Preferences help
enabled [disable] Abstract
Number of results
2011 | 60 | 1-2 | 161-171
Article title

Podwójna rola H_2O_2 w odpowiedzi roślin na działanie warunków stresowych

Title variants
Double function of H_2O_2 in plant response to stress conditions.
Languages of publication
W warunkach działania stresów abiotycznych i biotycznych, u roślin dochodzi do wzrostu poziomu syntezy ROS. Ten przejściowy stan kumulacji ROS w komórkach roślinnych, wywołany działaniem czynników stresowych, nazywany jest wtórnym stresem oksydacyjnym. W efekcie wystąpienia wtórnego stresu oksydacyjnego, na wskutek wysokiej reaktywności H2O2, w komórkach roślinnych powstają dwa rodzaje odpowiedzi na działanie czynników stresowych. Pierwsza, polega na kumulacji chemicznie zmienionych i tym samym biologicznie nieaktywnych biomolekuł, co powoduje zaburzenia przebiegu procesów metabolicznych i może prowadzić do nekrozy. Druga, związana jest ze zmianami wewnątrzkomórkowego potencjału redoks i polega na zmianie aktywności występujących w komórce białek oraz profilu ekspresji genów, co prowadzi do aktywacji procesów aklimatyzacyjnych i obronnych. Do zmian profilu ekspresji genów wywołanych wysoką reaktywnością H2O2/zmianą wewnątrzkomórkowego potencjału redoks może dochodzić na wskutek: aktywacji lub modyfikacji przebiegu szlaków transdukcji sygnałów, aktywacji ekspresji czynników transkrypcyjnych biorących udział w procesach ekspresji białek aktywnych w procesach aklimatyzacyjnych/obronnych, bezpośredniej aktywacji obecnych w komórkach, nieaktywnych form czynników transkrypcyjnych białek aktywnych w procesach aklimatyzacyjnych/obronnych jak również poprzez tzw. cross-talk pomiędzy różnymi szlakami transdukcji sygnałów. Tym samym, kumulacja H2O2 w komórkach roślinnych, w warunkach działania czynników stresowych, z jednej strony powoduje niekorzystne zaburzenia przebiegu procesów metabolicznych, a z drugiej strony korzystne zmiany metaboliczne pozwalające roślinie dostosować przebieg metabolizmu do aktualnie panujących warunków środowiskowych.
The accumulation of high quantities of H2O2 and other ROS in cells is a common plant response toward abiotic and biotic stresses. This transient state of the increased level of the ROS production in cells is described as so-called oxidative stress. As a result of its high reactivity H2O2 provokes two kinds of responses in plant cells. The first, is related to the biochemical injury of the plant metabolism and may result with necrosis. The second, is more complicated and is associated with the change of the so-called cellular redox potential. According to the current knowledge the cellular redox potential seems to be a crucial player in plant stress acclimation/defence processes as it can regulate the activity of presented in plant cells proteins as well as it can impose on the profile of the gene expression. The change of the gene expression profile induced by the H2O2 activity/change of the cellular redox potential can occurs by: induction of signal transduction pathways, modification of the course of the signal transduction pathways, induction of the expression of transcription factors involved in the expression of proteins generating the acclimation/defence processes or direct activation of presented in cells, inactive forms of these transcription factors, as well as by cross talk between redox signaling pathways and other signaling pathways existing in plant systems. Therefore, H2O2 accumulation in plants, in response to stress conditions, provokes the biochemical injury of the plant metabolism as well as induces some of the metabolic changes allowing life support in stressing conditions.
Physical description
  • Zakład Fizjologii Roślin, Instytut Biologii, Wydział Biologii i Nauk o Ziemi, Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej, Akademicka 19, 20-033 Lublin, Polska
  • Zakład Fizjologii Roślin, Instytut Biologii, Wydział Biologii i Nauk o Ziemi, Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej, Akademicka 19, 20-033 Lublin, Polska
  • Allan A. C., Fluhr R., 1997. Two distinct sources of elicited reactive oxygen species in tobacco epidermal cells. Plant Cell 9, 1559-1572.
  • Apel K., Hirt H., 2004. Reactive oxygen species: Metabolism, oxidative stress, and signal transduction. Annu. Rev. Plant Biol. 55, 373-399.
  • Apostol I., Heinstein P. F., Low P. S., 1989. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicitation of culture plant cells. Plant Physiol. 90, 109-116.
  • Aziz A., Larher F., 1998. Osmotic stress induced changes in lipid composition and peroxidation in leaf discs of Brassica napus L. J. Plant Physiol. 153, 754-762.
  • Biehler K., Fock H., 1996. Evidence of the contribution of the Mehler-peroxidase reaction in dissipating excess electrons in drought-stressed wheat. Plant Physiol. 112, 265-272.
  • Bolwell G.P., Wojtaszek P., 1997. Mechanisms for the generation of reactive oxygen species in plant defence - a broad perspective. Physiol Mol Plant P 4, 347-366.
  • Cakmack I., 2000. Tansley review No. 111 - Possible roles of zinc in protecting plant cells from damage by reactive oxygen species. New Phytol 146, 185-205.
  • Cakmack I., Marschner H., 1993. Effect of zinc nutritional status on activities of superoxide radickal and hydrogen peroxide scavenging enzymes in bean leaves. Plant Soil 155/156,127-130.
  • Dat J., Vandenabeele S., Vranova E., Van Montagu M., Inze D., Van Breusegem F., 2000. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses. Cell. Mol. Life Sci. 57, 779-795.
  • Desikan R., Neill S. J., Hancock J. T., 2000. Hydrogen peroxide-induced gene expression in Arabidopsis thaliana. Free Radical Bio. Med. 28, 773-778.
  • Foyer C. H., Noctor G., 2000. Oxygen processing in photosynthesis: regulation and signalling. New Phytol. 146, 359-388.
  • Foyer C. H., Noctor G., 2005. Oxidant and antioxidant signalling in plants: a re-evaluation of the concept of oxidative stress in a physiological context. Plant Cell Environ. 28, 1056-1071.
  • Foyer C. H., Noctor G., 2009. Redox Regulation in Photosynthetic Organisms: Signaling, Acclimation, and Practical Implications. Antioxid. Redox Sign. 11, 861-905.
  • Geigenberger P., Kolbe A., Tiessen A., 2005. Redox regulation of carbon storage and partitioning in response to light and sugars. J. Exp. Bot. 56, 1469-1479.
  • Grace S. C., Logan B. A., 1996. Acclimation of foliar antioxidant system to growth irradiance in three broad-leaved evergreen species. Plant Physiol. 112, 1631-1640.
  • Ghezzi P., Bonetto V., 2003. Redox proteomics: Identification of oxidatively modified proteins. Proteomics 3, 1145-1153.
  • Gossett D. R., Banks S. W., Millohollon E. P., Lucas M. C., 1996. Antioxidant response to NaCl stress in a control and an NaCl-tolerant cotton cell line grown in the presence of paraquate, buthinine sulfoximine, and endogenus glutathione. Plant Physiol. 112, 803-809.
  • Jaspers P., Kangasjärvi J., 2010. Reactive oxygen species in abiotic stress signaling. Physiol. Plant 138, 405-413.
  • Jwa N. S., Agrawal G. K., Tamogami S., Yonekura M., Han O., Iwahashi H., Rakwal R., 2006. Role of defense/stress-related marker genes, proteins and secondary metabolites in defining rice self-defense mechanisms. Plant Physiol. Bioch. 44, 261-273.
  • Karpiński S., Escobar C., Karpińska B., Crwissen G., Mullineaux P. M., 1997. Photosynthetic electron transport regulates the expression of cytosolic ascorbate peroxidase gens in Arabidopsis during excess light stress. Plant Cell 9, 627-640.
  • Kuźniak E., Urbanek H., 2000. The involvement of hydrogen peroxide in plant responses to stresses. Acta Physiol. Plant. 22, 195-203.
  • Laloi C., Apel K., Danon A., 2004. Reactive oxygen signaling: the latest news. Curr. Opin. Plant Biol. 7, 323-328.
  • Low P. S., Merida J. R., 1996. The oxidative burst in plant defense: function and signal transduction. Physiol. Plant 96, 553-542.
  • Miller G., Shulaev V., Mittler R., 2008. Reactive oxygen signaling and abiotic stress. Physiol. Plant 133, 481-489.
  • Mishra N. P., Fatma T., Singhal G. S., 1995. Development of antioxidative defense system of wheat seedlings in response to high light. Physiol. Plant 95, 77-82.
  • Pasternak T., Potters G., Caubergs R., Jansen M. A. K., 2005. Complementary interactions between oxidative stress and auxins control plant growth responses at plant, organ, and cellular level. J. Exp. Bot. 56, 1991-2001.
  • Piqueras A., Hernandez J. A., Olmos E., Hellin E., Sevilla F., 1999. NaCl and CuSO4 treatments trigger distinct oxidative defence mechanism in Nicotiana plumbaginifolia L. Plant Cell Environ. 22, 387-396.
  • Rao M. V., Davis K. R., 1999. Ozone-induced cell death occurs via two distinct mechanisms in Arabidopsis: the role of salicylic acid. Plant J. 17, 603-614.
  • Savoure A., Thorin D., Davey M., Hua X. J., Mauro S., Van Montagu M., Inze D., Verburuggen N., 1999. NaCl and CuSO4 treatments trigger distinct oxidative defence mechanisms in Nicotiana plumbaginifolia L. Plant Cell Environ. 22, 387-396.
  • Sgherri C. L. M., Pinzino C., Navari-Izzo F., 1993. Chemical changes and O2ˉ production in thylakoid membranes under water stress. Physiol Plant 87, 211-216.
  • Stieger P. A., Feller U., 1997. Degradation of stromal proteins in pea (Pisum sativum L.) chloroplasts under oxidising conditions. J. Plant Physiol. 151, 214-219.
  • Tenhaken R., Levine A., Brisson L. F., Dixon R. A., Lamb C., 1995. Function of the oxidative burst in hypersensitive disease resistance. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 4158-4163.
  • Willekens H., Chamnongpol S., Davey M., Schraudner M., Langebartels C., Van Montagu M., 1997. Catalase is a sink for H2O2 and is indispensable for stress defence C3 plants. EMBO J. 16, 4806-4816.
  • Wohlgemuth H., Mittelstrass K., Kschieschan S., Bender J., Weigel H. J., Overmyer K., Kangäsjarvi J., Sandermann H., Langebartels C., 2002. Activation of an oxidative burst is a general feature of sensitive plants exposed to the air pollutant ozone. Plant Cell Environ. 25, 717-726.
  • Woźny A., Przybył K., 2004. Komórki roślinne w warunkach stresu. Tom I. Komórki in vivo. Część 2. Wydawnictwo Naukowe UAM, Poznań.
  • Vranova E., Inz D., Van Breusegem F., 2002. Signal transduction during oxidative stress. J Exp Bot 53, 1227-1236.
  • Zhu Q., Dabi T., Beeche A., Yamamoto R., Lawton M. A., Lamb C., 1995. Cloning and properties of a rice gene encoding phenylalanine ammonia-lyase. Plant Mol. Biol. 29, 535-550.
Document Type
Publication order reference
YADDA identifier
JavaScript is turned off in your web browser. Turn it on to take full advantage of this site, then refresh the page.