PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2014 | 68 | 4 | 245–254
Article title

Struktura, funkcja i znaczenie biomedyczne kolagenów

Content
Title variants
EN
Structure, function and biomedical significance of collagens
Languages of publication
PL
Abstracts
EN
Collagens are a family of fibrous proteins which are a major component of the extracellular matrix (ECM) in animal organisms. These proteins are found in most tissues and organs (bones, cartilages, skin, ligaments, tendons, corneas). The main functions of collagens include the maintenance of structural integrity, elasticity and tensile strength of the connective tissue. Macromolecules from the collagen family are characterized by a unique structure rich in e.g. glycine, proline and hydroxyproline. The collagen structure consists of three left-handed polypeptide chains which are coiled around each other forming a right-handed rope-like super helix. This structure is stabilized by the presence of interstrand hydrogen bonds. To date, 29 types of collagen have been isolated and described. They differ from each other in structure, functions, and body distribution. Research development has allowed us to understand the structure and properties of native collagens which has resulted in the production of artificial collagen fibrils used in nanotechnology and biomedicine. Collagen materials are considered to be the most useful biomaterials in medicine
PL
Kolageny to rodzina białek fibrylarnych, będąca głównym składnikiem macierzy zewnątrzkomórkowej organizmów zwierzęcych. Białka te występują w większości tkanek i narządów, m.in. w kościach, chrząstkach, skórze, więzadłach, ścięgnach, rogówce. Podstawowym ich zadaniem jest utrzymanie integralności strukturalnej i sprężystości tkanki łącznej oraz jej wytrzymałości na rozciąganie. Kolageny charakteryzują się unikatową strukturą bogatą w aminokwasy, takie jak glicyna i prolina oraz hydroksyprolina. Głównym elementem struktury kolagenów są 3 lewoskrętne polipeptydowe łańcuchy, nawijające się wokół siebie i tworzące prawoskrętną konformację liny superhelisowej, która utrzymywana jest dzięki obecności wiązań wodorowych. Dotychczas udało się wyizolować i opisać 29 typów kolagenów charakteryzujących się odmienną strukturą, funkcją oraz występowaniem w organizmie. Rozwój technik badawczych umożliwił poznanie struktury i właściwości naturalnych białek kolagenowych, co z kolei zaowocowało produkcją syntetycznych włókien kolagenowych, wykorzystywanych w nanotechnologii czy biomedycynie. Materiały kolagenowe zaliczane są do najbardziej użytecznych biomateriałów ze względu na takie właściwości, jak minimalna toksyczność, niska antygenowość, wysoka biozgodność oraz biodegradowalność.
Discipline
Year
Volume
68
Issue
4
Pages
245–254
Physical description
References
  • 1. Shoulders M.D., Raines R.T. Collagen Structure and Stability. Annu. Rev. Biochem. 2009; 78: 929–958.
  • 2. Kuzan A., Chwiłkowska A. Różnorodność i funkcje kolagenu w tętnicach. Pol. Merkuriusz Lek. 2011; 182: 111–113.
  • 3. Exposito J.Y., Valcourt U., Lethias C.C.C. The Fibrilliar Collagen Family. Int. J. Mol. Sci. 2010; 11: 407–426.
  • 4. Ricard-Blum S. The Collagen Family. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2010; doi:10.1101/cshperspect.a004978: 1–19.
  • 5. Ramshaw J.A.M., Peng Y.Y., Glattauer V., Werkmeister J.A. Collagens as biomaterials. J. Mater. Sci: Mater. Med. 2009; 20: S3–S8.
  • 6. Banaś M., Pietrucha K. Typy i struktura białka kolagenowego. Zesz. Nauk. PŁ Chem. Spoż. Biotechnol. 2009; 73: 93–103.
  • 7. Salsas-Escat R., Stultz C.M. The Molecular Mechanics of Collagen Degradation: Implications for Human Disease. Exp. Mech. 2009; 49: 65–77.
  • 8. Grant C.A., Brockwell D.J., Radford S.E., Thomson N.H. Tuning the Elastic Modulus of Hydrated Collagen Fibrils. Biophys. J. 2009; 97: 2985–2992.
  • 9. Gelse K., Pöschl E., Aigner T. Collagens-structure, function, and biosynthesis. Adv. Drug Deliv. Rev. 2003; 55: 1531–1546.
  • 10. Kłyszejko-Stefanowicz L. Cytobiochemia. Biochemia niektórych struktur komórkowych. Macierz zewnątrzkomórkowa. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2002, s. 169–218.
  • 11. Hames D., Hooper N. Biochemia. Struktura białka. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2010, s. 43–54.
  • 12. Hulmes D.J.S. Collagen Diversity, Synthesis and Assembly. W: Collagen Structure and Mechanics. Red. P. Fratzl. Springer, New York 2008, p. 15–49.
  • 13. Plumb D.A., Dhir V., Mironov A. et al. Collagen XXVII is developmentally regulated and forms thin fibrillar structures distinct from those of classical vertebrate fibrillar collagens. J. Biol. Chem. 2007; 282: 12791–12795.
  • 14. Brinckmann J. Collagens at a Glance. Top. Curr. Chem. 2005; 247: 1–6.
  • 15. Gordon M.K., Hahn R.A. Collagens. Cell Tissue Res. 2010; 339: 247–257.
  • 16. Richard-Blum S., Ruggiero F. The collagen superfamily: from the extracellular matrix to the cell membrane. Pathol. Biol. 2005; 53: 430–442.
  • 17. Lee C.H., Singla A., Lee Y. Biomedical applications of collagen. Int. J. Pharm. 2001; 221: 1–22.
  • 18. Wysocki T., Sacewicz I., Wiktorska M., Niewiarowska J. Atelokolagen jako potencjalny nośnik terapeutyków. Postępy Hig. Med. Dośw. 2007; 61: 646–654.
  • 19. Parenteau-Bareil R., Gauvin R., Berthod F. Collagen-Based Biomaterials for Tissue Engineering Applications. Materials 2010; 3: 1863–1887.
  • 20. Braziulis E., Diezi M., Biedermann T. et al. Modified Plastic Compression of Collagen Hydrogels Provides an Ideal Matrix for Clinically Applicable Skin Substitutes. Tissue Eng. Part C., Methods 2012; 18: 464–474.
  • 21. Nunes P.S., Albuquerque-Júnior R.L.C., Cavalcante D.R.R. et al. Collagen-Based Films Containing Liposome-Loaded Usnic Acid as Dressing for Dermal Burn Healing. J. Biomed. Biotechnol. 2011; 2011: 1–9.
  • 22. Szyszkowska A., Krawczyk K. Błony zaporowe stosowane w implantologii i stomatologicznych zabiegach regeneracyjnych – praca przeglądowa. Implantoprotetyka 2009; 1: 8–10.
  • 23. Gernhardt C.R., Bekes K. Kolagenowe i syntetyczne błony zaporowe w sterowanej regeneracji tkanek lub kości. Implants 2006; 2: 32–37.
  • 24. Chmielewski K. Zastosowanie matrycy kolagenowej mucoderm – opis przypadku. Implants 2012; 1: 10–13.
  • 25. Magarian E.M., Vavken P., Connolly S.A., Mastrangelo A.N., Murray M.M. Safety of Intra-Articular Use of Atelocollagen for Enhanced Tissue Repair. Open Orthop. J. 2012; 6: 231–238.
  • 26. Yasutaka B., Sadao H., Shunichiro I., Michiyo H., Masayuki N. Experimental renal and hepatic artery embolization with a new embolic agent, atelocollagen, in a porcine model. Diagn. Interv. Radiol. 2013; 19: 141–144.
  • 27. Ciolino J.B., Hoare T.R., Iwata N.G. et al. A Drug-Eluting Contact Lens. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2009; 50(7): 3346–3352.
  • 28. Tint N.L., Rose F.R. Use of Thermoreversible Hydrogels in Corneal Wound Repair. European Ophthalmic Rev. 2009; 3(1): 61–63.
  • 29. Kishimoto Y., Welham N.V., Hirano S. Implantation of atelocollagen sheet for vocal fold scar. Curr. Opin. Otolaryngol. Head Neck Surg. 2010; 18: 507–511.
  • 30. Żelaszczyk D., Waszkielewicz A., Marona H. Kolagen – struktura oraz zastosowanie w kosmetologii i medycynie estetycznej. Estetol. Med. Kosmetol. 2012; 2: 14–20.
  • 31. Dybka K., Walczak P. Collagen hydrolysates as a new diet supplement. Scientific Bulletin of the Technical University of Lodz: Food Chemistry and Biotechnology 2009; 73: 83–92.
Document Type
article
Publication order reference
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-6f5ba6fa-83a5-463b-b280-f34eaaadb7cc
Identifiers
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.