PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2011 | 11 | 1 | 29-37
Article title

Choroba Creutzfeldta-Jakoba i jej odmiany

Authors
Content
Title variants
EN
Creutzfeldt-Jakob disease and its subtypes
Languages of publication
PL
Abstracts
EN
Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) is the most common type of human prion disease. Similarly to other prion diseases, Creutzfeldt-Jakob disease is incurable and invariably fatal disorder. The disease is clinically, molecularly and neuropathologically heterogeneous. Apart from familial, iatrogenic and variant CJD there are at least 6 subtypes of sporadic form of CJD. The typical triad of clinical symptoms of sCJD (rapidly progressive dementia, myoclonus, typical EEG) is not always present. The definite disease still can be diagnosed only by neuropathological or molecular analysis of the brain tissue. Taking into consideration that brain biopsy is rarely performed in prion diseases, most definite diagnoses are done post mortem. Nevertheless, the clinical diagnosis can be improved by using the new diagnostic criteria based on MRI findings, EEG, 14-3-3 protein test and clinical symptoms. All suspected cases should be monitored and the history of surgery, endoscopy, blood transfusion and family cases should be taken.
PL
Choroba Creutzfeldta-Jakoba jest najczęstszą chorobą wywoływaną przez priony. Heterogenna pod względem klinicznym, neuropatologicznym i molekularnym, może sprawiać spore problemy diagnostyczne. Chorobę Creutzfeldta-Jakoba dzieli się na 4 podstawowe postaci: sporadyczną, rodzinną, jatrogenną i wariant choroby CJD. Najczęstsza jest postać sporadyczna, którą z kolei dzielimy na 6 czystych i 3 mieszane podtypy. Typowa triada objawów obejmująca szybko postępujące otępienie, mioklonie i typowy zapis EEG nie jest charakterystyczna dla wszystkich podtypów CJD, a nasilenie i kolejność występowania objawów mogą być różne w poszczególnych podtypach. Podobnie jak inne choroby wywoływane przez priony, CJD jest chorobą nieuleczalną, prowadzącą do śmierci chorego. Rozpoznanie definitywnych postaci chorób wywoływanych przez priony jest nadal możliwe jedynie na podstawie badania histopatologicznego lub molekularnego. Obecnie jednak możliwości przyżyciowego rozpoznania CJD zwiększyły się, przede wszystkim dzięki rozwojowi badań obrazowych. Prawidłowa diagnostyka wymaga jednak wykonania wielu badań dodatkowych, przede wszystkim rezonansu magnetycznego o wysokiej czułości, badania EEG oraz badania płynu mózgowo-rdzeniowego na obecność białka 14-3-3. Nowe kryteria diagnostyczne obejmują obecność zmian w jądrach podstawy i korze mózgu w badaniu rezonansu magnetycznego. Pomimo że infekcyjność postaci sporadycznej jest niska, należy monitorować wszystkie przypadki i dokładnie zbierać wywiad, szczególnie dotyczący zabiegów neurochirurgicznych, okulistycznych i transfuzji krwi.
Discipline
Year
Volume
11
Issue
1
Pages
29-37
Physical description
References
  • 1. Griffith J.S.: Self-replication and scrapie. Nature 1967; 215: 1043-1044.
  • 2. Bolton D.C., McKinley M.P., Prusiner S.B.: Identification of a protein that purifies with the scrapie prion. Science 1982; 218: 1309-1311.
  • 3. Prusiner S.B.: Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science 1982; 216: 136-144.
  • 4. Oesch B., Westaway D., Wälchli M. i wsp.: A cellular gene encodes scrapie PrP 27-30 protein. Cell 1985; 40: 735-746.
  • 5. Makarava N., Kovacs G.G., Bocharova O. i wsp.: Recombinant prion protein induces a new transmissible prion disease in wild-type animals. Acta Neuropathol. 2010; 119: 177-187.
  • 6. Gambetti P., Dong Z., Yuan J. i wsp.: A novel human disease with abnormal prion protein sensitive to protease. Ann. Neurol. 2008; 63: 697-708.
  • 7. Head M.W., Knight R., Zeidler M. i wsp.: A case of protease sensitive prionopathy in a patient in the UK. Neuropathol. Appl. Neurobiol. 2009; 35: 628-632.
  • 8. Rodríguez-Martínez A.B., Garrido J.M., Zarranz J.J. i wsp.: A novel form of human disease with a protease-sensitive prion protein and heterozygosity methionine/valine at codon 129: case report. BMC Neurol. 2010; 10: 99.
  • 9. Collinge J., Palmer M.S., Dryden A.J.: Genetic predisposition to iatrogenic Creutzfeldt-Jakob disease. Lancet 1991; 337: 1441-1442.
  • 10. Peden A.H., Head M.W., Ritchie D.L. i wsp.: Preclinical vCJD after blood transfusion in a PRNP codon 129 heterozygous patient. Lancet 2004; 364: 527-529.
  • 11. Spielmeyer W.: Die histopathologische Forschung in der Psychiatrie. Klein. Wochenschr. 1922; 1: 1817-1819.
  • 12. Creutzfeldt H.G.: Über eine eigenartige herdförmige Erkrankung des Zentralnervensystems. Z. Ges. Neurol. Psychiatr. 1920; 57: 1-18.
  • 13. Jakob A.: Über eigenartige Erkrankungen des Zentralnervensystems mit bemerkenswertem anatomischen Befunde (spastische Pseudosklerose-Encephalomyelopathie mit disseminierten Degenerationsherden). Vorläufige Mitteilung. Deut. Z. Nervenheilk 1921; 70: 132-146.
  • 14. Jakob A.: Über eigenartige Erkrankungen des Zentralnervensystems mit bemerkenswertem anatomischen Befunde (spastische Pseudosklerose-Encephalomyelopathie mit disseminierten Degenerationsherden). Z. Ges. Neurol. Psychiat. 1921; 64: 147-228.
  • 15. Jakob A.: Über eine der multiplen Sklerose klinisch nahestehende Erkrankung des Zentralnervensystems (spastische Pseudosklerose) mit bemerkenswerten anatomischem Befunde. Med. Klin. 1921; 17: 382-386.
  • 16. Will R.G., Ironside J.W., Zeidler M. i wsp.: A new variant of Creutzfeldt-Jakob disease in the UK. Lancet 1996; 347: 921- 925.
  • 17. Parchi P., Giese A., Capellari S. i wsp.: Classification of sporadic Creutzfeldt-Jakob disease based on molecular and phenotypic analysis of 300 subjects. Ann. Neurol. 1999; 46: 224-233.
  • 18. Parchi P., Strammiello R., Notari S. i wsp.: Incidence and spectrum of sporadic Creutzfeldt-Jakob disease variants with mixed phenotype and co-occurrence of PrPSc types: an updated classification. Acta Neuropathol. 2009; 118: 659-671.
  • 19. Budka H.: The human prion diseases: from neuropathology to pathobiology and molecular genetics. Final report of an EU concerted action. Neuropathol. Appl. Neurobiol. 1997; 23: 416-422.
  • 20. Hainfellner J.A., Jellinger K., Diringer H. i wsp.: Creutzfeldt- Jakob disease in Austria. J. Neurol. Neurosurg. Psychiatry 1996; 61: 139-142.
  • 21. Liberski P.P.: Pasażowalne encefalopatie gąbczaste u człowieka i zwierząt. W: Liberski P.P. (red.): Pasażowalne encefalopatie gąbczaste. Polska Akademia Nauk, Warszawa 1999: 13-51.
  • 22. Zerr I., Kallenberg K., Summers D.M. i wsp.: Updated clinical diagnostic criteria for sporadic Creutzfeldt-Jakob disease. Brain 2009; 132: 2659-2668.
  • 23. Atarashi R., Satoh K., Sano K. i wsp.: Ultrasensitive human prion detection in cerebrospinal fluid by real-time quakinginduced conversion. Nat. Med. 2011; 17: 175-178.
  • 24. Polak M.P., Zmudzinski J.F., Jacobs J.G., Langeveld J.P.: Atypical status of bovine spongiform encephalopathy in Poland: a molecular typing study. Arch. Virol. 2008; 153: 69-79.
  • 25. Parchi P., Capellari S., Chin S. i wsp.: A subtype of sporadic prion disease mimicking fatal familial insomnia. Neurology 1999; 52: 1757-1763.
  • 26. Liberski P.P., Ironside J.W.: An outline of the neuropathology of transmissible spongiform encephalopathies (prion diseases). Folia Neuropathol. 2004; 42 supl. B: 39-58.
  • 27. Liberski P.P., Streichenberger N., Giraud P. i wsp.: Ultrastructural pathology of prion diseases revisited: brain biopsy studies. Neuropathol. Appl. Neurobiol. 2005; 31: 88-96.
  • 28. Liberski P.P., Sikorska B., Bratosiewicz-Wasik J. i wsp.: Neuronal cell death in transmissible spongiform encephalopathies (prion diseases) revisited: from apoptosis to autophagy. Int. J. Biochem. Cell Biol. 2004; 36: 2473-2490.
  • 29. Sikorska B., Liberski P.P., Giraud P. i wsp.: Autophagy is a part of ultrastructural synaptic pathology in Creutzfeldt-Jakob disease: a brain biopsy study. Int. J. Biochem. Cell Biol. 2004; 36: 2563-2573.
  • 30. Kovács G.G., Kalev O., Budka H. i wsp.: Contribution of neuropathology to the understanding of human prion disease. Folia Neuropathol. 2004; 42 supl. A: 69-76.
  • 31. Sikorska B.: Mechanisms of neuronal death in transmissible spongiform encephalopathies. Folia Neuropathol. 2004; 42 supl. B: 89-95.
  • 32. Liberski P.P.: Astrocyty w pasażowalnych encefalopatiach gąbczastych. W: Liberski P.P. (red.): Pasażowalne encefalopatie gąbczaste. Polska Akademia Nauk, Warszawa 1999: 162-176.
  • 33. Korth C., Stierli B., Streit P. i wsp.: Prion (PrPSc)-specific epitope defined by a monoclonal antibody. Nature 1997; 390: 74-77.
  • 34. Paramithiotis E., Pinard M., Lawton T. i wsp.: A prion protein epitope selective for the pathologically misfolded conformation. Nat. Med. 2003; 9: 893-899.
  • 35. Curin Serbec V., Bresjanac M., Popovic M. i wsp.: Monoclonal antibody against a peptide of human prion protein discriminates between Creutzfeldt-Jacob’s disease-affected and normal brain tissue. J. Biol. Chem. 2004; 279: 3694-3698.
  • 36. Gambetti P., Kong Q., Zou W. i wsp.: Sporadic and familial CJD: classification and characterisation. Br. Med. Bull. 2003; 66: 213-239.
  • 37. Parchi P., Strammiello R., Giese A., Kretzschmar H.: Phenotypic variability of sporadic human prion disease and its molecular basis: past, present, and future. Acta Neuropathol. 2011; 121: 91-112.
  • 38. Hirose K., Iwasaki Y., Izumi M. i wsp.: MM2-thalamic-type sporadic Creutzfeldt-Jakob disease with widespread neocortical pathology. Acta Neuropathol. 2006; 112: 503-511
  • 39. Zou W.Q., Puoti G., Xiao X. i wsp.: Variably protease-sensitive prionopathy: a new sporadic disease of the prion protein. Ann. Neurol. 2010; 68: 162-72.
  • 40. Mead S.: Prion disease genetics. Eur. J. Hum. Genet. 2006; 14: 273-281.
  • 41. Krischbaum W.: Zwei eigenartige Erkrankungen des Zentralnervensystems nach Art der spastischen Pseudosklerose (Jakob). Zeitschrift für die Gesamte Neurologie und Psychiatrie 1924; 92: 175-220.
  • 42. Meggendorfer F.: Klinische und genealogische Beobachtungen bei einem Fall von spastischer Pseudosklerose Jakobs. Z. Ges. Neurol. Psychiat. 1930; 128: 337-341.
  • 43. Kretzschmar H.A., Neumann M., Stavrou D.: Codon 178 mutation of the human prion protein gene in a German family (Backer family): sequencing data from 72-year-old celloidinembedded brain tissue. Acta Neuropathol. 1995; 89: 96-98.
  • 44. Roos R., Gajdusek D.C., Gibbs C.J. Jr i wsp.: The clinical characteristics of transmissible Creutzfeldt-Jakob disease. Brain 1973; 96: 1-20.
  • 45. Pastore M., Chin S.S., Bell K.L. i wsp.: Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) with a mutation at codon 148 of prion protein gene: relationship with sporadic CJD. Am. J. Pathol. 2005; 167: 1729-1738.
  • 46. Hsiao K., Meiner Z., Kahana E. i wsp.: Mutation of the prion protein in Libyan Jews with Creutzfeldt-Jakob disease. N. Engl. J. Med. 1991; 324: 1091-1097.
  • 47. Goldfarb L.G., Korczyn A.D., Brown P. i wsp.: Mutation in codon 200 of scrapie amyloid precursor gene linked toCreutzfeldt-Jakob disease in Sephardic Jews of Libyan and non-Libyan origin. Lancet 1990; 336: 637-638.
  • 48. Brown P., Gálvez S., Goldfarb L.G. i wsp.: Familial Creutzfeldt-Jakob disease in Chile is associated with the codon 200 mutation of the PRNP amyloid precursor gene on chromosome 20. J. Neurol. Sci. 1992; 112: 65-67.
  • 49. Goldfarb L.G., Mitrová E., Brown P. i wsp.: Mutation in codon 200 of scrapie amyloid protein gene in two clusters of Creutzfeldt-Jakob disease in Slovakia. Lancet 1990; 336: 514-515.
  • 50. Goldfarb L.G., Haltia M., Brown P. i wsp.: New mutation in scrapie amyloid precursor gene (at codon 178) in Finnish Creutzfeldt-Jakob kindred. Lancet 1991; 337: 425.
  • 51. Brown P., Goldfarb L.G., Gibbs C.J. Jr i wsp.: The phenotypic expression of different mutations in transmissible familial Creutzfeldt-Jakob disease. Eur. J. Epidemiol. 1991; 7: 469-476.
  • 52. Brown P., Goldfarb L.G., Kovanen J. i wsp.: Phenotypic characteristics of familial Creutzfeldt-Jakob disease associated with the codon 178Asn PRNP mutation. Ann. Neurol. 1992; 31: 282-285.
  • 53. Ripoll L., Laplanche J.L., Salzmann M. i wsp.: A new point mutation in the prion protein gene at codon 210 in Creutzfeldt-Jakob disease. Neurology 1993; 43: 1934-1938.
  • 54. Huang N., Marie S.K., Kok F., Nitrini R.: Familial Creutzfeldt- Jakob disease associated with a point mutation at codon 210 of the prion protein gene. Arq. Neuropsiquiatr. 2001; 59: 932-935.
  • 55. Kitamoto T., Ohta M., Doh-ura K. i wsp.: Novel missense variants of prion protein in Creutzfeldt-Jakob disease or Gerstmann-Straussler syndrome. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993; 191: 709-714.
  • 56. Liberski P.P., Barcikowska M., Cervenakova L. i wsp.: A case of sporadic Creutzfeldt-Jakob disease with a Gerstmann- Sträussler-Scheinker phenotype but no alterations in the PRNP gene. Acta Neuropathol. (Berl.) 1998; 96: 425-430.
  • 57. Bratosiewicz J., Barcikowska M., Cervenakowa L. i wsp.: A new point mutation of the PRNP gene in Gerstmann- Sträussler-Scheinker case in Poland. Folia Neuropathol. 2000; 38: 164-166.
  • 58. Parchi P.: Familial Creutzfeldt Jakob disease. W: Dickson D. (red.): Neurodegeneration: The Molecular Pathology of Dementia and Movement Disorders. ISN Neuropathology Press, Basel 2003: 298-309.
  • 59. Brown P., Brandel J.P., Preece M., Sato T.: Iatrogenic Creutzfeldt-Jakob disease: the waning of an era. Neurology 2006; 67: 389-393.
  • 60. Kimura K., Nonaka A., Tashiro H. i wsp.: Atypical form of dural graft associated Creutzfeldt-Jakob disease: report of a postmortem case with review of the literature. J. Neurol. Neurosurg. Psychiatry 2001; 70: 696-699.
  • 61. Shimizu S., Hoshi K., Muramoto T. i wsp.: Creutzfeldt- Jakob disease with florid-type plaques after cadaveric dura mater grafting. Arch. Neurol. 1999; 56: 357-362.
  • 62. Ricketts M., Pergami P.: Iatrogenic prion disorders. W: Dickson D. (red.): Neurodegeneration: The Molecular Pathology of Dementia and Movement Disorders. ISN Neuropathology Press, Basel 2003: 307-309.
  • 63. National Creutzfeldt-Jakob Disease Surveillance Diagnostic Criteria. National Creutzfeldt-Jakob Disease Surveillance 2010. Adres: http://www.cjd.ed.ac.uk.
Document Type
article
Publication order reference
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-2430b40c-fda5-4514-bfc9-fca616aaabb8
Identifiers
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.