Klasyfikacja i transdukcja wewnątrzkomórkowego sygnału metabotropowych receptorów amin biogennych

• Authors: Agnieszka Więcławek , Sławomira Kyrcz-Krzemień , Urszula Mazurek , Helena Sławska , Anna Oslizlo

Title variants

EN

Classification and intracellular signaling transduction of metabotropic biogenic amine receptors

• Languages of publication: PL

Abstracts

PL

Aminy biogenne stanowią niezwykle ważną grupę związków o wysokiej aktywności biologicznej. Wywołanie efektu biologicznego wymaga współdziałania amin z błonowymi receptorami, w większości należącymi do receptorów metabotropowych. Receptory te uaktywniają określony rodzaj białek G, które z kolei uczestniczą w wewnątrzkomórkowej sygnalizacji prowadząc do pobudzenia zróżnicowanych procesów metabolicznych i biologicznych, m. in: glikolizy, glikogenolizy, transkrypcji, translacji, skurczu mięśni gładkich naczyń krwionośnych. Znajomość sygnalizacji wewnątrzkomórkowej oraz jej regulacji może być pomocna w opracowaniu specyfi cznych rozwiązań terapeutycznych patologii, w których znaczący jest udział amin biogennych.

EN

Biogenic amines are very important biologically high- active compounds. Biological eff ect requires their cooperation with membrane receptors, belonging mainly to metabotropic receptors. These receptors activate specifi c type of G proteins, which subsequently take part in intracellular signaling pathways and therefore lead to activation of metabolic and biological processes such as: glycolysis, glyconeogenesis, transcription, translation, contraction of smooth muscle of blood vessels. Knowledge of intracellular signaling and its regulation may be helpful in preparing specifi c therapeutic solutions to pathologies, where biogenic amines play a signifi cant role.

Keywords

EN

G proteins; aminy biogenne; białka G; biogenic amines; metabotropic receptors; receptory metabotropowe; signaling transduction; transdukcja sygnału

Discipline

• MEDICINE: MEDICINE

• Publisher: Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
• Journal: Annales Academiae Medicae Silesiensis
• Year: 2009
• Volume: 63
• Issue: 4
• Pages: 80-87

Contributors

author

Agnieszka Więcławek

• Katedra i Klinika Hematologii i Transplantacji Szpiku SUM w Katowicach, 40-032 Katowice, ul. Dąbrowskiego 25; tel. [phone], fax [phone]

author

Sławomira Kyrcz-Krzemień

• Katedra i Klinika Hematologii i Transplantacji Szpiku SUM w Katowicach

author

Urszula Mazurek

• Katedra Biologii Molekularnej SUM w Katowicach

author

Helena Sławska

• Katedra i Oddział Kliniczny Ginekologii, Położnictwa i Ginekologii Onkologicznej SUM w Katowicach

author

Anna Oslizlo

• Katedra i Oddział Kliniczny Ginekologii, Położnictwa i Ginekologii Onkologicznej SUM w Katowicach

References

• 1. Nowak J.Z, Zawilska JB, red. Receptory i mechanizmy przekazywania sygnału. Warszawa: PWN; 2004.
• 2. Malinowska B, Kozłowska H, Zakrzewska A, Kwolek G. Receptory 􀈕–adrenergiczne w układzie krążenia. Kardiol Pol 2005; 63: 399–408.
• 3. Medycyna Praktyczna. Układy sygnałowe komórki,: http://www.mp.pl/artykuly/ ?aid=10564.
• 4. Szymiczek M, Kurowska E, Gorczyca W.A. Role of arrestins in intracellular signaling. Post Hig Med Dośw 2005; 59: 324–333.
• 5. Wang Q, Limbird L.E. Regulated interactions of the alpha 2A adrenergic receptor with spinophilin, 14–3–3zeta, and arrestin 3. J Biol Chem 2002; 505: 89–96.
• 6. Wang Q, Lu R, Zhao J, Limbird L.E. Arrestin Serves as a Molecular Switch, Linking Endogenous 􀄮–2–Adrenergic Receptor to SRC-dependent, but not SRC–independent, ERK Activation. J Biol Chem 2006; 36: 25948–25955.
• 7. Janiec W, red. Kompendium farmakologii. Warszawa: PZWL, 2005.
• 8. Biocarta. Charting oathways of Life. Activation of cAMP-dependent protein kinase, PKA, www.biocarta.com.
• 9. Tao J, Wang H–Yu, Malbon C.C. Protein kinase A regulates AKAP250 (gravin) scaffold binding to the 􀈕[2.–adrenergic receptor. EMBO J 2003; 22: 6419–6429.
• 10. Wydmuch Z, Więcławek A, Besser P i wsp. Leki przeciwzapalne blokujące aktywność czynnika transkrypcyjnego NF􀈛B, Por Farm 2005; 5:1–4.
• 11. Kumar A, Takada Y, Boriek A.M, Aggarwal H.B. Nuclear factor–􀈛B: its role in health and disease. J Mol Med 2004; 82:434–448.
• 12. Borowsky B, Hoff man B.J. Neurotransmitter transporters: molecular biology, function and regulation. Int Rev Neurobiol 1995; 38: 139–199.
• 13. Gene source: genome-www5.stanford. edu/cgi-bin/source/sourceBatchSearch.
• 14. Eisenhofer G. The role of neuronal and extraneuronal plasma membrane in the activation of peripheral catecholamines. Phamacol Ther 2001; 91: 35–62.
• 15. Kekuda R, Prasad P.D, Wu X et al. Cloning and functional characterization of a potential-sensitive, polyspecifi c Organic Cation Transporter (OCT3) most abundantly expressed in placenta. J Biol Chem 1998; 26: 15971–15979.
• 16. Amara S.G. Neurotransmitter transporters. Annu Rev Neurosci 1993; 16: 73–93.
• 17. Bzoskie L, Yen J, Tseng Y.T, Blount L, Kashiwai K, Padbury J.F. Human placental norepinephrine transporter mRNA: expression and correlation with fetal condition at birth. Placenta 1997; 18: 205–210.
• 18. Rengo G, Lymperopoulos A, Koch W. J. Future g protein-coupled receptor targets for treatment of heart failure. Curr Treat Options Cardiovasc Med 2009; 4:328- 338.
• 19. Carson R.P, Robertson D. Genetic manipulation of noradrenergic neurons. J. Pharmacol Exp Ther, 2002; 301: 410- 417.
• 20. Yoo B, Lemaire A, Mangmool S, Wolf M. J, Curcio A, Mao L, Rockman H. A. {beta}1-Adrenergic Receptors Stimulate Cardiac Contractility and CaMKII Activation In Vivo and Enhance Cardiac Dysfunction Following Myocardial Infarction. Am J Physiol Heart Circ Physiol 2009.

• Document Type: article