganz T. Defensins: antimicrobial peptides of innate immunity. Nat Rev Immunol. 2003; 3(9):710-720
  • 10. Żyłowska M., Wyszyńska A., Jagusztyn-Krynicka E.K. Defensyny–peptydy o aktywnosci przeciwbakteryjnej.
  • 11. Jarczak J., Kościuczuk E.M., Lisowski P., Strzałkowska N., Jóźwik A., Horbańczuk J., Krzyżewski J., Zwierzchowski L., Bagnicka E. Defensins: Natural component of human innate immunity. Human Immunology 2013; 74:1069–1079
  • 12. Oppenheim J.J., Biragyn A., Kwak L.W., Yang D. Roles of antimicrobial peptides such as defensins in innate and adaptive immunity. Ann Rheum Dis 2003;62(Suppl II):ii17–ii21
  • 13. Niedźwiedzka-Rystwej P., Deptuła W. Defensyny–ważny wrodzony element układu odpornościowego u ssaków. Postepy Hig Med Dosw. 2008; 62: 524-529
  • 14. Ganz T. Defensins: antimicrobial peptides of vertebrates. C. R. Biologies 2004; 327:539–549
  • 15. Vordenbäumen S., Schneider M. Defensins: Potential effectors in autoimmune rheumatic disorders. polymers 2011; 3: 1268-1281
  • 16. De Smet K., Contreras R. Human antimicrobial peptides: defensins, cathelicidins and histatins. Biotechnology Letters. 2005; 27: 1337-1347
  • 17. Witkowska D., Bartyś A., Gamian A. Defensyny i katelicydyny jako naturalne antybiotyki peptydowe. Postepy Hig Med Dosw. 2008; 62: 694-707
  • 18. Ericksen B., Wu Z., Lu W., Lehrer R.I. Antibacterial activity and specificity of the six human α-defensins. Antimicrob. Agents Chemother. 2005; 49(1) 269–275
  • 19. Wilson S.S., Wiens M.E., Smith J.G. Antiviral mechanisms of human defensins. J. Mol. Biol. 2013; 425: 4965– 4980
  • 20. Semple F., Webb S., Li H., Patel H.B., Perretti M., Jackson I.J., Gray., Davidson D.J., Dorin J.R. Human β- defensin 3 has immunosuppressive activity in vitro and in vivo. Eur. J. Immunol. 2010; 40: 1073–1078
  • 21. Menendez A., Finlay B.B. Defensins in the immunology of bacterial infections. Current Opinion in Immunology. 2007; 19: 385–391
  • 22. Abiko Y.,Saitoh M., Nishimura M., Yamazaki M., Sawamura D., Kaku T. Role of β-defensins in oral epithelial health and disease. Med Mol Morphol 2007; 182: 179–184
  • 23. Sawamura D., Goto M., Shibaki A., Akiyama M., McMillan J.R., Abiko Y., Shimizu H. Beta- defensin-3 engineered epidermis shows highly protective effect for bacterial infection
  • 24. Hofman J., Szkaradkiewicz A.K., Karpiński T.M. Ocena występowania defensyn (HNP 1-3) w ślinie i surowicy osób z przewlekłym zapaleniem przyzębia. Czas. Stomatol., 2008; 61(12): 881-885
  • 25. Pereira A.L., Holzhausen M., Franco G., Cortelli S.C., Cortelli J.R. Human β-defensin 2 and protease activated receptor-2 expression in patients with chronic periodontitis. Archives of oral biology 2012; 57: 1609 – 1614
  • 26. Sahly H., Schubert S., Harder J., Kleine M., Sandvang D.,Ullmann U., Schroder J.M., Podschun R. Activity of human β-defensins 2 and 3 against ESBL-producing Klebsiella strains. Journal of Antimicrobial Chemotherapy. 2006; 57: 562–565
  • 27. Maisetta G., Batoni G., Esin S., Florio W., Bottai D., Favilli F., Campa M. In vitro bactericidal activity of human β-defensin 3 against multidrug-resistant nosocomial strains. Antimicrobial agents and chemotherapy 2006; 50(2): 806– 809
  • 28. Schwaab M., Hansen S., Pearson M. D., Shagdarsuren S., Dazert S. Human β-defensins—at the front line of the peritonsillar abscess. Eur J Clin Microbiol Infect Dis. 2009;28(7): 745-755
  • 29. Zwolińska K. Czynniki genetyczne związane z podatnością na zakażenie HIV oraz z progresją zakażenia. Postepy Hig Med Dosw. 2009; 63: 73-91
  • 30. Furci L., Tolazzi M., Sironi F., Vassena L., Lusso P. Inhibition of HIV-1 infection by human α-defensin-5, a natural antimicrobial peptide expressed in the genital and intestinal mucosae PLoS ONE 2012; 7(9): e45208
  • 31. Petrov V., Funderburg N.,Weinberg A., Sieg S. Human β-defensin-3 induces chemokines from monocytes and macrophages: diminished activity in cells from HIV-infected persons. Immunology 2013; 140: 413–420
  • 32. Ju S.M., Goh A.R., Kwon D.J., Youn G.S., Kwon H.J., Bae Y.S., Choi S.Y., Park J. Extracellular HIV-1 Tat induces human beta-defensin-2 production via NF-kappaB/AP-1 dependent pathways in human B cells. Mol Cells. 2012;33(4):335-341
  • 33. Mohan T. , Sharma C., Bhat A.A, Rao D.N. Modulation of HIV peptide antigen specific cellular immune response by synthetic α- and β defensin peptides. Vaccine 2013; 31: 1707– 1716
  • 34. Jiang W., Ghosh S.K., Flyckt R., Kalinowska M., Starks D., Jurevic R., Weinberg A., Lederman M.M., Rodriguez B. Bacterial colonization and beta defensins in the female genital tract in hiv infection. Curr HIV Res. 2012;10(6): 504–512
  • 35. Nittayananta W. Kemapunmanus M., Amornthatree K., Talungchit S., Sriplung H. Oral human β-defensin 2 in HIV-infected subjects with long-term use of antiretroviral therapy. J Oral Pathol Med. 2013; 42(1): 53–60
  • 36. Wiercińska-Drapało A., Jaroszewicz J., Parfieniuk A., Dąbrowska M., Siwak E. Serum concentrations of α- defensins in patients with different stages of HIV-infection. HIV&AIDS 2007; 6(4): 20-22
Document Type
article
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-b639457e-cdae-4a1c-83c0-253c01af2a4f
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.