Sekrecyjna immunoglobulina klasy M (SIgM)

• Authors: Mateusz Adamiak , Beata Tokarz-Deptuła , Wiesław Deptuła

Title variants

EN

Secreted form of immunoglobulin M (SIgM)

• Languages of publication: PL EN

Abstracts

PL

Immunoglobuliny klasy M to pentameryczne białka określane jako tzw. "immunoglobuliny pierwszego rzutu" produkowane przez limfocyty B. Wśród IgM wyróżnia się formę sekrecyjną (SIgM), która z kolei dzieli się na naturalne i odpornościowe SIgM. Sekrecyjna immunoglobulina klasy M występuje głównie we krwi i bierze udział w utrzymaniu homeostazy limfocytów B, w zakażeniach bakteryjnych, wirusowych, grzybiczych i pasożytniczych, a także w procesach zapalnych, chorobach autoimmunologicznych i miażdżycy. SIgM wiąże antygeny, aktywuje proces fagocytozy i cytotoksyczności komórkowej zależnej od przeciwciał, stanowi także ważny element odporności nabytej, gdyż jako pierwsza pojawia się w odpowiedzi na obecność antygenu. Ponadto, SIgM wspomaga nakierowywanie ciałek apoptotycznych na makrofagi poprzez rekrutacje składnika C1q dopełniacza, usprawniając proces eliminacji produktów apoptozy. Należy dodać, że przeprowadzone do tej pory badania nad tą klasą immunoglobulin wskazują, iż obecność SIgM, szczególnie naturalnej, nie zawsze przynosi pozytywny skutek dla makroorganizmu. Zaobserwowano to w przypadku chorób autoimmunizacyjnych i stanów zapalnych. Jest to jednak ważne i wielofunkcyjne białko mające zdolność do wiązania się z infekującymi organizm drobnoustrojami.

EN

Immunoglobulins of class M are pentameric proteins produced by B lymphocytes. Among the IgM's a secretory form (SIgM) is distinguished, which in turn may occur in natural and immune SIgM forms. Secretory immunoglobulin M class occurs mainly in the blood and is involved in B cell homeostasis, bacterial, viral, fungal and parasitic infections, as well as in inflammatory processes, autoimmune diseases, and atherosclerosis. SIgM binds antigens, activates the process of phagocytosis and antibody-dependent cell cytotoxicity. It is also an important component of acquired immunity, because it appears as the first in response to an antigen. In addition, SIgM supports the guiding apoptotic cells by macrophages recruitment of complement component C1q to streamline the process of elimination of apoptotic cells. It should be noted that research carried out so far on this class of immunoglobulins indicates that the presence of SIgM, especially in the natural form, does not always produce a positive effect on macroorganizm. This was observed in the case of autoimmune diseases and inflammatory conditions. However, it is the important and multifunctional protein having the ability to bind to a microbial cells infecting organism.

• Journal: Kosmos
• Year: 2013
• Volume: 62
• Issue: 4
• Pages: 507-512

Dates

published

2013

Contributors

author

Mateusz Adamiak

• Katedra Immunologii, Wydział Biologii, Uniwersytet Szczeciński, Felczaka 3c, 71-412 Szczecin, Polska

author

Beata Tokarz-Deptuła

• Katedra Immunologii, Wydział Biologii, Uniwersytet Szczeciński, Felczaka 3c, 71-412 Szczecin, Polska

author

Wiesław Deptuła

• Katedra Mikrobiologii, Wydział Biologii, Uniwersytet Szczeciński, Felczaka 3c, 71-412 Szczecin, Polska

References

• Baumgarth N., Hermana O. C., Jagera G. C., Brownb L. E., Herzenberga L. A., ChenJ., 2000. B-1 and B-2 cell-derived immunoglobulin M antibodies are nonredundant components of the protective response to influenza virus infection. J. Exp. Med. 192, 27-280.
• Boes M., Esau C., Fischer M. B., Schmidt T., Carroll M., Chen J., 1998. Enhanced B-1 cell development, but impaired IgG antibody responses in mice deficient in secreted IgM. J. Immunol. 160, 4776-4787.
• Briles D. E., Nahm M., Schroer K., Davie J., Baker P., Kearney J., Barletta R., 1981. Antiphosphocholine antibodies found in normal mouse serum are protective against intravenous infection with type 3 Streptococcus pneumoniae. J. Exp. Med. 153, 694-705.
• Chen F. H ., Arya S. K., Rinfret A., Isenman D. E., Shulman M. J., Painter R. H., 1997. Domain-switched mouse IgM/IgG2b hybrids indicate individual roles for Cμ2, Cμ3, and Cμ4 domains in the regulation of the interaction of IgM with complement C1q. J. Immunol. 159, 3354-3363.
• Choi Y.S., Dieter J., Rothaeusler K., Luo Z., Baumgarth N., 2012. B-1 cells in the bone marrow are a significant source of natural IgM. Eur. J. Immunol. 42, 120-129.
• Countinho A., Kazatchkine M. D., Avrameas S., 1995. Natural autoantibodies. Curr. Opin. Immunol, 7, 812-818.
• Czajkowsky D. M., Shao Z., 2009. The human IgM pentamer is a mushroom-shaped molecule with a flexural bias. Proc. Natl Acad. Sci. USA 106, 14960-14965.
• Deptuła W., Stosik M., Tokarz-Deptuła B., 2008. Immunologia dla biologów. Wydawnictwo Naukowe US, Szczecin.
• Düber S., Hafner M., Krey M., Lienenklaus S., Roy B., Hobeika E., Reth M., Buch T., Waisman A., Kretschmer K., Weiss S., 2009. Induction of B-cell development in adult mice reveals the ability of bone marrow to produce B-1a cells. Blood 114, 4960-4967.
• Ehrenstein M. R., Cook H. T., Neuberger M. S., 2000: Deficiency in serum immunoglobulin (Ig)M predisposes to development of IgG autoantibodies. J. Exp. Med. 191, 1253-1258.
• Ehrenstein M. R., Notley C. A., 2010. The importance of natural IgM : scavenger, protector and regulator . Nat. Rev. Immunol. 10, 778-786.
• Ehrenstein M. R., O'Keefe T. L., Davies S. L., Neuberger M. S., 1988. Targeted gene disruption reveals a role for natural secretory IgM in the maturation of the primary immune response. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95, 10089-10093.
• Fellah J. S., Wiles M. V., Charlemagne J., Schwargre J., 1992. Evolution of vertebrate IgM: complete amino acid sequence of the constant region of Ambystoma mexicanum μ chain deduced from cDNA sequence. Eur. J. Immunol., 22, 2595-2901.
• Gobet R., Cerny A., Ruedi E., Hengartner H., Zinkernagel R. M., 1988. The role of antibodies in natural and acquired resistance of mice to vesicular stomatitis virus. Exp. Cell Biol. 56, 175-180.
• Gołąb J., Jakóbisiak M., Lasek W., Stokłosa T., 2012. Immunologia, nowe wydanie. Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa.
• Haas M. S., Alicot E. M., Schuerpf F., Chiu I., Li J., Moore F. D., Carroll M. C., 2010. Blockade of self-reactive IgM significantly reduces injury in a murine model of acute myocardial infarction. Cardiovasc. Res. 87, 618-627.
• Hastings W. D., Tumang J. R., Behrens T. W., Rothstein T. L., 2006. Peritoneal B-2 cells comprise a distinct B-2 cell population with B-1b-like characteristics. Eur. J. Immunol. 36, 1114-1123.
• Honda S., Kurita N., Miyamoto A., Cho Y., Usui K., Takeshita K., Takahashi S., Yasui T., Kikutani H., Kinoshita T., Fujita T., Tahara-Hanaoka S., Shibuya K., Shibuya A., 2009. Enhanced humoral immune responses against T-independent antigens in Fcα/μR-deficient mice. Proc. Natl Acad. Sci. USA 106, 11230-11235.
• Kanevets U., Sharma K., Dresser K., Shi Y., 2009. A role of IgM antibodies in monosodium urate crystal formation and associated adjuvanticity. J. Immunol. 182, 1912-1918.
• Kikuno K., Kang D., Tahara K., Torii I., Kubagawa H. M., Jey Ho K., Baudino L., Nishizaki N., Shibuya A., Kubagawa H., 2007. Unusual biochemical features and follicular dendritic cell expression of human Fcα/μ receptor. Eur. J. Immunol. 37, 3540-3550.
• Kubagawa H., Oka S., Kubagawa Y., Torii I., Takayama E., Kang D., Gartland G. L., Bertoli L. F., Mori H., Takatsu H., Kitamura T., Ohno H., Wang J., 2009. Identity of the elusive IgM Fc receptor (FcμR) in humans. J. Exp. Med. 206, 2779-2793.
• Kulik L., Fleming S. D., Moratz C., Reuter J. W., Novikov A., Chen K., Andrews K. A., Markaryan A., Quigg R. J., Silverman G. J., Tsokos G. C., Holers V. M., 2009. Pathogenic natural antibodies recognizing annexin IV are required to develop intestinal ischemia-reperfusion injury. J. Immunol. 182, 5363-5373.
• Lewis M. J., Malik T. H., Ehrenstein M. R., Boyle J. J., Botto M., Haskard D. O., 2009. Immunoglobulin M is required for protection against atherosclerosis in low-density lipoprotein receptor-deficient mice. Circulation 120, 417-426.
• Mleczko J., 2012. Antygeny w środowisku - ich źródła, dostępność i reakcje z przeciwciałami płynów ustrojowych zwierząt i człowieka. [W:] Wpływ czynników endogennych i egzogennych na układ odpornościowy. Skopińska-Różewska E., Siwicki A. K. (red.). Olsztyn, 79-107.
• Ochsenbein A. F., Fehr T., Lutz C., Suter M., Brombacher F., Hengartner H. Zinkernagel R. M., 1999. Control of early viral and bacterial distribution and disease by natural antibodies. Science 286, 2156-2159.
• Peng Y., Kowalewski R., Kim S., Elkon K. B., 2005. The role of IgM antibodies in the recognition and clearance of apoptotic cells. Mol. Immunol. 42, 781-787.
• Perniok A., Wedekind F., Herrmann M., Specker C., Schneider M., 1998. High levels of circulating early apoptic peripheral blood mononuclear cells in systemic lupus erythematosus. Lupus 7, 113-118.
• Quartier P., Potter P. K., Ehrenstein M. R., Walport M. J., Botto M., 2005. Predominant role of IgM-dependent activation of classical pathway in the clearance of dying cells by mutone bone narrow-derived macrophages in vitro. Eur. J. Immunol., 35, 252-260.
• Senaldi G., Ireland R., Bellingham A. J., Vergani D., Veerapan K., Wang F., 1988. IgM reduction in systemic lupus erythematosus. Arthritis Rheum. 31, 1213.
• Shibuya A., Sakamoto N., Shimizu Y., Shibuya K., Osawa M., Hiroyama T., Eyre G., 2000. Fcα/μ receptor mediates endocytosis of IgM-coated microbes. Nature Immunol. 1, 441-446.
• Shima H., Takatsu H., Fukuda S., Ohmae M., Hase K., Kubagawa H., Wang J. Ohno H., 2010. Identification of TOSO/FAIM3 as an Fc receptor for IgM. Int. Immunol. 22, 149-156.
• Smykał-Jankowiak K., Niemir Z., 2009. Structure and function of complement protein C1q and its role in the development of autoimmune diseases. Postepy Hig. Med. Dosw. 63, 134-141.
• Thurnheer M. C., Zuercher A. W., Cebra J. J., Bos N. A., 2003. B1 cells contribute to serum IgM, but not to intestinal IgA, production in gnotobiotic Ig allotype chimeric mice. J. Immunol. 170, 4564-4571.
• Tsiantoulas D., Gruber S., Binder C. J., 2013. B-1 cell immunoglobulin directed against oxidation-specific epitopes. Front. Immun. 3, 1-6.