PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2009 | 63 | 4 | 80-87
Article title

Klasyfikacja i transdukcja wewnątrzkomórkowego sygnału metabotropowych receptorów amin biogennych

Content
Title variants
EN
Classification and intracellular signaling transduction of metabotropic biogenic amine receptors
Languages of publication
PL
Abstracts
EN
Biogenic amines are very important biologically high- active compounds. Biological eff ect requires their cooperation with membrane receptors, belonging mainly to metabotropic receptors. These receptors activate specifi c type of G proteins, which subsequently take part in intracellular signaling pathways and therefore lead to activation of metabolic and biological processes such as: glycolysis, glyconeogenesis, transcription, translation, contraction of smooth muscle of blood vessels. Knowledge of intracellular signaling and its regulation may be helpful in preparing specifi c therapeutic solutions to pathologies, where biogenic amines play a signifi cant role.
PL
Aminy biogenne stanowią niezwykle ważną grupę związków o wysokiej aktywności biologicznej. Wywołanie efektu biologicznego wymaga współdziałania amin z błonowymi receptorami, w większości należącymi do receptorów metabotropowych. Receptory te uaktywniają określony rodzaj białek G, które z kolei uczestniczą w wewnątrzkomórkowej sygnalizacji prowadząc do pobudzenia zróżnicowanych procesów metabolicznych i biologicznych, m. in: glikolizy, glikogenolizy, transkrypcji, translacji, skurczu mięśni gładkich naczyń krwionośnych. Znajomość sygnalizacji wewnątrzkomórkowej oraz jej regulacji może być pomocna w opracowaniu specyfi cznych rozwiązań terapeutycznych patologii, w których znaczący jest udział amin biogennych.
Discipline
Publisher

Year
Volume
63
Issue
4
Pages
80-87
Physical description
Contributors
  • Katedra i Klinika Hematologii i Transplantacji Szpiku SUM w Katowicach, 40-032 Katowice, ul. Dąbrowskiego 25; tel. 692 764 523, fax 32 255 49 85, awieclawek@op.pl
  • Katedra i Klinika Hematologii i Transplantacji Szpiku SUM w Katowicach
  • Katedra Biologii Molekularnej SUM w Katowicach
  • Katedra i Oddział Kliniczny Ginekologii, Położnictwa i Ginekologii Onkologicznej SUM w Katowicach
author
  • Katedra i Oddział Kliniczny Ginekologii, Położnictwa i Ginekologii Onkologicznej SUM w Katowicach
References
  • 1. Nowak J.Z, Zawilska JB, red. Receptory i mechanizmy przekazywania sygnału. Warszawa: PWN; 2004.
  • 2. Malinowska B, Kozłowska H, Zakrzewska A, Kwolek G. Receptory 􀈕–adrenergiczne w układzie krążenia. Kardiol Pol 2005; 63: 399–408.
  • 3. Medycyna Praktyczna. Układy sygnałowe komórki,: http://www.mp.pl/artykuly/ ?aid=10564.
  • 4. Szymiczek M, Kurowska E, Gorczyca W.A. Role of arrestins in intracellular signaling. Post Hig Med Dośw 2005; 59: 324–333.
  • 5. Wang Q, Limbird L.E. Regulated interactions of the alpha 2A adrenergic receptor with spinophilin, 14–3–3zeta, and arrestin 3. J Biol Chem 2002; 505: 89–96.
  • 6. Wang Q, Lu R, Zhao J, Limbird L.E. Arrestin Serves as a Molecular Switch, Linking Endogenous 􀄮–2–Adrenergic Receptor to SRC-dependent, but not SRC–independent, ERK Activation. J Biol Chem 2006; 36: 25948–25955.
  • 7. Janiec W, red. Kompendium farmakologii. Warszawa: PZWL, 2005.
  • 8. Biocarta. Charting oathways of Life. Activation of cAMP-dependent protein kinase, PKA, www.biocarta.com.
  • 9. Tao J, Wang H–Yu, Malbon C.C. Protein kinase A regulates AKAP250 (gravin) scaffold binding to the 􀈕[2.–adrenergic receptor. EMBO J 2003; 22: 6419–6429.
  • 10. Wydmuch Z, Więcławek A, Besser P i wsp. Leki przeciwzapalne blokujące aktywność czynnika transkrypcyjnego NF􀈛B, Por Farm 2005; 5:1–4.
  • 11. Kumar A, Takada Y, Boriek A.M, Aggarwal H.B. Nuclear factor–􀈛B: its role in health and disease. J Mol Med 2004; 82:434–448.
  • 12. Borowsky B, Hoff man B.J. Neurotransmitter transporters: molecular biology, function and regulation. Int Rev Neurobiol 1995; 38: 139–199.
  • 13. Gene source: genome-www5.stanford. edu/cgi-bin/source/sourceBatchSearch.
  • 14. Eisenhofer G. The role of neuronal and extraneuronal plasma membrane in the activation of peripheral catecholamines. Phamacol Ther 2001; 91: 35–62.
  • 15. Kekuda R, Prasad P.D, Wu X et al. Cloning and functional characterization of a potential-sensitive, polyspecifi c Organic Cation Transporter (OCT3) most abundantly expressed in placenta. J Biol Chem 1998; 26: 15971–15979.
  • 16. Amara S.G. Neurotransmitter transporters. Annu Rev Neurosci 1993; 16: 73–93.
  • 17. Bzoskie L, Yen J, Tseng Y.T, Blount L, Kashiwai K, Padbury J.F. Human placental norepinephrine transporter mRNA: expression and correlation with fetal condition at birth. Placenta 1997; 18: 205–210.
  • 18. Rengo G, Lymperopoulos A, Koch W. J. Future g protein-coupled receptor targets for treatment of heart failure. Curr Treat Options Cardiovasc Med 2009; 4:328- 338.
  • 19. Carson R.P, Robertson D. Genetic manipulation of noradrenergic neurons. J. Pharmacol Exp Ther, 2002; 301: 410- 417.
  • 20. Yoo B, Lemaire A, Mangmool S, Wolf M. J, Curcio A, Mao L, Rockman H. A. {beta}1-Adrenergic Receptors Stimulate Cardiac Contractility and CaMKII Activation In Vivo and Enhance Cardiac Dysfunction Following Myocardial Infarction. Am J Physiol Heart Circ Physiol 2009.
Document Type
article
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.psjd-19fdc123-911b-460f-8059-2515ab89afde
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.