PL EN


Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
Journal
2012 | 61 | 1 | 77-82
Article title

Alkohol a niektóre enzymy

Content
Title variants
EN
Alcohol and enzymes
Languages of publication
PL EN
Abstracts
PL
Alkohol etylowy może zmieniać funkcje poszczególnych organów i układów wewnętrznych a także strukturę i funkcje komórek. Organem najbardziej narażonym na toksyczne jego działanie jest wątroba. W hepatocytach 90% etanolu ulega enzymatycznemu utlenieniu do aldehydu octowego a następnie do kwasu octowego. Ostre i przewlekłe zatrucie etanolem prowadzi do nadmiernego nagromadzenia tam lipidów i do stłuszczenia wątroby. Alkoholowe zaburzenia metaboliczne wątroby i trzustki wywierają zróżnicowany wpływ na aktywność enzymów w tych narządach, w zależności od rodzaju enzymu i czasu trwania zatrucia etanolem.
EN
Ethyl alcohol may affect the structure and functions of cells, organs and whole organisms. The organ most strongly exposed to toxic ethanol expression is liver. In hepatocytes 90% of ethanol undergoes enzymatic oxidation to acetaldehyde, and then to acetic acid. Acute and chronic ethanol intoxication inhibits the biosynthesis of many enzymes, causes excessive accumulation of lipids in the liver, and in consequence its fatty degeneration. Alcoholic metabolic disorders in the liver and pancreas affect differently activity of enzymes in these organs, in dependence on the enzyme type and duration of ethanol intoxication.
Keywords
Journal
Year
Volume
61
Issue
1
Pages
77-82
Physical description
Dates
published
2012
Contributors
author
  • Zakład Fizjologii Zwierząt,, Uniwersytet Jana Kochanowskiego w Kielcach, Świętokrzyska 15, Kielce 25-406, Polska
  • Zakład Fizjologii Zwierząt,, Uniwersytet Jana Kochanowskiego w Kielcach, Świętokrzyska 15, Kielce 25-406, Polska
  • Zakład Genetyki Nowotworów z Pracownią Cytogenetyczną, Uniwersytet Medyczny w Lublinie, Radziwiłłowska 11, 20-950 Lublin, Polska
References
  • Agarwal D., 2001. Genetic polymorphism of alcohol metabolizing enzymes. Pathol. Biol. 49, 703-709.
  • Allali-Hassani A., Peralba J. M., Martras S., Farres J., Pares X., 1998. Retinoids, omega-hydroxy fatty acids and cytotoxic aldehydes as physiological substrates and H2 receptor antagonists as pharmacological inhibitors, of human class IV alcohol dehydrogenase. FEBS Lett. 426, 362-366.
  • Ambroziak W., Pietruszko R., 1987. Human aldehyde dehydrogenase: metabolism of putrescine and histamine. Alcohol. Clin. Exp. Res. 11, 528-532.
  • Ambroziak W., Pietruszko R., 1991. Human aldehyde dehydrogenase. Activity with aldehyde metabolites of monoamines, diamines, and polyamines. J. Biol. Chem. 266,13011-13018.
  • Apte M. V., Pirola R. C., Wilson J. S., 2010. Mechanisms of alcoholic pancreatitis. J. Gastroenterol. Hepatol. 25, 1816-1826.
  • Chrostek L., Szczepura D., Szmitowski M., Jelski W., Wierzchowski J., 2001. Alcohol and aldehyde dehydrogenase activity in the stomach and small intestine of rats poisoned with methanol. Hum. Exp. Toxicol. 20, 255-258.
  • Chrostek L., Jelski W., Szmitowski M., Puchalski Z., 2003. Alcohol dehydrogenase (ADH) isoenzymes and aldehyde dehydrogenase (ALDH) activity in the human pancreas. Dig. Dis. Sci. 48, 1230-1233.
  • Chrostek L., Cywlik B., Szmitowski M., 2007. Interakcje etanolu z histaminą. Pol. Merk. Lek. 23, 225-230.
  • Czech E., Hartleb M., 2003. Polimorfizm genetyczny dehydrogenazy alkoholowej - znaczenie patofizjologiczne. Adv. Clin. Exp. Med. 12, 801-809.
  • Donohue T. M., Jr., 2009. Autophagy and ethanol-induced liver injury. World J. Gastroenterol. 15, 1178-1185.
  • Guo R., Ren J., 2010. Alcohol dehydrogenase accentuates ethanol-induced myocardial dysfunction and mitochondrial damage in mice: role of mitochondrial death pathway. Public Libr. Sci. 5, 8757.
  • Jääskeläinen T., Makkonen H., Visakorpi T., Kim J., Roeder R. G., Palvimo J. J., 2012. Histone h2b ubiquitin ligases rnf20 and rnf40 in androgene signaling and prosatate cancer cell growth. Mol. Cell Endocrinol. 350, 87-98.
  • Jelski W., Chrostek L., Szmitowski M., Laszewicz W., 2002. Activity of class I, II, III and IV alcohol dehydrogenase isoenzymes in human gastric mucosa. Dig. Dis. Scie. 47, 1554-1557.
  • Jelski W., Kutylowska E., Laniewska-Dunaj M., Orywal K., Laszewicz W., Szmitkowski M., 2011. Alcohol dehydrogenase (ADH) isoenzymes and aldehyde dehydrogenase (ALDH) activity in the sera of patients with acute and chronic pancreatitis. Exp. Mol. Pathol. 91, 631-635.
  • Kendrick S. F., O'boyle G., Masnn J., Zeybel M., Palmer J., Jones D. E., Day C. P., 2010. Acetate, the key modulator of inflammatory responses in acute alcoholic hepatitis. Hepatology 51, 1988-1997.
  • Koll M., Ahmed S., Mantle D., Donohue T. M., Palmer T. N., Simanowski U. A., Seltz H. K., Peters T. J., Preedy V. R., 2002. Effect of acute and chronic alcohol treatment and their superimposition on lysosomal, cytoplasmic, and proteosomal protease activities in rat skeletal muscle in vivo. Metabolism. 51, 97-104.
  • Lieber C. W., De Carli L. M., 1970. Hepatic microsomal ethanol-oxidizing system: in vitro characteristics and adaptive properties in vivo. J. Biol. Chem. 245, 2505-2512.
  • Maciejewska M., Bogacz A., Mrozikiewicz P. M., 2008. Zmiany aktywności wybranych enzymów z rodziny cytochromu P-450 w interakcji leku roślinnego z lekiem syntetycznym. Herba Polonica 54, 57-67.
  • Mezey E., Rennie-Tankersley L., Potter., 2001. Liver alcohol dehydrogenase is degraded by the ubiquitin-proteasome pathway. Biochem. Biophys. Res. Commun. 285, 644-648.
  • Mooney S. M., Miller M. W., 2010. Prenatal exposure to ethanol affects postnatal neurogenesis in thalamus. Exp. Neurol. 223, 566-573.
  • Orywal K., Jelski W., Szmitowski M., 2009. Udział alkoholu etylowego w powstawaniu zaburzeń metabolizmu węglowodanów. Pol. Merk. Lek. 157, 68-71.
  • Pares X., Cederlund E., Moreo A., Hjelmqvist L., Farres J., Jonwall H., 1994. Mammalian class IV alcohol dehydrogenase (stomach alcohol dehydrogenase): structure, origin and correlation with enzymology. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 1893-1897.
  • Parlesak A., Billinger M., Bode C., Bode J., 2002. Gastric alcohol dehydrogenase activity in man: influence of gender, sex, alcohol consumption and smoking in a Caucasian population. Alcohol Alcohol. 4, 388-393.
  • Riveros-Rosas H., Julian-Sanchez A., Pina E., 1997. Enzymology of ethanol and acetaldehyde metabolism in mammals. Arch. Med. Res. 28, 453-471.
  • Scott J., Berry M. R., 1989. The effects of chronic ethanol administration on stimulated parotid V secretion in the rat. Alcohol Alcohol. 24, 145-152.
  • Skrzydlewska E., Worowski K., Roszkowska-Jakimiec W., 1992a. Metabolizm białek wątroby w zatruciu etanolem. Post. Hig. Med. Dośw. 46, 117-130.
  • Skrzydlewska E., Worowski K., Roszkowska-Jakimiec W., 1992b. Enzymy proteolityczne przewodu pokarmowego w zatruciu etanolem. Post. Hig. Med. Dośw. 46, 159-172.
  • Subramanian V. S., Subramanya S. B., Tsukamoto H., Said H. M., 2010. Effect of chronic alcohol feeding on physiological and molecular parameters of renal thiamin transport. Am. J. Physiol. Renal Physiol. 299, F28-F34.
  • Thomas B., Prell G. D., 1995. Imidazole acetic acid, aγ-aminobutyric acid receptor agonist can be formed in rat brain by oxidation of histamine. J. Neurochem. 65, 818-826.
  • Vinokurova L. A., Astaf'eva O. V., Banifatov P. V., 2003. Changes in indicators of external and internal secretion of the pancreas during treatment of chronic pancreatitis of alcoholic etiology with somatostatin. J. Ter. Arkh. 75, 48-50.
  • Wilson J. S., Apte M. V., Thomas M. C., Haber P. S., Pirola R. C., 1992. Effects of ethanol, acetaldehyde and cholesteryl esters on pancreatic lysosomes. Gut 33, 1099-1104.
  • Wójcik C., 2001. Ubiquitin - more than just a signal for protein degradation. Trends Cell Biol. 11, 397-399.
  • Yin S. J., Wang M. F., Liao C. S., 1990. Identification of a human stomach alcohol dehydrogenase with distinctive properties. Biochem. Int. 22, 829-835.
  • Zuber R., Anzenbacherova E., Anzenbacher P., 2002. Cytochromes P-450 and experimental models of drug metabolism. J. Cell. Mol. Med. 6, 189-198.
Document Type
Publication order reference
Identifiers
YADDA identifier
bwmeta1.element.bwnjournal-article-ksv61p77kz
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.