PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2010 | 64 | 5-6 | 64-68
Article title

Glikozaminoglikany – budowa, właściwości biochemiczne i znaczenie kliniczne

Content
Title variants
EN
Glycosaminoglycans – structure, biochemical properties and clinical signifi cance
Languages of publication
PL
Abstracts
EN
Glycosaminoglycans (gag) performs a great role in atherosclerosis, diabetic nephropathy, venous insuffi ciency, crural ulceration, uric acid diathesis, mucopolysaccharidosis, arthritis, osteitis, neoplasms, thyroid and kidney diseases. Disorders of the gag level are connected with disorders of metabolism of proteoglycans and hepar disfunction. Gag are characterized by a considerable heterogeneity.
PL
Glikozaminoglikany (gag) odgrywają dużą rolę w patogenezie miażdżycy, nefropatii cukrzycowej, niewydolności żylnej, owrzodzeniach podudzi, skazie moczanowej, mukopolisacharydozie, zapaleniu stawów, zapaleniu kości, nowotworach, chorobach tarczycy i nerek. Zaburzenia dotyczące zmiany stężenia gag są prawdopodobnie wynikiem zaburzeń w metaboliźmie proteoglikanów, jak i związane są z dysfunkcją wątroby. Gag charakteryzuje znaczna heterogenność.
Discipline
Publisher

Year
Volume
64
Issue
5-6
Pages
64-68
Physical description
Contributors
  • Katedra i Klinika Pediatrii w Zabrzu Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach
  • Katedra i Klinika Pediatrii, 41-800 Zabrze, ul. 3 Maja 13/15, tel. +48 32 370 42 81, fax +48 32 271 87 01, agasu@wp.pl
References
  • 1. Lauver D. A., Lucchesi B. R., Sulodexide. a renewed interest in this glycosaminoglycan. Cardiovas.c Drug. Rev. 2006; 24: 214–226.
  • 2. Sadowski M., Borzyn-Kłuczyk M., Stypułkowska A., Wiełgat P., Zwierz K. Macierz międzykomórkowa ściany żyły. Przeg. Flebolog. 2006; 14: 141–149.
  • 3. Cecora A., Chwała M. Czy Glikozaminoglikany zmieniają właściwości ściany żylnej w warunkach zastoju krwi u chorych z przewlekłą niewydolnością żylną? Przeg. Flebolog. 2003; 11: 85–89.
  • 4. Toole B.P., Słomiany M. G., Hyaluronan. a constitutive regulator of chemoresistance and malignancy in cancer cells. Semin. Cancer. Biol. 2008; 18: 244–250.
  • 5. Abaterusso C., Gabaro G. The role of glycosaminoglycans and sulodexide In treatment of diabetic nephropathy. Treat Endocrinal 2006; 5: 211–2.
  • 6. Malavaki C., Mizumoto S., Karamanos N., Sugahara. Recent advances in the structural study of functional chondroitin sulfate and dermatan sulfate in health and disease. Connect. Tissue. Res. 2008;49:133–9.
  • 7. Gharagozlian S., Borrebaek J., Henriksen T. i wsp. Eff ect of hyperglycemic condition on proteoglycan secretion in cultured human endothelial cells. Eur. J. Nutr. 2006; 45:369–75.
  • 8. Timar J., Lapis K., Dudas J., Sebestven A. I wsp. Proteoglycans and tumor progression: Janus-faced molecules with contradictory functions in cancer. Semin. Cancer. Biol. 2002;12:173–86.
  • 9. Fukamil K., Yamagishi S., Ueda S., Okuda S., Novel therapeutic targets for diabetic nephropathy. Endocr. Metab. Immune. Disord. Drug. Targets. 2007;7: 83–92.
  • 10. Mastej K., Gacka M., Adamiec R. Ocena gojenia się owrzodzeń żylnych podudzi w przebiegu zespołu pozakrzepowego pod wpływem skojarzonej terapii sulodexydem. Przeg. Flebolog. 2004; 12: 131–134.
  • 11. Mastej K., Gacka M., Adamiec R. Aktywność zakrzepowa i fi brynolityczna u pacjentów z owrzodzeniem żylnym podudzi w podczas skojarzonego leczenia sulodexydem. Przeg. Flebolog. 2004; 12: 97–100.
  • 12. Cirujeda J. L., Granado P. C. A study on the safety, effi cacy, and effi ciency of sulodexide compered with acenocoumarol in secondary prophylaxis in patient with deep venous thrombosis. Angiology 2006; 57: 53–64.
  • 13. Lambers Heerspink H. J., Fowler M. J., Volgit J. i wsp. Rationale for and study design of the sulodexide trials in type 2 diabetic, hypertensive pacients with microalbuminuria or overt nephropathy. Diabet. Med. 2007; 24: 1290–1295.
  • 14. Genasetti A., Vigetti D., Viola M. i wsp. Hyaluronan and human endothelial cell behavior. Connect. Tissue. Res. 2008;49:120–3.
  • 15. Fischer J. W., Schrör K. Regulation of hyaluronan synthesis by vasodilatory prostaglandins. Implications for atherosclerosis. Thromb. Haemost. 2007; 98:287–95.
  • 16. Heinegård D. Proteoglycans and more- -from molecules to biology. Int. J. Exp. Pathol. 2009;90:575–86.
  • 17. McKenzie E. A. Heparanase: a target for drug discovery in cancer and infl ammation. Br. J. Pharmacol. 2007; 151: 1–14.
  • 18. Kaji T., Sakurai S., Yamamoto C. i wsp. Characterization of chondroitin/dermatan sulfate proteoglycans synthesized by bovine retinal pericytes in culture. Biol. Pharm. Bull. 2004; 27:1763–8.
  • 19. Reiland J., Sanderson R. D., Waguespack M. i wsp. Heparanase degrades syndecan-1 and perlecan heparan sulfate: functional implications for tumor cell invasion. J. Biol. Chem. 2004;279:8047–55.
  • 20. Han J., Zhang F., Xie J. i wsp. Changes in cultured endothelial cell glycosaminoglycans under hyperglycemic conditions and the eff ect of insulin and heparin. Cardiovasc. Diabetol. 2009; 20: 46.
  • 21. Ravera M., Re M., Weiss U., Deferrari L., Deferrari G. Emerging therapeutic strategies in diabetic nephropathy. J. Nephrol. 2007; 20: S23–S32.
  • 22. Kinsella M.G., Bressler SL., Wight T.N. The regulated synthesis of versican, decorin, and biglycan: extracellular matrix proteoglycans that infl uence cellular phenotype. Crit. Rev. Eukaryot. Gene. Expr. 2004;14:203–34.
  • 23. Kelemen L.E., Couch F.J., Ahmed S. i wsp. Genetic variation in stromal proteins decorin and lumican with breast cancer: investigations in two case-control studies. Breast. Cancer. Res 2008; 10: 1–11.
Document Type
article
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-58c7670d-5a95-48f0-a74d-86ef03070afd
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.