PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
Journal
2013 | 62 | 4 | 475-484
Article title

Czynnik XIII krzepnięcia krwi jako specyficzna transglutaminaza

Content
Title variants
EN
Factor XIII as a specific transglutaminase
Languages of publication
PL EN
Abstracts
PL
Transglutaminazy (E.C. 2.3.2.13) stanowią grupę blisko spokrewnionych ze sobą enzymów niezbędnych do prawidłowego funkcjonowania wielu organizmów. Transglutaminazy biorą udział w licznych procesach fizjologicznych np. krzepnięcie krwi, gojenie się ran, różnicowanie komórek, czy też apoptoza komórek. Najważniejszą biologiczną funkcją transglutaminaz jest katalizowanie nieodwracalnych, potranslacyjnych modyfikacji białek polegających na utworzeniu wiązania izopeptydowego między pierwszorzędową grupą aminową substratu, a resztą glutaminy łańcucha polipeptydowego. Niezwykle ważnym enzymem należącym do rodziny transglutaminaz jest czynnik XIII krzepnięcia krwi. FXIII jest zaangażowany w ostatni etap kaskady krzepnięcia krwi czyli stabilizowanie polimerów utworzonej z fibrynogenu fibryny poprzez wstawianie wiązań kowalencyjnych. W rezultacie następuje wzmocnienie właściwości mechanicznych skrzepu. Istnieją dwie formy czynnika XIII: osoczowa i komórkowa. Obecny w osoczu czynnik XIII jest tetramerycznym białkiem, składającym się z dwóch katalitycznych podjednostek A oraz dwóch podjednostek B pełniących funkcję regulatorowe. Komórkowa forma czynnika XIII jest natomiast homodimerem zbudowanym tylko z dwóch podjednostek A i występuje w cytoplazmie monocytów, makrofagów, megakariocytów, płytek krwi, chondrocytów, osteoblastów oraz w łożysku. Celem tej pracy jest krótka charakterystyka transglutaminaz, opisanie mechanizmów ich działania jak również przedstawienie czynnika XIII jako specyficznego enzymu należącego do tej grupy.
EN
Transglutaminases (EC 2.3.2.13) are a group of closely related enzymes necessary for the proper functioning of many organisms. Transglutaminases are involved in many physiological processes such as blood clotting, wound healing, cell differentiation and apoptosis. The most important biological function of transglutaminase is irreversible posttranslational modification of proteins consisting of forming izopeptide bond between the primary amino group of the substrate, and the glutamine rest of the polypeptide chain. A very important enzyme belonging to the transglutaminase family is blood coagulation factor XIII. FXIII is involved in the final stage of the blood coagulation cascade that is stabilization of fibrin polymers formed from fibrinogen by inserting covalent bonds. What strengthen mechanical properties of the formed clot. There are two forms of factor XIII: plasmatic and cellular. Factor XIII present in the plasma is a tetrameric protein composed of two catalytic subunits A and two B subunits having regulatory function. The cellular form of factor XIII is a homodimer built of two subunits A which occurs in the cytoplasm of monocytes, macrophages, megakaryocytes, platelets, chondrocytes, osteoblasts, and in the placenta. The aim of this paper is a short characteristic of transglutaminases, description of the mechanisms of their action with particular emphasis on factor XIII as a specific enzyme belonging to this group.
Keywords
Journal
Year
Volume
62
Issue
4
Pages
475-484
Physical description
Dates
published
2013
Contributors
  • Katedra Biochemii Ogólnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, Pomorska 141/143, 90-236 Łódź, Polska
author
  • Katedra Biochemii Ogólnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, Pomorska 141/143, 90-236 Łódź, Polska
author
  • Katedra Biochemii Ogólnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, Pomorska 141/143, 90-236 Łódź, Polska
References
  • Ablin R. J., Kynaston H. G., Mason M. D., Jiang W. G., 2011. Prostate transglutaminase (TGase-4) antagonizes the anti-tumour action of MDA-7/IL-24 in prostate cancer. J. Transl. Med. 9, 49.
  • Achyuthan K. E., Slaughter T. F., Santiago M. A., Enghild J. J., Greenberg C. S., 1993. Factor XIIIa-derived peptides inhibit transglutaminase activity. Localization of substrate recognition sites. J. Biol. Chem. 268, 21284-21292.
  • Bagoly Z., Koncz Z., Harsfalvi J., Muszbek L., 2012. Factor XIII, clot structure, thrombosis. Thromb. Res. 129, 382-387.
  • Bereczky Z., Katona E., Muszbek L., 2003. Fibrin stabilization (factor XIII), fibrin structure and thrombosis. Pathophysiol. Haemost. Thromb. 33, 430-437.
  • Bernassola F., Rossi A., Melino G., 1999. Regulation of transglutaminases by nitric oxide. Ann. N. Y. Acad. Sci. 887, 83-91.
  • Biswas A., Ivaskevicius V., Seitz R., Thomas A., Oldenburg J., 2011. An update of the mutation profile of Factor 13 A and B genes. Blood Rev. 25, 193-204.
  • Catani M. V., Bernassola F., Rossi A., Melino G., 1998. Inhibition of clotting factor XIII activity by nitric oxide. Biochem. Biophys. Res. Commun. 249, 275-278.
  • Clarke D. D., Mycek M. J., Neidle A., Waelsch H., 1959. The incorporation of amines into protein. Arch. Biochem. Biophys. 79, 338-354.
  • Cleary D. B., Maurer M. C., 2006. Characterizing the specificity of activated Factor XIII for glutamine-containing substrate peptides. Biochim. Biophys. Acta 1764, 1207-1217.
  • Duckert F., Jung E., Shmerling D. H., 1960. A hitherto undescribed congenital haemorrhagic diathesis probably due to fibrin stabilizing factor deficiency. Thromb. Diath. Haemorrh. 5, 179-186.
  • Falvo M. R., Gorkun O. V., Lord S. T., 2010. The molecular origins of the mechanical properties of fibrin. Biophys. Chem. 152, 15-20.
  • Finney S., Seale L., Sawyer R. T., Wallis R. B., 1997. Tridegin, a new peptidic inhibitor of factor XIIIa, from the blood-sucking leech Haementeria ghilianii. Biochem. J. 324, 797-805.
  • Griffin M., Casadio R., Bergamini C. M., 2002. Transglutaminases: nature's biological glues. Biochem. J. 368, 377-396.
  • Hsieh L., Nugent D., 2008. Factor XIII deficiency. Haemophilia. 14, 1190-1200.
  • Iismaa S. E., Mearns B. M., Lorand L., Graham R. M., 2009. Transglutaminases and disease: lessons from genetically engineered mouse models and inherited disorders. Physiol. Rev. 89, 991-1023.
  • Kobbervig C., Williams E., 2004. FXIII polymorphisms, fibrin clot structure and thrombotic risk. Biophys. Chem. 112, 223-228.
  • Komaromi I., Bagoly Z., Muszbek L., 2011. Factor XIII: novel structural and functional aspects. J. Thromb. Haemost. 9, 9-20.
  • Korte W., 2010. F. XIII in perioperative coagulation management. Best. Pract. Res. Clin. Anaesthesiol. 24, 85-93.
  • Kristiansen G. K., Andersen M. D., 2011. Reversible activation of cellular factor XIII by calcium. J. Biol. Chem. 286, 9833-9839.
  • Kuraishi C., Yamazaki K., Susa Y., 2001. Transglutaminase: its utilization in the food industry. Food. Rev. Int. 17, 221-246.
  • Laki K., Lorand L., 1948. On the Solubility of Fibrin Clots. Science 108, 280-?.
  • Lorand L., 2001. Factor XIII: structure, activation, and interactions with fibrinogen and fibrin. Ann. N. Y. Acad. Sci. 936, 291-311.
  • Martin A., De Vino G., Gentile V., 2011. Possible role of the transglutaminases in the pathogenesis of Alzheimer's disease and other neurodegenerative diseases. Int J Alzheimers. Dis. 865432.
  • Matusiewicz M., Matusiewicz K., 2004. Znaczenie transglutaminazy tkankowej wfizjologii i patologii. Adv. Clin. Exp. Med. 13, 299-307.
  • Muszbek L., Yee V. C., Hevessy Z., 1999. Blood coagulation factor XIII: structure and function. Thromb. Res. 94, 271-305.
  • Muszbek L., Bagoly Z., Bereczky Z., Katona E., 2008. The involvement of blood coagulation factor XIII in fibrinolysis and thrombosis. Cardiovasc. Hematol. Agents Med. Chem. 6, 190-205.
  • Muszbek L., Bereczky Z., Bagoly Z., Shemirani A. H., Katona E., 2010. Factor XIII and atherothrombotic diseases. Semin. Thromb. Hemost. 36, 18-33.
  • Muszbek L., Bereczky Z., Bagoly Z., Komaromi I., Katona E., 2011. Factor XIII: a coagulation factor with multiple plasmatic and cellular functions. Physiol. Rev. 91, 931-972.
  • Ricotta M., Iannuzzi M., Vivo G. D., Gentile V., 2010. Physio-pathological roles of transglutaminase-catalyzed reactions. World J. Biol. Chem. 1, 181-187.
  • Robbins K. C., 1944. A study on the conversion of fibrinogen to fibrin. Am. J. Physiol. 142, 581-588.
  • Samelak A., Sobieszczuk-Nowicka E., Legocka J., 2010. Transglutaminazy i ich biologiczne funkcje. Post. Biol. Kom. 37, 599-612.
  • Sane D. C., Kontos J. L., Greenberg C. S., 2007. Roles of transglutaminases in cardiac and vascular diseases. Front Biosci. 12, 2530-2545.
  • Sarvary A., Szucs S., Balogh I., Becsky A., Bardos H., Kavai M., Seligsohn U., Egbring R., Lopaciuk S., Muszbek L., Adany R., 2004. Possible role of factor XIII subunit A in Fcgamma and complement receptor-mediated phagocytosis. Cell Immunol. 228, 81-90.
  • Shemirani A. H., Haramura G., Bagoly Z., Muszbek L., 2006. The combined effect of fibrin formation and factor XIII A subunit Val34Leu polymorphism on the activation of factor XIII in whole plasma. Biochim. Biophys. Acta 1764, 1420-1423.
  • Souri M., Kaetsu H., Ichinose A., 2008. Sushi domains in the B subunit of factor XIII responsible for oligomer assembly. Biochemistry 47, 8656-8664.
  • Standeven K. F., Ariens R. A., Grant P. J., 2005. The molecular physiology and pathology of fibrin structure/function. Blood Rev. 19, 275-288.
  • Wolnik-Trzeciak G., Bowszyc-Dmochowska M., Dańczak-Pazdrowska A., Dmochowski M., 2005. Budowa i czynności transglutaminaz oraz ich rola w opryszczkowatym zapaleniu skóry. Derm. Klin. 7, 599-612.
Document Type
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.bwnjournal-article-ksv62p475kz
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.