System proteolityczny powierzchni ciała apis mellifera w zachowaniu zdrowotności rodzin pszczelich

• Authors: Aneta Strachecka , Jerzy Demetraki-Paleolog

Title variants

EN

The body surface proteolytic systemof Apis mellifera in preserving the health of bee colonies.

• Languages of publication: PL EN

Abstracts

PL

Ostatnio coraz częściej mówi się i pisze o efekcie CCD (colony collapse disorder), którego przejawem jest masowe ginięcie rodzin pszczelich Apis mellifera. Pociąga to za sobą ogromne straty ekonomiczne w produkcji roślin oleistych, owoców i warzyw. Pomimo wysiłku naukowców z całego świata, problem masowego ginięcia pszczół nie został jeszcze rozwiązany, a przyjmuje on już wymiar globalny. Trzeba podkreślić, że w wielu przypadkach, potencjalne czynniki chorobotwórcze (każdy osobno) nie powodują złych następstw. Dlatego coraz liczniejsze grono badaczy uważa, że za CCD odpowiadają nie tyle te czynniki per se, ale raczej ogólny spadek odporności pszczół spowodowany postępem cywilizacyjnym oraz intensyfikacją rolnictwa i metod hodowli. W tym kontekście poznawanie mechanizmów i uwarunkowań odporności/oporności pszczół, może przyczynić się do lepszego zapobiegania CCD i wielu innym chorobom.Ważnym składnikiem zewnętrznej bariery obronnej Apis mellifera jest warstwa biologicznie aktywnych białek na powierzchni ciała. Chronią one organizm przed inwazją patogenów. Ostatnio wykazano, że wiele z tych białek ma aktywność proteaz i inhibitorów proteaz. A na ich aktywność na powierzchni ciała pszczół wpływ ma stadium rozwojowe owada, kasta oraz zanieczyszczenie środowiska.

EN

The CCD effect (colony collapse disorder), manifested in the massive disappearing of bee (Apis mellifera) colonies, has recently become the reason for much debate and inspired numerous publications. The phenomenon entails enormous economic losses in the production of oil plants, fruit and vegetables. Despite scientists' efforts worldwide, the problem of massive dying out of bees has not been solved yet. Meanwhile, it has assumed global dimensions. It must be stressed that, in many cases, potential pathogenic factors (separately) do not have untoward consequences. Therefore, increasingly more researchers think that CCD is not caused by those factors per se, but rather by a general immunity impairment that stems from the progress of civilization, as well as intensified agriculture and breeding. In this context, understanding the mechanisms and conditions of apian immunity/resistance can help better prevent CCD and numerous other diseases. An important element of the external protective barrier of Apis mellifera is the biologically active protein layer on the body surface. The proteins protect the organism from pathogen invasions. Recently, it has been shown that many of those proteins are characterised by protease and protease-inhibitor activity. More specifically, this body-surface activity in bees depends on the developmental phase and caste of the insect, as well as environmental pollution.

• Journal: Kosmos
• Year: 2011
• Volume: 60
• Issue: 1-2
• Pages: 43-51

Dates

published

2011

Contributors

author

Aneta Strachecka

• Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie, Akademicka 13, 20-950 Lublin, Polska

author

Jerzy Demetraki-Paleolog

• Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie, Akademicka 13, 20-950 Lublin, Polska

References

• Asgari S., Zhang G., Zareie R., Schmidt O., 2003. A serine proteinase homolog venom protein from an endoparasitoid wasp inhibits melanization of the host hemolymph. Insect Bioch. Mol. Biol. 33, 1017-1024.
• Bania J., Polanowski A., 1999. Bioinsektycydy a mechanizmy obronne owadów. Post. Bioch. 45, 143-150.
• Barrett A. J., 1999. Peptidases: a view of classification and nomenclature. Proteases: New Perspectives, German, 1-12.
• Blanchard P., Schurr F., Celle O., Cougoule N., Drajnudel P., Thiery R., Faucon J. P., Ribière M., 2008. First detection of Israeli acute paralysis virus (IAPV) in France, a dicistrovirus affecting honeybees (Apis mellifera). J. Invertebr. Pathol. 99, 348-50.
• Bode W., Fernandez-Catalan C., Nagase H., Maskos K., 1999. Endoproteinase - protein inhibitor interaction. APMIS 107, 3-10.
• Buczek K., 2009. Honey bee colony collapse disorder (CCD). Annales UMCS 64, 1-7.
• Buczek K., Zoń M. T., 2008. Evaluation of haemocytic immune parameters of different lineages of the honey bee (Apis mellifera L.). Annales UMCS 63, 1-7.
• Buczek K., Chmielewski M., Pliszczyński M., 2007. Immunity of the honey bee (Apis mellifera L.) in viral, bacterial and fungal infections. Annales UMCS 62, 27-35.
• Chmielewski M., Buczek K., Pliszczyński M., 2007. Odporność pszczoły miodnej (Apis mellifera L.) w inwazjach pasożytniczych. Annales UMCS 62, 15-19.
• Cornette R., Farine J., Quennedey B., Riviere S., Brossut R., 2002. Molecular characterization of Lma-p45, a new epiculticular surface protein in the cockroach Leucophaea maderae (Dictyoptera, oxyhaloine). Insect Biochem. Mol. Biol. 32, 1635-1642.
• Cummins J., 2007. Requiem for the honeybee. University of Science in Society 34, 37-38.
• Currie C. R., 2001. A community of ants, fungi and bacteria: a multilateral approach to studying symbiosis. Annu. Rev. Microbiol. 55, 357-380.
• Deraison Manuel C., 2004. Isolement, caractérisation et cibles de nouveaux inhibiteurs de protéases pour la création de plantes transgéniques résistantes aux pucerons. Universite Paris XI UFR Scientique d'orsay 1, 1-241.
• Evans J. D., Aronstein K., Chen Y. P., Hetru C., Imler J. L., Jiang H., Kanost M., Thompson G. J., Zou Z., Hultmark D., 2006. Immune pathways and defence mechanisms in honey bee Apis mellifera. Insect Mol. Biol. 15, 645-656.
• Gawlik K., Poręba W., Gutowicz J., 2005. Cystatyny, tropiny inhibitory homologiczne do propeptydów proteaz cysteinowych. Post. Bioch. 51, 318-327.
• Giebel W., Zwilling R., Pfleiderer G., 1971. The evolution of the endopeptidases. XII. The proteolytic enzymes of the honeybee (Apis mellifica L.). Com. Biochem. Physiol. 38B, 197-210.
• Gliński Z., Jarosz J., 2001. Infection and immunity in the honey bee Apis mellifera. Apiacta 36, 12-24.
• Gliński Z., Kostro K., 2007. Zespół masowego ginięcia pszczół nową groźną chorobą pszczoły miodnej. Życie Wet. 82, 651-653.
• Gliński Z., Kostro K., Luft-Deptuła D., 2006. Choroby pszczół. PWRiL, Warszawa, 37-43.
• Grzonka Z., Jankowska E., Kasprzykowski F., Kasprzykowska R., Łankiewicz L., Wiczk W., Wieczerzak E., Ciarkowski J., Drabik P., Janowski R., Kozak M., Jaskólski M., Grubb A., 2001. Structural studiem of cysteine proteases and their inhibitors. Acta Biochim. Pol. 48, 1-20.
• Grzywnowicz K, Ciołek A (Strachecka), Tabor A., Jaszek M., 2009. Profiles of body-surface proteolytic system of honey bee: proteases and their natural inhibitors during ontogenesis and seasonal changes of Apis mellifera casts. Apidolgie 40, 4-19.
• Ho M. W., Cummins J., 2007. Mystery of disappearing honeybees. Institute of Science in Society 34, 35-36.
• Huszcza W., 2002. Aktualne zagadnienia toksyczności pestycydów dla pszczół. Naukowa Konferencja Pszczelarska, Puławy, 53-54.
• Iwanaga S., Lee B. L., 2005. Recent advances in the innate immunity of invertebrate animals. J. Biochem. Mol. Biol. 38, 128-150.
• Johnson R., 2007. Recent honey bee colony declines. Report for US Congress Senate Committee on Agricult. Forestry, March 31, 1-9.
• Johnson R., Evans J., Robinson G., Berenbaum M., 2009. Changes in transcript abundance relating to colony collapse disorder in honey bees (Apis mellifera). PNAS 106, 14790-14795.
• Kasprzak S., Topolska G., 2008. Zakażenie wirusowe pszczoły miodnej Apis mellifera powiązane z warrozą i nosemozą. Med. Wet. 64, 1095-1097.
• Kevan P. G., Guzman E., Skinder A., van Englesdorp D., 2005. Colony collapse disorder (CCD) in Canada: Do we have problem? Amer. Bee J. 145, 507-509.
• Kobierzycka M., Cisło M., 2005. Rola enzymów w patogenezie infekcji grzybiczych. Med. Mycol. 12, 207-210.
• Kowalska A., 2009. The genetics of domentias. Part 2: The biology of Alzheimer's disease. Postepy. Hig. Med. Dosw. 63, 287-295.
• Lee A.Y., Gulnik S. V., Ericsson J. W., 1998. Conformation switching in an aspartic proteinase. Nat. Struct. Mol. Biol. 5, 866-871.
• Ligoxygakis P., Pelte N., Ji C., Leclerc V., Duvic B., Belvin M., Jiang H., Hoffmann J. A., Reichhart J., 2002. A serpin mutant links Toll activation to melanization in the host defence of Drosophila. EMBO J. 21, 6330-6337.
• Lima P. R. M., Brochetto-Braga M. R., Chaud-Netto J., 2000. Proteolytic activity of Africanized honeybee (Apis mellifera: hymenoptera, apidae) venom. J. Venom. Anim. Toxins 6, 104-113.
• Lipiński Z., 2009. Superinsektycydy - najbardziej prawdopodobna przyczyna masowego ginięcia rodzin pszczelich (CCD). Pszczelarstwo 3, 9-12.
• Malone L. A., Burgess E. P., Christeller J. T., Gatehouse H. S., 1998. In vivo responses of honey bee midgut proteases to two protease inhibitors from potato. J. Insect Physiol. 44, 141-147.
• Malone L. A., Todd J. H., Burgess E., Christeller J. T., 2004. Development of hypopharyngeal glands in adult honey bees fed with a Bt toxin, a biotin-binding protein and a protease inhibitor. Apidologie 35, 655-664.
• Merzendorfer H., Zimoch L., 2003. Chitin metabolism in insect: structure, function and regulation of chitin synthases and chitinases. J. Exp. Biol. 206, 4393-4412.
• Miessner M., Crescenzi O., Napolitano A., Prota G., Andersen S. O., Peter M. G., 1991. Biophenyltetrols and dibenzofuranones from oxidative coupling of resorcinols with 4-alkylpyrocatechols: new clues to the mechanism of insect cuticule sclerotization. Helv. Chim. Acta 74, 1205-1210.
• Neumann P., Carreck N., 2010. Honey bee colony losses. J. Apicult. Res. 49, 1-6.
• Nisbet A., Billingsley P., 2002. Characterisation of aminopeptidase activity in scab mites (Psoroptes spp.). Insect Bioch. Mol. Biol. 32, 1123-1134.
• Oldroyd B. P., 2007. What's killing American honey bees? PLoS Biol. 5, 1195-1199.
• Otlewski J., Jaskólski M., Buczek O., Cierpiński T., Czapińska H., Krowarsch D., Smalas A. O., Stachowiak D., Szpineta A., Dadlez M., 2001. Structure - function relationship of serine protease-protein inhibitor interaction. Acta Biochim. Pol. 48, 419-428.
• Pliszczyński M., Chełmiński M., Bizoń K., 2006. Hemocytic immune parameters of the wintering Wolkers of the honey bee Apis mellifera L. (Apidae). Annales UMCS 61, 157-172.
• Prabucki J., 1998. Pszczelnictwo. Wyd. Promocyjne Albatros, Szczecin.
• Ritter W., 2009. Straty pszczół - nie tylko niemiecki problem. Przeg. Pszcz. 2, 22-24.
• Roman A., 2006. Bioakumulacja wybranych pierwiastków śladowych w organizmie pszczół robotnic i trutni. Med. Wet. 62, 1439-1442.
• Roszkowska-Jakimiec W., Krupkowska A., Bielawska K., Milewska E., 2008. Wpływ inhibitora katepsyny D z łupin nasion wyki siewnej na aktywność enzymów proteolitycznych. Bromat. Chem. Toksykol. 41, 262-264.
• Ruzicka F., 2007. Elektromagnetische felder & bienen. Bienenaktuell 9, 12-14.
• Strachecka A., Grzywnowicz K., 2008. Aktywność inhibitorów proteaz na powierzchni ciała pszczoły miodnej. Med. Wet. 64, 1256-1259.
• Strachecka A., Gryzińska M., Krauze M., 2010. The influence of environmental pollution on the protective proteolytic barrier of the honey bee Apis mellifera mellifera body surface. Pol. J. Environ. Stud. 19, 855-859.
• Strever H., Kimmel S., Harst W., Kuhn J., Otten C., Wunder B., 2006. Verhaltensãnderung der Honigbiene Apis mellifera unter elektormagnetischer Exposition. AGBI Universitãt Koblenz - Landau, 1-22.
• Tobin D., 2006. Biochemistry of human skin - our brain on the outside. Chem. Soc. Rev. 35, 52-67.
• Walter R. T., Clélia F., 1994. Insect digestive enzymes: properties, compartmentalization and function. Com. Biochem. Physiol. 109B, 1-62.
• Wilde J., Prabucki J., 2008. Hodowla pszczół. PWRiL, Poznań.
• Zhao Y., Jin Y., Wei S., Lee W., Zhang Y., 2005. Purification and characterization of an irreversible serine protease inhibitor from skin secretions of Bufo andrewsi. Toxicon 46, 635-640.
• Zou Z., Dawn Z. Z., Lopez D. L., Kanost M. R., Evans J. D., Jiang H., 2006. Comparative analysis of serine protease-related genes in the honey bee genome: possible involvement in embryonic development and innate immunity. Insect Mol. Biol. 15, 603-614.