Roślinne białka obronne jako alergeny

• Authors: Kamila Kulbat , Joanna Leszczyńska

Title variants

EN

Allergenicity of plant defense proteins

• Languages of publication: PL EN

Abstracts

PL

W odpowiedzi na kontakt z mikroorganizmami lub szkodliwe czynniki środowiskowe, rośliny uruchamiają szlaki sygnałowe prowadzące do biosyntezy szeregu metabolitów obronnych. Efektywną linią obrony jest synteza i kumulacja w tkankach roślinnych różnorodnych białek patogenezy (ang. pathogenesis-related proteins, PR). Do białek, których synteza wzmaga się w warunkach stresu, zaliczane są także białka szoku cieplnego (ang. heat shock proteins, HSP), które w przeciwieństwie do typowych dla roślin białek PR, występują w komórkach niemal wszystkich organizmów żywych. Wzrost stężenia białek PR, podobnie jak zwiększona kumulacja białek HSP w tkankach roślinnych sprzyja odporności roślin oraz wykształcaniu zdrowych kwiatów i owoców. Niektóre z roślinnych białek obronnych wykazują jednak właściwości alergizujące, indukując u osób wrażliwych różnorodne reakcje alergiczne. Zwiększona zawartość określonych białek obronnych w jadalnych częściach roślin, to większe prawdopodobieństwo wywołania nieprawidłowej reakcji immunologicznej po ich spożyciu.
W pracy omówiono poszczególne grupy białek PR i HSP o udokumentowanych właściwościach alergennych. Szczególny nacisk został położony na reaktywność krzyżową alergenów o podobnej budowie molekularnej. Ich wysoka homologia stanowi bowiem częstą przyczynę wywoływania niespodziewanych reakcji alergicznych po kontakcie z substancjami, na które dana osoba nie była pierwotnie uczulona. Poznanie tego rodzaju reaktywności pomiędzy pozornie niespokrewnionymi ze sobą alergenami stanowi podstawę do nowego spojrzenia na roślinne białka PR i HSP jako nowe grupy panalergenów.

EN

In response to direct contact with microorganisms or harmful environmental factors, plants trigger signaling pathways leading to biosynthesis of many different kinds of defense metabolites. One of the most effective ways for plants to deal with pathogenic microorganisms and insects is biosynthesis and accumulation of variety pathogenesis-related proteins (PR proteins). Among proteins which biosynthesis increases in stress conditions are also heat shock proteins (HSP). HSP are not only characteristic for plants, but in the contrary to PR proteins, they occur in all Eucaryota cells. Increased accumulation of PR proteins as well as high concentration of heat shock proteins in plant tissues favors plant resistance and facilitates formation of healthy flowers and fruits. However, some of plant's defense proteins exert allergenic properties and could cause allergic reactions in humans. Increased content of specific defense proteins in edible parts of plants results in a greater probability of abnormal immune response.
The paper discusses variety of groups of HSP and PR proteins with documented allergenic properties. Particular emphasis is placed on the cross-reactivity of allergens of similar molecular structure. Their high homology is in fact a common reason of unexpected allergic reactions after contact with substances to which the person was not originally sensitized. Knowing this kind of reactivity between seemingly unrelated to each other allergens is the basis for a new approach to plant's HSP and PR proteins as a new group of panallergens.

• Journal: Kosmos
• Year: 2015
• Volume: 64
• Issue: 2
• Pages: 271-280

Dates

published

2015

Contributors

author

Kamila Kulbat

• Zespół Analityki Żywności i Środowiska, Instytut Podstaw Chemii Żywności, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Politechnika Łódzka, B. Stefanowskiego 4/10, Łódź, 90-924, Polska

author

Joanna Leszczyńska

• Zespół Analityki Żywności i Środowiska, Instytut Podstaw Chemii Żywności, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Politechnika Łódzka, B. Stefanowskiego 4/10, Łódź, 90-924, Polska

References

• Al-Whaibi M. H., 2011. Plant heat-shock proteins: A mini review. J. King Saud Univ. Sci. 23, 139-150.
• Andersson A., Rasool O., Schmidt M., Kodzius R., Fluckiger S., Zargari A., Crameri R., Scheynius A., 2004. Cloning, expression and characterization of two new IgE-binding proteins from the yeast Malassezia sympodialis with sequence similarities to heat shock proteins and manganese superoxide dismutase. Eur. J. Biochem. 271, 1885-1894.
• Bantignies B., Seguin J., Muzac I., Dedaldechamp F., Gulick P., Ibrahim R., 2000. Direct evidence for ribonucleolytic activity of a PR-10- like protein from white lupin roots. Plant Mol. Biol. 42, 871-881.
• Bohle B., Radakovics A., Jahn-Schmidt B. 2003. Bet v 1, the major birch pollen allergen, initiates sensitization to Api g 1 the major allergen in celery: evidence at T cell level. Eur. J. Immunol. 33, 3303-3310.
• Bokszczanin K. Ł., Przybyła A. A., 2012a. Molekularne aspekty alergii na produkty pochodzenia roślinnego. Cz. II. Białka związane z patogenezą (PR), alergenność jabłek warunkowana genem Mal d1. Pol. Merk. Lek. XXXII, 189, 176.
• Bokszczanin K. Ł., Przybyła A. A., 2012b. Molekularne aspekty alergii na produkty pochodzenia roślinnego. Cz. III. Panalergeny oraz hodowla odmian hypoalergogennych. Pol. Merk. Lek. XXXII, 190, 250.
• Breiteneder H., 2004. Thaumatin-like proteins - a new family of pollen and food allergens. Allergy 59, 479-481.
• Breiteneder H., Radauer Ch., 2004. A classification of plant food allergens. J. Allerg. Clin. Immunol. 113, 821-830.
• Buczyłko K., 2010. Roślinne białka stresu jako alergeny dla człowieka. Alergia 3, 53-58.
• Bufe A., Spangfort M. D., Kahlert H., Shlaak M., Becker W. M., 1996. The major birch pollen allergen, Bet v1, shows ribonuclease activity. Planta 199, 413-415.
• Caruso C., Caporale C., Chilosi G., 1996. Structural and antifungal properties of a pathogenesis-related protein from wheat kernel. J. Prot. Chem. 15, 35-44.
• Chwała C., 2012. Białka transportujące lipidy. Alergia 3, 31-33.
• Edreva A., 2005. Pathogenesis-Related Proteins: Research progress in the last 15 years. Gen. Appl. Plant Physiology 31, 105-124.
• Gruehn S., Suphioglu C., O'hehir R. E., Volkmann D., 2003. Molecular cloning and characterization of hazel pollen protein (70kD) as a luminal binding protein (BiP): a novel cross-reactive plant allergen. Int. Arch. Allergy Immunol. 131, 91-100.
• Guevara-Morato M. A., Garcia De Lacoba M., Garcia-Luque I., Serra M. T., 2010. Characterization of a pathogenesis-related protein 4 (PR-4) induced in Capsicum chinense L plants with dual RNase and DNase activities. J. Exp. Bot. 61, 3259-3271.
• Hauser M., Roulias A., Ferreira F., Egger M., 2010. Panallergens and their impact on the allergic patient. Allergy Asthma Clin. Immunol. 6, 1.
• Heil M., Ton J., 2008. Long-distance signaling in plant defence. Trends Plant Sci. 13, 264-270.
• Hoffmann-Sommergruber K., Vanek-Krebitz M., Radauer C., 1997. Genomic characterization of members of the Bet v 1 family: genes coding for allergens and pathogenesis-related proteins share intron positions. Gene 197, 91-100.
• Kaźmierczuk A., Kiliańska M., 2009. Plejotropowa aktywność białek szoku cieplnego. Postepy Hig Med Dosw. 63, 502-521.
• Kleine-Tabbe J., Vogel L., Crowell D. N., Haustein U. F., Vieths S., 2002. Severe oral allergy syndrome and anaphylactic reactions caused by Bet v1-related PR10 proteins in soybean, SAM22. J. Allergy Clin. Immunol. 110, 797-804.
• Kokocińska M., Tarkowski M., Latocha M., 2012. Rola białek szoku cieplnego w terapii fotodynamicznej. Int. Rev. Allergol. Clin. Immunol. Family Med. 18, 117-121.
• Kondo Y., Urisu A. 2009. Oral allergy syndrome. Allergol. Internat. 58, 485-491.
• Koperwas L., 2011. Przewrotna natura białek szoku cieplnego (HSP). http://laboratoria.net/pl/artykul/12370.html
• Kozłowska M., Konieczny G., 2003. Biologia odporności roślin na patogeny i szkodniki. Wyd. AR im. Augusta Cieszkowskiego w Poznaniu.
• Król P., Kępczyńska E., 2008. Rola jasmonianów w indukowanej odporności systemicznej roślin przeciwko patogenom. Biotechnologia 1, 122-135.
• Kumar A., Reddy L. V., Sochanik A., Kurup V. P., 1993. Isolation and characterization of a recombinant heat shock protein of Aspergillus fumigatus. Clin. Exp. Allergy 91, 1024-1030.
• Kuźmiński A., Graczyk M., Przybyszewski M., Bartuzi M., 2009. Alergia na pokarmy pochodzenia roślinnego - narastający problem współczesnej alergologii (część I). Alergologia Info. 4, 45-49.
• Liu J.-J., Ekramoddoullah A. K. M., 2004. Characterization, expression and evolution of two novel subfamilies of Pinus monticola cDNAs encoding pathogenesis-related (PR)-10 proteins. Tree Physiol. 24, 1377-1385.
• Lopez-Matas M. A., Nunez P., Soto A., Allona I., Casado R., Collada C., Guevara M. A., Aragoncillo C., Gomez L., 2004. Protein cryoprotective activity of a cytosolic small heat Srock protein that accumulates constitutively in chestnut stems and is up-regulated by low and high temperatures. J. Plant Physiol. 134, 1708-1717.
• Markovic-Housley Z., Degano M., Lamba D., Von Roepenack-Lahaye E., Clemens S., Susani M., Ferreira F., Scheiner O., Breiteneder H., 2003. Crystal structure of a hypoallergenic isoform of the major birch pollen allergen Bet v 1 and its likely biological function as a plant steroid carrier. J. Mol. Biol. 325, 123-133.
• Midoro-Horiuti T., Brooks E. G., Goldblum R. M., 2001. Pathogenesis-related proteins of plants as allergens. Ann. Allergy Asthma Immunol. 87, 261-271.
• Pieterse C. M. J., Van Loon L. C., 2006. Signaling cascades involved in induced resistance. [W:] Induced Resistance for Plant Defence. Walters D., Newton A., Lyon G. (red.). Blackwell Publishing, 65-88.
• Prohászka Z., Füst G., 2004. Immunological aspects of heat-shock proteins-the optimum stress of life. Mol. Immunol. 41, 29-44.
• Rabczyński M., Adamiec R, Olszewska-Roczniak J., 2006. Przeciwciała anty-HSP 60/65 - rola w patogenezie miażdżycy, czynnik ryzyka rozwoju blaszki miażdżycowej. Adv Clin Exp Med. 15, 933-939.
• Radauer Ch., Lackner P., Breiteneder H., 2008. The Bet v1 fold: an ancient, versatile scaffold for binding of large hydrophobic ligands. BMC Evol. Biol. 8, 286.
• Rapiejko P., Lipiec A. 2006. Wybrane aspekty alergii krzyżowej. Alergoprofil 2, 11-15.
• Rudzki E., 2009. Alergia na banany. Alergeny. Medycyna Praktyczna. http://alergie.mp.pl/chorobyalergiczne/alergeny/pokarmowe/show.html?id=59960
• Schenk M., Cordewener J., America A., Van't Westende W., Smulders M., Gilissen L., 2009. Characterization of PR-10 genes from eight Betula species and detection of Bet v1 isoforms in birch pollen. BMC Plant Biol. 9, 24.
• Shen H. D., Au L. C., Lin W. L., Liaw S. F., Tsai J. J., Han S. H., 1997. Molecular cloning and expression of a Penicillium citrinum allergen with sequence homology and antigenic crossreactivity to a hsp 70 human heat shock protein. Clin. Exp. Allerg. 27, 682-690.
• Sinha M., Sinha M., Singh R. P., Singh Kushwaha G., Iqbal N., Singh A., Kaushik S., Kaur P., Sharma S., Singh T. P., 2014. Current overview of allergens of plant pathogenesis related protein families. Sci. World J., 2014, 1-19.
• Słowianek M., Leszyńska J., 2011. Alergeny przypraw. Żywność Nauka Technologia Jakość 76, 15-28.
• Soto A., Allona I., Collada C., Guevara M. A., Casado R., Rodriguez-Cerezo E., Aragoncillo C., Gomez L., 1999. Heterologous expression of a plant small heat-shock protein enhances Escherichia coli viability under heat and cold stress. J. Plant Physiol. 120, 521-528.
• Tukaj S., Lipińska B., 2011. Białka szoku termicznego w reumatoidalnym zapaleniu stawów: przyjaciel czy wróg? Post. Hig. Med. Dośw. 65, 427-436.
• Vallad G. E., Goodman M., 2004. Systemic acquired resistance and induced systemic resistance in conventional agriculture. Crop Sci. Soc. Am. 44, 1920-1934.
• Van Loon L. C., Van Kammen A., 1970. Polyacrylamide disc electrophoresis of the soluble leaf proteins from Nicotiana tabacum var. 'Samsun' and 'Samsun NN'. II: changes in protein constitution after infection with tobacco mosaic virus. Virology 40, 199-211.
• Wagner S., Radauer C., Bublin M., Hoffmann-Sommergruber K., Kopp T., Greisenegger E. K., 2008. Naturally occurring hypoallergenic Bet v1 isoforms fail to induce IgE responses in individuals with birch pollen allergy. J. Allergy Clin. Immunol. 121, 246-252.
• Wysocka M., 2003. Tajemnice białek szoku termicznego odsłonięte. http://pulsmedycyny.pl/2578159,3682,tajemnice-bialek-szoku-termicznego-odsloniete
• Zhu Y. J., Qiu X., H. Moore P. H., Borth W., Hu J., Ferreira S., Albert H., 2003. Systemic acquired resistance induced by BTH in papaya. Physiol. Mol. Plant Pathol. 63, 237-248.