Journal
Article title
Content
Full texts:
Title variants
Fibrynogen karpia i jego końcowe produkty plazminowej degradacji
Languages of publication
Abstracts
W pracy opisano sposób izolowania fibrynogenu karpia (Cyprinus carpio) oraz produktów
jego plazminowej degradacji, a także dokonano charakterystyki tych białek. Stwierdzono, że
podobnie jak u innych gatunków kręgowców, fibrynogen karpia składa się z trzech par
nieidentycznych łańcuchów polipeptydowych, Aa, B/l i y. W przeciwieństwie jednak do
fibrynogenu ssaków, łańcuch B/i fibrynogenu karpia posiada wyższą masę cząsteczkową niż
łańcuch Aa. Stosunkowo duży rozmiar łańcucha B/i fibrynogenu karpia wynika z wysokiej
masy cząsteczkowej NH2-końcowego fibrynopeplydu B, odłączanego z fibrynogenu przez
trombinę. Tak jak u ssaków, trawienie fibrynogenu karpia plazminą prowadzi do otrzymania
dwóch głównych końcowych produktów degradacji: fragmentów D i E. Wykazano, że
fragment D (D,) hamuje polimeryzację monomerów fibryny nie tylko w układzie homo-, ale
także w heterologicznym.
jego plazminowej degradacji, a także dokonano charakterystyki tych białek. Stwierdzono, że
podobnie jak u innych gatunków kręgowców, fibrynogen karpia składa się z trzech par
nieidentycznych łańcuchów polipeptydowych, Aa, B/l i y. W przeciwieństwie jednak do
fibrynogenu ssaków, łańcuch B/i fibrynogenu karpia posiada wyższą masę cząsteczkową niż
łańcuch Aa. Stosunkowo duży rozmiar łańcucha B/i fibrynogenu karpia wynika z wysokiej
masy cząsteczkowej NH2-końcowego fibrynopeplydu B, odłączanego z fibrynogenu przez
trombinę. Tak jak u ssaków, trawienie fibrynogenu karpia plazminą prowadzi do otrzymania
dwóch głównych końcowych produktów degradacji: fragmentów D i E. Wykazano, że
fragment D (D,) hamuje polimeryzację monomerów fibryny nie tylko w układzie homo-, ale
także w heterologicznym.
Keywords
Publisher
Year
Volume
Physical description
Dates
published
1996
Contributors
author
author
author
References
Document Type
Publication order reference
Identifiers
URI
http://hdl.handle.net/11089/14172
YADDA identifier
bwmeta1.element.hdl_11089_14172
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.