PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
Journal
2016 | 65 | 1 | 33-41
Article title

Układ profenoloksydazy (pro-PO) u zwierząt bezkręgowych. Mechanizm wrodzonej odpowiedzi immunologicznej

Content
Title variants
EN
Prophenoloxidase system (pro-PO) in inverebrates. Mechanisms of innate immune response
Languages of publication
PL EN
Abstracts
PL
Układ fenoloksydazy (pro-PO) u wielu grup organizmów bezkręgowych jest elementem humoralnej odpowiedzi immunologicznej i stanowi pierwszą linię obrony w walce z patogenami. Fenoloksydaza (PO) jest częścią złożonego systemu, w którego skład wchodzą: proteinazy, białka opsonizujące patogeny oraz inhibitory proteinaz, które tworzą razem układ aktywacji profenoloksydazy. Ta wrodzona reakcja immunologiczna możliwa jest dzięki produkcji toksycznych substancji, chinonów i innych krótkotrwałych elementów wytwarzanych w reakcjach pośrednich aktywacji kaskady pro-PO. Substancje te są również zaangażowane w produkcję elementów o dłuższym okresie biologicznego półtrwania, takich jak melanina, w efekcie odkładania, której, dochodzi do enkapsulacji patogenów. Ponadto, produkty pośrednie reakcji w szlaku melaniny biorą udział w procesie gojenia ran poprzez tworzenie wiązań kowalencyjnych w uszkodzonych tkankach, powodując sklerotyzację (np. u owadów). Najnowsze badania również sugerują, że kaskada melanizacji (układ aktywacji profenoloksydazy) jest ściśle związana z stymulują obrony komórkowej poprzez wspomaganie fagocytozy. U dżdżownic, układ pro-PO jest zaangażowany w tworzenie "ciał brunatnych", w których syntetyzowane są melanina i lipofuscyna. Dlatego też nie dziwi, że wiele badań jednoznacznie wskazuje na znaczenie reakcji melanizacji w wyniku kontaktu patogen-gospodarz, w tym zakażeń bakteryjnych.
Choć dużo wiadomo o układzie pro-PO i jego roli w odporności, wciąż nie są znane wszystkie białka i elementy zaangażowane w kaskadę układu u różnych grup organizmów bezkręgowych.
EN
In many groups of invertebrates prophenoloxidase cascade (pro-PO), an element of humoral innate immune system, is the first line of defense in the fight against pathogens. Phenoloxidase (PO) is a part of a complex system of pattern recognition, made of proteinases and proteinase inhibitors, constituting the so-called prophenoloxidase-activating system. This innate immune reaction provides toxic quinone substances and other short-lived reaction intermediates, involved in formation of more long-lived products, such as melanin, that physically encapsulate pathogens. Furthermore, reaction intermediates in the melanin pathway participate in the wound healing process by the formation of covalent links in damaged tissues resulting in sclerotization (e.g. in insects). Recent evidence also strongly implies that the melanization cascade (the prophenoloxidase activating system) provides, or is intimately associated with, the appearance of factors stimulating cellular defense by aiding phagocytosis. In annelides, the pro-PO system is strictly involved in encapsulation and formation of "brown bodies", in which melanin and lipofuscin are synthesized. Therefore, it comes as no surprise that several studies have shown unequivocally the importance of the melanisation reaction for the outcome of several specific pathogen-host encounters, including bacterial infections.
Although much is known about the proPO system and its role in the immunity, still some details of its activation and the role of specific proteins and regulating factors in various groups of invertebrates remain to be elucidated.
Journal
Year
Volume
65
Issue
1
Pages
33-41
Physical description
Dates
published
2016
Contributors
  • Zakład Immunologii Ewolucyjnej, Instytut Zoologii, Wydział Biologii i Nauk o Ziemi, Uniwersytet Jagielloński, Gronostajowa 9, 30-387 Kraków, Polska
  • Department of Evolutionary Immunology, Institute of Zoology, Jagiellonian University, Gronostajowa 9, 30-387 Krakow, Poland
author
  • Zakład Immunologii Ewolucyjnej, Instytut Zoologii, Wydział Biologii i Nauk o Ziemi, Uniwersytet Jagielloński, Gronostajowa 9, 30-387 Kraków, Polska
  • Department of Evolutionary Immunology, Institute of Zoology, Jagiellonian University, Gronostajowa 9, 30-387 Krakow, Poland
References
  • Beck M. H., Strand M. R., 2007. A novel polydnavirus protein inhibits the insect prophenoloxidase activation pathway. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104, 19267-19272.
  • Bloch B., 1917. Chemische untersuchungen uber das specifishe pigmentbildende ferment der haut, die dopaoxydase. Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie 98, 226-254.
  • Cammarata M., Parrinello N., 2009. The ascidian prophenoloxidase activating system. Invertebr. Surv. J. 6, 67-76.
  • Cerenius L., Lee B. L., Soderhall K., 2008. The proPO-system: pros and cons for its role in invertebrate immunity. Trends Immunol. 29, 263-271.
  • Cooper E. L., 1996. Earthworm immunity. [W:] Invertebrate Immunology. Rincevich B., Müller W. E. G. (Red.). Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York, 10-45.
  • Cytryńska M., 2009. O odporności bez przeciwciał. Post. Biol. Kom. 36, 309-324.
  • da Silva C., Dunphy G. B., Rau M. E., 2000. Interaction of hemocytes and prophenoloxidase system of fifth instar nymphs of Acheta domesticus with bacteria. Devel. Compar. Immunol. 24, 367-379.
  • Decker H., Ryan M., Jaenicke E., Terwilliger N., 2001. SDS-induced phenoloxidase activity of hemocyanins from Limulus polyphemus, Eurypelma californicum, and Cancer magister. J. Biol. Chem. 276, 17796-17799.
  • Field S. G., Kurtz J., Cooper E. L., Michiels N. K., 2004. Evaluation of an innate immune reaction to parasites in earthworms. J. Invertebr. Pathol. 86, 45-49.
  • Gao H., Li F., Dong B., Zhang Q., Xiang J., 2009. Molecular cloning and characterisation of prophenoloxidase (Pro-PO) cDNA from Fenneropenaeus chinensis and its transcription injected by Vibrio anguillarum. Mol. Biol. Rep. 36, 1159-1166.
  • Gollas-Galvan T., Hernandez-Lopez J., Vargas-Albores F., 1997. Effect of Calcium on the Prophenoloxidase System Activation of the Brown Shrimp (Penaeus californiensis, Holmes). Compar. Biochem. Physiol. 117A, 419-425.
  • Gołąb J., Jakóbisiak M., Lasek W., Stokłosa T., 2009. Immunologia. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa.
  • Herbert E. E. Goodrich-Blair H., 2007. Friend and foe: the two faces of Xenorhabdus nematophila. Nat. Rev. Microbiol. 5, 634- 646.
  • Jiang H., Kanost M., R., 1997. Characterization and functional analysis of 12 naturally occurring reactive site variants of serpin-1 from Manduca sexta. J. Biol. Chem. 94, 1082-1087.
  • Kanost M. R., Gorman M. J., 2008. Phenoloxidases in insect immunity. [W:] Insect Immunology. Beckage N. E. (red.). Academic Press, San Diego, USA, 69-96.
  • Kauschke E., Mohrig W., Cooper E. L., 2007. Coelomic fluid as basic components of innate immunity in earthworms. Eur. J. Soil Biol. 43, 110-115.
  • Klaska I., Nowak J. Z.. 2007. Rola układu dopełniacza w fizjologii i patologii. Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej 61, 167-177.
  • Kurtz J., 2005. Specific memory within innate immune systems. Trends Immunol. 4, 186-192.
  • Kurtz J., Sauer K.P., 2001. Gender Differences in Phenoloxidase Activity of Panorpa vulgaris Hemocytes. J. Invertebr. Pathol. 78, 53-55.
  • Kurtz J., Armitage S. A., 2006. Alternative adaptive immunity in invertebrates. Trends Immunol. 11, 493-496.
  • Leclerc V., Pelte N., Chamy L. E., Martinelli C., Ligoxygakis P., Hoffmann J. A., Reichhart J.-M., 2006. Prophenoloxidase activation is not required for survival to microbial infections in Drosophila. EMBO 7, 231-235.
  • Liang Z., Sottrup-Jensen L., Aspán A., Hall M., Söderhäll K., 1997. Pacifastin, a novel 155-kDa heterodimeric proteinase inhibitor containing a unique transferrin chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 6682-6687.
  • Lockey T.D., Ourth D.D., 1992. Phenoloxidase activity independent of calmodulin and calcium in hemolymph of Heliothis virescens (Lepidoptera: Noctuidae) larvae. J. Econ. Entomol. 85, 1069-1071.
  • Noonin Ch., Jiravanichpaisal P., Soderhall I., Merino S., Tomas J.M., Soderhall K., 2010. Melanization and Pathogenicity in the Insect, Tenebrio molitor, and the Crustacean, Pacifastacus leniusculus, by Aeromonas hydrophila AH-3. PLoS One 5, e15728.
  • Pang Q., Zhang S., Wang C., Shi X., Sun Y., 2004. Presence of prophenoloxidase in the humoral fluid of amphioxus Branchiostoma belcheri tsingtauense. Fish Shellfish Immunol. 17, 477-487.
  • Pang Q., Zhang S., Zhao B., 2009. Induction of prophenoloxidases in the humoral fluids of amphioxus Branchiostoma belcheri by Vibrio alginolyticus and Escherichia coli. Fish Shellfish Immunol. 26, 669-671.
  • Prochazkova P., Silerova M., Stijlemans B., Dieu M., Halada P., Joskova R., Beschin A., De Baetselier P., Bilej M., 2006. Evidence for proteins involved in prophenoloxidase cascade Eisenia fetida earthworms. J. Compar. Physiol. B 176, 581-587.
  • Sekine H., Takahashi M., Iwaki D., Fujita T., 2013. The role of MASP-1/3 in complement activation. Adv. Exp. Med. Biol. 735, 41-53.
  • Smith V. J., 1996. The prophenoloxidase actiovating system: a common defence pathway for deuterostomes and protostomes? Adv. Compar. Environ. Physiol. 23, 75-114.
  • Soderhall K., Cerenius L., 1998. Role of the prophenoloxidase-activating system in invertebrate immunity. Curr. Opin. Immunol. 10, 23-28.
  • Tong Y., Kanost M. R., 2005. Manduca sexta serpin-4 and serpin-5 inhibit the prophenol oxidase activation pathway: cDNA cloning, protein expression, and characterization. J. Biol. Chem. 280, 14923-14931.
  • Valembois P., Lassegues M., Roch P., 1992. Formation of brown bodies in the coelomic cavity of the earthworm Eisenia fetida Andrei and attendant changes in shape and adhesive capacity of constitutive cells. Devel. Compar. Immunol. 16, 95-101.
  • Valembois P., Seymour J., Lassegues M., 1994. Evidence of lipofuscin and melanin in the brown body of the earthworm Eisenia fetida andrei. Cell Tissue Res. 277, 183-188.
  • Wang Y., Jiang H., 2007. Reconstitution of a branch of the Manduca sexta prophenoloxidase activation cascade in vitro: Snake-like hemolymph proteinase 21 (HP21) cleaved by HP14 activates prophenoloxidase-activating proteinase-2 precursor. Insect Biochem. Mol. Biol. 37, 1015-1025.
  • Wiens M., Koziol C., Batel R., Müller W. E., 1998. Phenylalanine hydroxylase from the sponge Geodia cydonium: implication for allorecognition and evolution of aromatic amino acid hydroxylases. Devel. Compar. Immunol. 22, 469-478.
  • Zhang S. C., Li G. R., 2000. Presence of phenoloxidase and prophenoloxidase in the epidermal cells and the epidermis mucus of the lancelet Branchiostoma belcheri tsingtauense. Mechan. Devel. 96, 107-109.
  • Zhao P., Lu Z., Strand M. R., Jiang H., 2011. Antiviral, antiparasitic, and cytotoxic effects of 5,6-dihydroxyindole (DHI), a reactive compound generated by phenoloxidase during insect immune response. Insect Biochem. Mol. Biol. 41, 645-652.
Document Type
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.bwnjournal-article-ksv65p33kz
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.