Plejotropowe działanie chemeryny – białkowego produktu genu TIG2

• Authors: Agnieszka Chyra

Title variants

EN

Pleiotropic effects of chemerin – the protein product of TIG2 gene

• Languages of publication: PL

Abstracts

PL

Odpowiedź immunologiczna organizmu oraz regulacja metabolizmu wykazują wiele wzajemnych zależności. Jednym z czynników pośredniczących w tych powiązaniach jest chemeryna – jedyny białkowy ligand receptora CMKLR1, występujący na powierzchni niektórych komórek układu odpornościowego. Chemeryna jest syntetyzowana w postaci nieaktywnej formy, która ulega aktywacji pod wpływem hydrolizy wiązania peptydowego dokonywanego przez peptydazy. Generowane w ten sposób formy S (pozbawiona 9-aminokwasów na C-końcu) i sspB (pozbawiona 6 aminokwasów na C-końcu) charakteryzują się aktywnością chemotaktyczną wobec plazmacytoidalnych komórek dendrytycznych i makrofagów. Chemeryna wpływa na rozwój odpowiedzi immunologicznej, stanowiąc swoiste ogniwo między odpornością wrodzoną i nabytą. Najnowsze badania pozwalają sądzić, że spektrum działania tej cząsteczki jest znacznie szersze. Chemerynę zaklasyfi kowano bowiem do wciąż rosnącej rodziny adipokin. Udowodniono, że wpływa ona także na różnicowanie komórek tłuszczowych oraz na modulację profi lu ekspresji genów zaangażowanych w ich metabolizm.

EN

Increasing experimental evidence indicates that several factors that play a role in the immune response also infl uence metabolism. The immune response and metabolic regulation are highly integrated and interdependent. Chemerin was recently shown to be one of them. Chemerin is the only known protein ligand for a CKMLR1 receptor (chemokine like receptor 1), which is selectively expressed on some cells of the immune system. Chemerin is secreted as an inactive form and undergoes activa-tion through C-terminal cleavage primarily by serine proteases of the infl ammatory and coagulation cascades. There are at least two known active chemerin cleavage products: serum form (S form) without 9aa on the C-terminus and sspB form that lacks 6 C-terminal amino acids. Both truncated forms are potent chemoattractants for plasmacytoid dendritic cells and macrophages. Beside linking adaptive and innate immunity, chemerin has been recently added to the growing list of adipokines. The data indicate that this chemoattractant aff ects adipocyte diff erentation and metabolism.

Keywords

EN

CMKLR1; TIG2; adipokina; adipokine; chemerin; chemeryna; chemoatraktant; chemoattractant

Discipline

• MEDICINE: MEDICINE

• Publisher: Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
• Journal: Annales Academiae Medicae Silesiensis
• Year: 2012
• Volume: 66
• Issue: 2
• Pages: 55–58

Contributors

author

Agnieszka Chyra

• Katedra i Zakład Biochemii Wydziału Lekarskiego w Katowicach Śląskiego Uniwersytetu Medycznego w Katowicach ul. Medyków 18 40-752 Katowice tel./fax [phone]

References

• 1. Meder W., Wendland M., Busmann A. i wsp. Characterization of human circulating TIG2 as a ligand for the orphan receptor ChemR23. FEBS Lett. 2003; 555: 495–499.
• 2. Howard A.D., McAllister G., Feighner S.D. i wsp. Orphan G-protein-coupled receptors and natural ligand discovery. Trends Pharmacol. Sci. 2001; 22: 132–140.
• 3. Samson M., Edinger A.L., Stordeur P. i wsp. ChemR23, a putative chemoattractant receptor, is expressed in monocyte-derived dendritic cells and macrophages and is a coreceptor for SIV and some primary HIV-1 strains. Eur. J. Immunol. 1998; 28: 1689–700.
• 4. Joost P., Methner A. Phylogenetic analysis of 277 human G-protein-coupled receptors as a tool for the prediction of orphan receptor ligands. Genome Biol. 2002; 17; 3(11).
• 5. Methner A., Hermey G., Schinke B., Hermans- Borgmeyer I. i wsp. A novel G protein- coupled receptor with homology to neuropeptide and chemoattractant receptors expresse during bone development. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997; 233: 336–342.
• 6. Wittamer V., Franssen J.D., Vulcano M. i wsp. Specifi c recruitment of antigen- -presenting cells by chemerin, a novel processed ligand from human infl ammatory fl uids. J. Exp. Med. 2003; 198: 977–985.
• 7. Zabel B.A., Zuniga L., Ohyama T. i wsp. Chemoattractants, extracellular proteases, and the integrated host defense response. Exp. Hematol 2006; 34: 1021–1032.
• 8. Kulig P., Zabel B.A., Dubin G. i wsp. Staphylococcus aureus-Derived Staphopain B, a Potent Cysteine Protease Activator of Plasma Chemerin. J. Immunol. 2007; 178: 3713–3720.
• 9. Zabel B.A., Allen S.J., Kulig P. i wsp. Chemerin activation by serine proteases of the coagulation, fi brinolytic, and infl ammatory cascades. J. Biol. Chem. 2005; 280: 34661–3466.
• 10. Wittamer V., Grégoire F., Robberecht P., Vassart G., Communi D., Parmentier M. The C – terminal nonapeptide of mature chemerin activates the chemerin receptor with low nanomolar potency. J. Biol. Chem. 2004; 279: 9956–9962.
• 11. Du, X.Y., Zabel B.A., Myles T. i wsp. Regulation of chemerin bioactivity by plasma carboxypeptidase N, carboxypeptidase B (activated thrombin-activable fi brinolysis inhibitor), and platelets. J. Biol. Chem. 2009; 284, 751–758.
• 12. Guillabert A., Wittamer V., Bondue B. i wsp. Role of neutrophil proteinase 3 and mast cell chymase in chemerin proteolytic regulation. J. Leukoc. Biol. 2008; Dec 84: 1530–1538.
• 13. Wittamer V., Bondue B., Guillabert A., Vassart G., Parmentier M., Communi D. Neutrophil-Mediated Maturation of Chemerin: A Link between Innate and Adaptive Immunity. J. Immunol. 2005; 175: 487–493.
• 14. Zabel B.A., Silverio A.M., Butcher E.C. Chemokine-like receptor 1 expression and chemerin – directed chemotaxis distinguish plasmacytoid from myeloid dendritic cells in human blood. J. Immunol. 2005; 174: 244–251.
• 15. Zabel B.A., Ohyama T., Zuniga L. i wsp. Chemokine-like receptor 1 expression by macrophages in vivo: regulation by TGFbeta and TLR ligands. Exp. Hematol. 2006; 34: 1106–1114.
• 16. Nagpal S., Patel S., Jacobe H. i wsp. Tazarotene-induced Gene 2 (TIG2), a Novel Retinoid-Responsive Gene in Skin. J. Invest. Dermatol. 1997; 109: 91–95.
• 17. MacDougald O.A, Burant C.F. The Rapidly Expanding Family of Adipokines. Cell Metab. 2007; 6: 159–161.
• 18. Takahashi M., Takahashi Y., Takahashi K. i wsp. Chemerin enhances insulin signaling and potentiates insulin-stimulated glucose uptake in 3T3-L1 adipocytes. FEBS Lett. 2008; 582: 573–578.
• 19. Roh S., Song S.H., Choi K.C. i wsp. Chemerin – A new adipokine that modulates adipogenesis via its own receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007; 362: 1013–1018.
• 20. Goralski K.B., McCarthy T.C., Hanniman E.A. i wsp. Chemerin, a Novel Adipokine That Regulates Adipogenesis and Adipocyte Metabolism. J. Biol. Chem. 2007; 282: 28175–28188.

• Document Type: article