Effect of melatonin supplementation on antioxidant enzyme activities in patients with short- and long-term hypokinesis

• Authors: Małgorzata Mrowicka , Paweł Garncarek , Elżbieta Miller , Katarzyna Malinowska , Jerzy Mrowicki , Ireneusz Majsterek

Title variants

PL

Wpływ melatoniny na aktywność enzymów antyoksydacyjnych u pacjentów z hipokinezją krótko- i długoterminową

• Languages of publication: EN

Abstracts

EN

NTRODUCTION Hypokinesis may contribute to an increase in oxidative stress in muscle. Melato-nin has been known as a radical scavenger with the ability to remove reactive oxygen species and also is supposed to stimulate antioxidant enzymes including catalase (CAT) and glutathione peroxidase (GPx). The aim of the work was to determine the effect of melatonin supplementation on CAT and GPx activity in the red blood cells of patients with short- and long-lasting hypokinesis. MATERIAL AND METHODS The study group consisted of 33 patients with immobilization, divided into groups depending on hypokinesis duration: short-term immobilization – patients were administered melatonin (5 mg daily) for 10 days and long-term hypokinesis – patients were administered the same dose of melatonin for 30 days. The control group consisted of 17 subjects with normal physical activity, which received the hormone supplement for 10 and 30 days. RESULTS It was found that melatonin supplementation of immobilized patients did not affect CAT activity in either of the analysed groups in comparison to the control group. GPx activity in the group with short-lasting hypokinesis was higher than in the patients after 30 days of melatonin supplementation (p < 0.001). CONCLUSION The results indicate that melatonin supplementation in subjects with normal physical activity increases CAT and GPx activity regardless of the period of administration of the hormone. In the study groups, only in the patients with short-term hypokinesis, 10-day melatonin supplementation may induce increased activity of GPx.

PL

WSTĘP Hipokinezja może przyczynić się do wzrostu stresu oksydacyjnego w mięśniach. Melatonina, jako zmiatacz reaktywnych form tlenu ze zdolnością ich usuwania, być może wpływa na wzrost aktywności enzymów anty- oksydacyjnych, w tym katalazy (CAT) i peroksydazy glutationowej (GPx). Celem pracy była ocena wpływu suplementacji melatoniną na aktywność CAT i GPx w krwinkach czerwonych pacjentów z hipokinezją krótko- i długoterminową. MATERIAŁ I METODY Badaniem objęto 33 pacjentów poddanych ograniczeniu ruchowemu, podzielonych na grupy w zależności od czasu trwania hipokinezji: krótkoterminowa – pacjenci otrzymali melatoninę w dawce 5 mg/dobę przez 10 dni; długoterminowa – pacjenci otrzymali melatoninę w tej samej dawce przez 30 dni. Grupę kontrolną stanowiło 17 osób z prawidłową aktywnością fizyczną, suplementowanych melatoniną przez 10 i 30 dni. WYNIKI Wykazano, że suplementacja melatoniną pacjentów z ograniczeniem ruchowym nie miała wpływu na aktywność CAT w obu badanych grupach w porównaniu z grupą kontrolną. Aktywność GPx w grupie z krótkotrwałą hipo-kinezją była wyższa niż u pacjentów po 30 dniach suplementacji melatoniną (p < 0,001). WNIOSKI Wyniki badań wskazują, że suplementacja melatoniną osób z prawidłową aktywnością fizyczną wpływa na wzrost aktywności CAT i GPx niezależnie od okresu podawania hormonu. W grupach badawczych tylko u pacjentów z hipokinezją krótkoterminową przyjmowanie melatoniny mogło wpłynąć na wzrost aktyności GPx.

Keywords

EN

antioxidant enzymes; enzymy antyoksydacyjne; hipokinezja; hypokinesis; melatonin; melatonina

Discipline

• MEDICINE: MEDICINE

• Publisher: Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
• Journal: Annales Academiae Medicae Silesiensis
• Year: 2013
• Volume: 67
• Issue: 2
• Pages: 117–122

Contributors

author

Małgorzata Mrowicka

• Department of Clinical Chemistry and Biochemistry Medical University of Lodz Hallera 1 square 90-647 Lodz, Poland tel. [phone] fax: [phone]

author

Paweł Garncarek

• Department of Chemistry and Clinical Biochemistry Medical University of Lodz

author

Elżbieta Miller

• Department of Chemistry and Clinical Biochemistry Medical University of Lodz

author

Katarzyna Malinowska

• Department of Chemistry and Clinical Biochemistry Medical University of Lodz

author

Jerzy Mrowicki

• Department of Chemistry and Clinical Biochemistry Medical University of Lodz

author

Ireneusz Majsterek

• Department of Chemistry and Clinical Biochemistry Medical University of Lodz

References

• 1. Stanczyk M., Gromadzinska J., Wasowicz W. Roles of reactive oxygen species and selected antioxidants in regulation of cellular metabolism. Int. J. Occup. Med. Environ. Health 2005; 18: 15–26.
• 2. Claustrat B., Brun J., Chazot G. The basic physiology and pathophysiology of melatonin. Sleep Med. 2005; 9: 11–24.
• 3. Liu R.Y., Zhou J.N., van Heerikhuize J. Hofman M.A., Swaab D.F. Decreased melatonin levels in postmortem cerebrospinal fluid in relation to aging, Alzheimer’s disease, and apolipoprotein E-epsilon4/4 genotype. J. Clin. Endocrinol. Metab. 1999; 84: 323–327.
• 4. Srinivasan V., Pandi-Perumal S.R., Cardinali D.P., Poeggeler B., Harde-land R. Melatonin in Alzheimer's disease and other neurodegenerative disorders. Behav. Brain Funct. 2006; 2: 15. doi: 10.1186/1744-9081-2-15.
• 5. Dominguez-Rodriguez A., Abreu-Gonzalez P., Reiter R.J. Clinical Aspects of Melatonin in the Acute Coronary Syndrome. Curr. Vasc. Pharm. 2009; 7: 367–373.
• 6. Baydas G., Yilmaz O., Celik S., Yasar A., Gursu M.F. Effects of certain micronutrients and melatonin on plasma lipid, lipid peroxidation, and homocysteine levels in rats. Arch. Med. Res. 2002; 33: 515–519.
• 7. Reiter J.R. Melatonin: clinical relevance. Best Pract. Res. Clin. Endocrinol. Metab. 2003; 17: 273–285.
• 8. Tan D.X., Manchester L.C., Reiter R.J. Melatonin directly scavenges hydrogen peroxide: a potentially new metabolic pathway of melatonin biotransformation. Free Radic. Biol. Med. 2000; 29: 1177–1185.
• 9. Reiter R.J., Tan D.X., Gitto E. I wsp. Pharmacological utility of melatonin in reducing oxidative cellular and molecular damage. Pol. J. Pharmacol. 2004; 56: 159–170.
• 10. Korkmaz A., Reiter J.R., Topal T., Manchester M.C., Oter S., Tan D.X. Melatonin: an established antioxidant worthy of use in clinical trials. Mol. Med. 2009; 15: 43–50.
• 11. Beers R.F., Sizer J.W. A spectrophotometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase. J. Biol. Chem. 1952; 195: 133–140.
• 12. Sedlak J., Lindsay R.H. Estimation of total, protein-bound, and nonprotein sulfhydryl groups in tissue with Ellman’s reagent. Anal. Biochem. 1968; 25: 192–205.
• 13. Little C., O’Brien P.J. An intracellular GSH-peroxidase with a lipid peroxidase substrate. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1968; 31: 145–150.
• 14. Miller E., Rutkowski M., Mrowicka M., Matuszewski T. Participation of reactive oxygen species in muscle damage produced by hypokinesis. Pol. Merkuriusz Lek. 2007; 130: 314–317.
• 15. Buczynski A., Kowalski W., Pietras R. Peroksydacja lipidów oraz komórkowe układy antyoksydacyjne w organizmie poddanym ograniczonej aktywności ruchowej. Prz. Wojsk.-Med. 1999; 41: 24–31.
• 16. Kędziora J., Buczyński A. Antioxidative enzymes activities and lipid peroxidation indicators in blood platelets during bed rest. Int. J. Occup. Med. Environ. Health 1996; 9: 45–51.
• 17. Pawlak W., Kędziora J., Żołyński K., Kędziora-Kornatowska K., Błaszczyk J., Witkowski P., Zieleniewski J. Effect of long term bed rest in men on enzymatic antioxidative defence and lipid proxidation in erythrocytes. J. Gravit. Physiol. 1998; 5: 163–164.
• 18. Allegra M., Reiter R.J., Tan D.X., Gentile C., Tesoriere L., Livrea M.A. The chemistry of melatonin’s interaction with reactive species. J. Pineal Res. 2003; 34: 1–10.
• 19. Carampin P., Rosan S., Dalzoppo D., Zagotto G., Zatta P. Some biochemical properties of melatonin and the chracterization of a relevant metabolite arising from its interaction with H2O2. J. Pineal Res. 2003; 34: 134–142.
• 20. Davies K.J.A. Oxidative stress, antioxidant defenses, and damage removal, repair, and replacement systems. IUBMB Life 2000; 50: 279–289.
• 21. Mrowicka M., Garncarek P., Miller E. Effect of melatonin on activity of superoxide dismutase (CuZn-SOD) in erythrocytes of patients during short- and long-term hypokinesis. Wiad. Lek. 2010; 63: 3–9.
• 22. Mayo J.C., Sainz R.M., Antolin J., Herrera F., Martin V., Rodriguez C. Melatonin regulation of antioxidant enzyme gene expression. Cell Mol. Life Sci. 2002; 59: 1706–1713.
• 23. Massicotte F., Lajeunesse D., Benderdour M. Can altered production of interleukin-1, interleukin-6, transforming growth factor- and prostaglandin E2 by isolated human subchondral osteoblasts identify two subgroups of osteoarthritic patients? Osteoarthritis Cartilage 2002; 10: 491–500.
• 24. Honorati M.C., Bovara M., Cattini L., Piacentini A., Facchini A. Con-tribution of interleukin 17 to human cartilage degradation and synovial inflammation in osteoarthritis. Osteoarthritis Cartilage 2002; 10: 799–807.
• 25. Carrillo-Vico A., Guerrero J.M., Lardone P.J., Reiter R.J. A review of the multiple actions of melatonin on the immune system. Endocrine 2005; 27: 189–200.
• 26. Cuzzocrea S., Reiter R.J. Pharmacological actions of melatonin in acute and chronic inflammation. Curr. Topics Med. Chem. 2002; 2: 153–165.

• Document Type: article