Full-text resources of PSJD and other databases are now available in the new Library of Science.
Visit https://bibliotekanauki.pl

PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results

Journal

2013 | 62 | 4 | 501-505

Article title

Rola transferyny w przeciwdziałaniu stresowi oksydacyjnemu indukowanemu wolnym żelazem w organizmie i jej potencjalne związki z rozwojem nowotworów

Authors

Content

Title variants

EN
The role of transferrin in preventing oxidative stress induced by free iron in the body and potential correlations between transferrin and the development of cancer

Languages of publication

PL EN

Abstracts

PL
Żelazo, o ile jest związane z odpowiednimi białkami, spełnia w organizmie wiele ważnych funkcji fizjologicznych. Jednak przeładowanie ustroju tym metalem może skutkować pojawieniem się wolnego żelaza, które jest zdolne do inicjowania reakcji wytwarzających reaktywne formy tlenu. Nagromadzenie się w komórkach defektów związanych z oddziaływaniem rodników na lipidy i DNA prowadzi do różnych schorzeń, także do karcynogenezy. Transferyna ludzka stanowi w tym przypadku podstawowe ogniwo systemu obrony antyoksydacyjnej, ze względu na fakt, że w krwioobiegu wyłapuje i wiąże żelazo, a następnie transportuje je w bezpiecznej formie do tkanek. Z drugiej strony, transferyna, dostarczając jony Fe3+ do proliferujących w niekontrolowany sposób komórek, przyczynia się do rozwoju raka. O dużym zapotrzebowaniu komórek nowotworowych na żelazo świadczy ogromna ilość receptorów transferyny na ich powierzchni. Fakt ten może zostać wykorzystany przy tworzeniu leków, których nośnikiem byłaby transferyna, a celem molekularnym jej receptor. Poza tym istnieją potencjalne możliwości zastosowania transferyny do sekwestracji nadmiaru wolnego żelaza u osób, których organizm jest przeładowany tym pierwiastkiem.
EN
Iron bound to the corresponding proteins, fulfills several important physiological functions in the body. However, the system overload with this metal can result in the appearance of free iron ions, able to initiate reactions leading to formation of reactive oxygen species. The accumulation of cellular defects associated with the influence of radicals on lipids and DNA leads to various diseases, also to carcinogenesis. Under such circumstances, human transferrin functions as the basic element of antioxidant defense system, due to the fact that it captures and binds iron in the bloodstream and transports it, in a safe form, to the tissues. On the other hand, transferrin, providing Fe3+ ions to cells which proliferate in uncontrolled way, contributes to the development of cancer. A huge number of transferrin receptors on the surface of tumor cells indicate their high requirement for iron. This fact can be used to create a new generation of drugs. The transferrin molecule would be their carrier and the transferrin receptor would fulfil the function of molecular target. In addition, transferrin can also be used for sequestration of an excess of free iron in people whose body is overloaded with this element.

Keywords

Journal

Year

Volume

62

Issue

4

Pages

501-505

Physical description

Dates

published
2013

Contributors

author
  • Zakład Fizyki Medycznej, Wydział Fizyki, Uniwersytet Adama Mickiewicza w Poznaniu, Umultowska 85, 61-614 Poznań, Polska

References

  • Adams T. E., Mason A. B. He Q.Y., Halbrooks P. J., Briggs S. K., Smith V. C., MacGillivray R. T. A., Everse S. J., 2003. The Position of Arginine 124 Controls the Rate of Iron Release from the N- lobe of Human Serum Transferrin. J. Biol. Chem. 278, 6027-6033.
  • Berg J. M., Tymoczko J. L., Stryer L., 2007. Biosynteza aminokwasów. [W:] Biochemia. Berg J. M., Tymoczko J. L., Stryer L. (red.). Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 665-692.
  • Cylwik B,. Chrostek L., Szmitkowski M., 2006. Nowe metody oznaczania izoform transferyny w diagnostyce uzależnienia od alkoholu. Postepy Hig. Med. Dosw. 60, 101-112.
  • Dziaman T., Jurgowiak M., Oliński R., 2011. Association between body iron stores and level of oxidatively modified DNA bases. BioTechnologia 92, 159-165.
  • Elliott R. L., Elliott M. C. Wang F., Head J. F.,1993. Breast carcinoma and the role of iron metabolism. A cytochemical, tissue culture and ultrastructural study. Ann. N. Y. Acad. Sci. 698, 159-166.
  • Gomme P. T., McCann K. B., 2005. Transferrin: structure, function and potential therapeutic actions. Drug Discovery Today 10, 267-273.
  • Hirota Y., Haida M., Mohtarami F., Takeda K., Iwamoto T., Shioya S., Tsuji C., Hasumi K., Nakazawa H., 2000. Implication of ESR signals from ceruloplasmin (Cu2+) and transferrin (Fe3+) in pleural effusion of lung diseases. Pathophysiology 7, 41-45.
  • Huang X., 2008. Does iron have a role in breast cancer? Lancet Oncol. 9, 803-807.
  • Jian J., Yang Q., Dai J., Eckard J., Axelrod D., Smith J., Huang X., 2011. Effects of iron deficiency and iron overload on angiogenesis and oxidative stress- a potential dual role for iron in breast cancer. Free Radic. Biol. Med. 50, 841-847.
  • Jomova K., Valko M., 2011. Advances in metal-induced oxidative stress and human disease. Toxicology 283, 65-87.
  • Richardson D. R., Kalinowski D. S, Lau S., Jansson P. J., Lovejoy D. B., 2009. Cancer cell iron metabolism and the development of potent iron chelators as antitumour agents. Biochim. Biophys. Acta 1790, 702-717.
  • Spodaryk K., 1998. Metabolizm żelaza i jego udział w hemopoezie. [W:] Fizjologia krwi. Wybrane zagadnienia. Dąbrowski Z. (red.). Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 158-173.
  • Yun-Jung B., Jee-Young Y., Chung-Ja S., Hyun-Sook K., Mi-Kyung S., 2009. Dietary intake and serum levels of iron in relation to oxidative stress in breast cancer patients, J. Clin. Biochem. Nutr. 45, 355-360.
  • Zhu Y. I., Haas J. D., 1998. Response of serum transferrin receptor to iron supplementation in iron-depleted, nonanemic women. Am. J. Clin. Nutr. 67, 271-275.
  • Żekanowska E., Boinska J., Giemza-Kucharska P., Kwapisz J., 2011. Obesity and iron metabolism. BioTechnologia 92, 147-152.

Document Type

Publication order reference

Identifiers

YADDA identifier

bwmeta1.element.bwnjournal-article-ksv62p501kz
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.