PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2006 | 6 | 1 | 35-38
Article title

Charakterystyka białek jądrowych i ich związek z laminopatiami

Content
Title variants
EN
Characteristics of nuclear proteins and their association with the laminopathies
Languages of publication
EN PL
Abstracts
EN
Genetic studies have now shown that mutations in lamins A/C are present in a heterogenous group of diseases in which they are leading to defects in skeletal muscles, heart, nervous system, fat, skin and bones. The mechanisms leading to the development of laminopathies and the marked differences in phenotypes in the particular laminopathies are not solved, yet. For better understanding the mechanism(s) of laminopathies the localization and structure of lamins, and also the connected with them other nuclear proteins, their synthesis and degradation, their molecular properties, their interactions and probable functions are presented. The lamins, classified already as lamins type A (coded by LMNA gene) and lamins type B (coded by LMN1 and LMN2 genes), are the best characterized nuclear proteins. The structure of other nuclear proteins and their dependence on lamins are still not well defined. The possible mechanism of dilated cardiomyopathy in some laminopathies is also discussed. It is possible that one of the factors responsible for it is an increased susceptibility of cardiomyocytes to mechanical stress because of lamins mutations. Cardiomyopathy may also appear as the consequence of lost nuclei stability in the presence of mutated lamins. The other mechanism may be also the fact that mutated lamins provoke autoimmunologic reactions, cytotoxic against cardiomyocytes.
PL
Badania genetyczne wskazują na obecność mutacji w laminach A/C w heterogennej grupie chorób, w których dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego, układu nerwowego, tkanki tłuszczowej, skóry oraz układu kostnego. Patomechanizm powstawania zmian chorobowych w tych tkankach oraz przyczyna znacznej zmienności fenotypowej w ramach danej jednostki chorobowej nie są wyjaśnione. W celu zrozumienia mechanizmów prowadzących do powstawania laminopatii przedstawione zostały: lokalizacja i struktura lamin oraz związanych z nimi innych białek jądrowych, ich synteza, rozkład, molekularne właściwości, wzajemne interakcje, jak również przypuszczalne funkcje. Laminy, sklasyfikowane jako laminy typu A (kodowane przez gen LMNA) oraz laminy typu B (kodowane przez geny LMN1 i LMN2, są najlepiej scharakteryzowanymi białkami jądra komórkowego. Zarówno budowa białek wiążących się z laminami, jak i ich zależność od lamin nie zostały dokładnie określone. Przedstawiono ponadto sugestie dotyczące mechanizmu pojawiania się kardiomiopatii rozstrzeniowej w przebiegu niektórych laminopatii. Przypuszczalnie jednym z mechanizmów powstawania kardiomiopatii jest nadmierna wrażliwość kardiomiocytów na stres mechaniczny wskutek obecności mutacji w obrębie lamin. Ich mutacje mogą prowadzić do powstawania kardiomiopatii na skutek destabilizacji jąder komórkowych, jak i prowokowania powstawania reakcji autoimmunologicznej, działającej cytotoksycznie w stosunku do komórek mięśnia sercowego.
Discipline
Publisher

Year
Volume
6
Issue
1
Pages
35-38
Physical description
Contributors
  • Zespó³ Badawczo-Leczniczy Chorób Nerwowo-Miêoeniowych Instytutu Medycyny Dooewiadczalnej i Klinicznej Polskiej Akademii Nauk, ul. Pawiñskiego 5, 02-106 Warszawa, tel./fax: 022 658 45 01
References
  • 1. Mounkes L., Kozlov S., Burke B., Stewart C.L.: The laminopathies: nuclear structure meets disease. Curr. Opin. Genet. Dev. 2003; 13: 223-230.
  • 2. Gruenbaum Y., Wilson K.L., Harel A. i wsp.: Review: nuclear lamins - structural proteins with fundamental functions. J. Struct. Biol. 2000; 129: 313-323.
  • 3. Hutchison C.J., Alvarez-Reyes M., Vaughan O.A.: Lamins in disease: why do ubiquitously expressed nuclear envelope proteins give rise to tissue-specific disease phenotypes? J. Cell Sci. 2001; 114 (cz. 1): 9-19.
  • 4. Hutchison C.J., Worman H.J.: A-type lamins: guardians of the soma? Nat. Cell Biol. 2004; 6: 1062-1067.
  • 5. Dyer J.A., Lane B.E., Hutchison C.J.: Investigations of the pathway of incorporation and function of lamin A in the nuclear lamina. Microsc. Res. Tech. 1999; 45: 1-12.
  • 6. Vaughan A., Alvarez-Reyes M., Bridger J.M. i wsp.: Both emerin and lamin C depend on lamin A for localization at the nuclear envelope. J. Cell Sci. 2001; 114 (cz. 14): 2577-2590.
  • 7. Mancini M.A., Shan B., Nickerson J.A. i wsp.: The retinoblastoma gene product is a cell cycle-dependent, nuclear matrix-associated protein. Proc. Natl Acad. Sci. USA 1994: 91: 418-422.
  • 8. Furukawa K.: LAP2 binding protein 1 (L2BP1/BAF) is a candidate mediator of LAP2-chromatin interaction. J. Cell Sci. 1999; 112 (cz. 15): 2485-2492.
  • 9. Martins S.B., Eide T., Steen R.L. i wsp.: HA95 is a protein of the chromatin and nuclear matrix regulating nuclear envelope dynamics. J. Cell Sci. 2000; 113 (cz. 21): 3703-3713.
  • 10. Dechat T., Korbei B., Vaughan O.A. i wsp.: Lamina-associated polypeptide 2α binds intranuclear A-type lamins. J. Cell Sci. 2000; 113 (cz. 19): 3473-3484.
  • 11. Gruenbaum Y., Margalit A., Goldman R.D. iwsp.: The nuclear lamina comes of age. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2005; 6: 21-31.
  • 12. Zhang Q., Ragnauth C., Greener M.J. i wsp.: The nesprins are giant actin-binding proteins, orthologous to Drosophila melanogaster muscle protein MSP-300. Genomics 2002; 80: 473-481.
  • 13. Glass C.A., Glass J.R., Taniura H. i wsp.: The alpha-helical rod domain of human lamins A and C contains a chromatin binding site. EMBO J. 1993; 12: 4413-4424.
  • 14. Goldberg M., Harel A., Brandeis M. i wsp.: The tail domain of lamin Dm0 binds histones H2A and H2B. Proc. Natl Acad. Sci. USA 1999; 96: 2852-2857.
  • 15. Mislow J.M., Kim M.S., Davis D.B., McNally E.M.: Myne-1, a spectrin repeat transmembrane protein of the myocyte inner nuclear membrane, interacts with lamin A/C. J. Cell Sci. 2002; 115 (cz. 1): 61-70.
  • 16. Belgrader P., Dey R., Berezney R.: Molecular cloning of matrin 3. A 125-kilodalton protein of the nuclear matrix contains an extensive acidic domain. J. Biol. Chem. 1991; 266: 9893-9899.
  • 17. He D., Zeng C., Brinkley B.R.: Nuclear matrix proteins as structural and functional components of the mitotic apparatus. Int. Rev. Cytol. 1995; 162B: 1-74.
  • 18. Berezney R., Mortillaro M.J., Ma H. i wsp.: The nuclear matrix: a structural milieu for genomic function. Int. Rev. Cytol. 1995; 162A: 1-65.
  • 19. Rando O.J., Zhao K., Crabtree G.R.: Searching for a function for nuclear actin. Trends Cell Biol. 2000; 10: 92-97.
  • 20. Boulikas T.: Chromatin domains and prediction of MAR sequences. Int. Rev. Cytol. 1995; 162A: 279-388.
  • 21. Mattagajasingh S.N., Huang S.C., Hartenstein J.S.D. i wsp.: A nonerythroid isoform protein 4.1R interacts with nuclear mitotic apparatus (NuMA) protein. J. Cell Biol. 1999; 145: 29-43.
  • 22. Dreuillet C., Tillit J., Kress M., Ernoult-Lange M.: In vivo and in vitro interaction between human transcription factor MOK2 and nuclear lamin A/C. Nucleic Acids Res. 2002: 30: 4634-4642.
  • 23. Lloyd D.J., Trembath R.C., Shackleton S.: A novel interaction between lamin A and SREBP1: implications for partial lipodystrophy and other laminopathies. Hum. Mol. Genet. 2002; 11: 769-777.
  • 24. Ozaki T, Saijo M., Murakami K. i wsp.: Complex formation between lamin A and the retinoblastoma gene product: identification of the domain on lamin A required for its interaction. Oncogene 1994; 9: 2649-2653.
  • 25. Jenkins H., Holman T, Lyon C. i wsp.: Nuclei that lack a lamina accumulate karyophilic proteins and assemble a nuclear matrix. J. Cell Sci. 1993; 106 (cz. 1): 275-285.
  • 26. Spann T.P., Goldman A.E., Wang C. i wsp.: Alteration of nuclear lamin organization inhibits RNA polymerase II-dependent transcription. J. Cell Biol. 2002; 156: 603-608.
  • 27. Sakaki M., Koike H., Takahashi N. i wsp.: Interaction between emerin and nuclear lamins. J. Biochem. (Tokyo) 2001; 129: 321-327.
  • 28. Fairley E.A., Riddell A., Ellis J.A., Kendrick-Jones J.: The cell cycle dependent mislocalisation of emerin may contribute to the Emery-Dreifuss muscular dystrophy phenotype. J. Cell Sci. 2002; 115 (cz. 2): 341-354.
  • 29. Stierle V, Couprie J., Ostlund C. i wsp.: The carboxyl-terminal region common to lamins A and C contains a DNA binding domain. Biochemistry 2003; 42: 4819-4828.
  • 30. Holmer L., Worman H.J.: Inner nuclear membrane proteins: functions and targeting. Cell. Mol. Life Sci. 2001; 58: 1741-1747.
  • 31. Buendia B., Santa-Maria A., Courvalin J.C.: Caspase-dependent proteolysis of integral and peripheral proteins of nuclear membranes and nuclear pore complex proteins during apoptosis. J. Cell Sci. 1999; 112 (cz. 11): 1743-1753.
  • 32. Niebroj-Dobosz I., Fidzianska A., Hausmanowa-Petrusewicz I.: Expression of emerin and lamins in muscle of patients with different forms of Emery-Dreifuss muscular dystrophy. Acta Myol. 2003; 22: 52-57.
  • 33. Sullivan T, Escalante-Alcalde D., Bhatt H. iwsp.: Loss of A-type lamin expression compromises nuclear envelope integrity leading to muscular dystrophy. J. Cell Biol. 1999; 147: 913-920.
  • 34. Manilal S., Sewry C.A., Pereboev A. i wsp.: Distribution of emerin and lamins in the heart and implications for Emery-Dreifuss muscular dystrophy. Hum. Mol. Genet. 1999; 8: 353-359.
  • 35. Wilson K.L.: The nuclear envelope, muscular dystrophy and gene expression. Trends Cell Biol. 2000; 10: 125-129.
  • 36. Ostlund C., Bonne G., Schwartz K., Worman H.J.: Properties of lamin A mutants found in Emery-Dreifuss muscular dystrophy, cardiomyopathy and Dunnigan-type partial lipodystrophy. J. Cell Sci. 2001; 114 (cz. 24): 4435-4445.
  • 37. Morris G.E.: Nuclear proteins and cell death in inherited neuromuscular disease. Neuromuscul. Disord. 2000; 10: 217-227.
  • 38. Casciola-Rosen L., Andrade F., Ulanet D. i wsp.: Cleavage by granzyme B is strongly predictive of autoantigen status: implications for initiation of autoimmunity. J. Exp. Med. 1999; 190: 815-826.
  • 39. Sewry C.A., Brown S.C., Mercuri E. i wsp.: Skeletal muscle pathology in autosomal dominant Emery-Dreifuss muscular dystrophy with lamin A/C mutations. Neuropathol. Appl. Neurobiol. 2001; 27: 281-290.
  • 40. Niebroj-Dobosz I., Dorobek M., Marchel M. i wsp.: Evidence of autoimmunity to heart-specific antigens in patients with Emery-Dreifuss muscular dystrophy. Acta Myol. w druku.
  • 41. Lowry PJ., Thompson R.A., Littler W A.: Humoral immunity in cardiomyopathy. Br. Heart J. 1983; 50: 390-394.
Document Type
article
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-787e3fb8-fbba-4644-8f01-8fc572e81cab
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.